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6.4: Gluconeogénesis

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    La contraparte anabólica de la glucólisis es la gluconeogénesis, la cual ocurre principalmente en las células del hígado y riñón. En siete de las once reacciones de gluconeogénesis (a partir del piruvato), se utilizan las mismas enzimas que en la glucólisis, pero las direcciones de reacción se invierten. Notablemente, los valores de\(\Delta\) G de estas reacciones en la célula son típicamente cercanos a cero, lo que significa que su dirección puede controlarse fácilmente cambiando las concentraciones de sustrato y producto.

    Figura 6.4.1: Redox Metabólico

    Las tres enzimas reguladas de la glucólisis catalizan reacciones cuyos valores de\(\Delta\) G no son cercanos a cero, haciendo que la manipulación de la dirección de reacción no sea trivial. En consecuencia, las células emplean reacciones “alternativas” catalizadas por cuatro enzimas diferentes para favorecer la gluconeogénesis, cuando es apropiado.

    Dos de las enzimas (piruvato carboxilasa y PEP carboxiquinasa -PEPCK) catalizan reacciones que evitan la piruvato quinasa. F1,6BPasa pasa por alto PFK y G6Pasa pasa por alto la hexoquinasa. Notablemente, la piruvato carboxilasa y la G6Pasa se encuentran en las mitocondrias y el retículo endoplásmico, respectivamente, mientras que las otras dos se encuentran en el citoplasma junto con todas las enzimas de la glucólisis. Como resultado, toda la glucólisis y la mayor parte de la gluconeogénesis ocurre en el citoplasma. El control de estas vías se vuelve de importancia crítica porque las células generalmente necesitan minimizar la medida en que las vías anabólicas y catabólicas emparejadas están ocurriendo simultáneamente, para que no desperdicien energía y no produzcan ningún producto tangible excepto el calor. Los mecanismos de control de estas vías funcionan, de alguna manera, de formas opuestas, llamadas regulación recíproca (ver arriba).

    Figura 6.4.2: Gluconeogénesis y Glicólisis

    Además de la regulación recíproca, otros mecanismos ayudan a controlar la gluconeogénesis. En primer lugar, PEPCK se controla en gran medida a nivel de síntesis. La sobreexpresión de PEPCK (estimulada por glucagón, glucocorticoides y AMPc e inhibida por insulina) causa síntomas de diabetes. La piruvato carboxilasa es secuestrada en la mitocondria y es sensible a acetil-CoA, que es un activador alostérico. Las concentraciones de acetil-CoA aumentan conforme disminuye la actividad del ciclo del ácido cítrico. La glucosa-6-fosfatasa está presente en bajas concentraciones en muchos tejidos, pero se encuentra de manera más abundante e importante en los principales órganos gluconeogénicos: el hígado y la corteza renal.

    Colaboradores


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