8.2: Polímeros de aminoácidos
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Como recordarás de la química, los átomos de carbono (C) suelen formar cuatro enlaces. Podemos pensar en un aminoácido como una forma (altamente) modificada de metano (CH 4), con el C referido como el carbono alfa (C α). En lugar de cuatro hidrógenos unidos al C central, hay un grupo H, un grupo amino (-NH 2), un grupo ácido carboxílico (-COOH) y un grupo final variable (R) unido al átomo central de C α. Los cuatro grupos unidos al α-carbono están dispuestos en los vértices de un tetraedro. Si los cuatro grupos unidos al α-carbono son diferentes entre sí, ya que están en todos los aminoácidos excepto la glicina, el aminoácido resultante puede existir en dos formas posibles, conocidos como estereoisómeros enantioméricos. Los enantiómeros son imágenes especulares entre sí y se conocen como las formas L y D. Solo los aminoácidos de tipo L se encuentran en las proteínas, aunque no hay una razón química obvia de que las proteínas no se hayan podido hacer también usando ambos tipos de aminoácidos o usando solo D-aminoácidos 229. Parece que el uso universal de aminoácidos tipo L en los polipéptidos que se encuentran en los sistemas biológicos es otro ejemplo de la relación evolutiva de los organismos, parece ser un rasgo homólogo. A pesar de que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, solo 22 aminoácidos (estos incluyen los 20 aminoácidos comunes y otros dos, selenocisteína y pirrolisina) se encuentran en las proteínas.
Los aminoácidos difieren entre sí por sus grupos R, que a menudo se denominan “cadenas laterales”. Algunos de estos grupos R son grandes, algunos son pequeños, algunos son hidrófobos, algunos son hidrófilos, algunos de los grupos R hidrófilos contienen grupos ácidos o básicos débiles. La medida en que estos grupos ácidos o básicos débiles estén cargados positiva o negativamente cambiará en respuesta al pH ambiental. Los cambios a cargo influirán (como veremos) en la estructura del polipéptido/proteína en la que se encuentren. Los diferentes grupos R proporcionan proteínas con una amplia gama de propiedades químicas, las cuales se extienden aún más por la presencia de cofactores.
Como señalamos para los ácidos nucleicos, un polímero es una cadena de subunidades, monómeros de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. Bajo las condiciones que existen dentro de la célula, esta es una reacción de deshidratación termodinámicamente desfavorable, por lo que debe acoplarse a una reacción termodinámicamente favorable. Una molécula formada a partir de dos aminoácidos, unidos entre sí por un enlace peptídico, se conoce como dipéptido. Como en el caso de cada aminoácido, el dipéptido tiene un extremo N-terminal (amino) y un extremo C-terminal (ácido carboxílico). Para generar un polipéptido, se añaden secuencialmente (y exclusivamente) nuevos aminoácidos al extremo C-terminal del polímero. Se forma un enlace peptídico entre el grupo amino del aminoácido agregado y el grupo ácido carboxílico del polímero; la formación de un enlace peptídico se asocia con la liberación de una molécula de agua. Cuando se completa, la reacción genera un nuevo grupo ácido carboxílico C-terminal. Es importante señalar que si bien algunos aminoácidos tienen un grupo ácido carboxílico como parte de sus grupos R, allí no se agregan nuevos aminoácidos. Debido a este hecho, los polipéptidos son polímeros lineales no ramificados. Este proceso de adición de aminoácidos puede continuar, teóricamente sin límite. Los polipéptidos biológicos varían de aminoácidos muy cortos (5-10) a muy largos (muchos cientos a miles) de longitud. Por ejemplo, la proteína Titina 230 (que se encuentra en las células musculares) puede tener más de 30,000 aminoácidos de longitud. Debido a que no hay restricción teórica sobre qué aminoácidos ocurren en una posición particular dentro de un polipéptido, existe un enorme universo de posibles polipéptidos que pueden existir. En el caso de un polipéptido de 100 aminoácidos de longitud, hay 20 100 posibles polipéptidos diferentes que podrían, en teoría, formarse.