Saltar al contenido principal
Library homepage
 
LibreTexts Español

11.5: La glicosilación de proteínas ligadas a O se realiza íntegramente en el Golgi

  • Page ID
    53104
  • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)\(\newcommand{\AA}{\unicode[.8,0]{x212B}}\)

    Las glicoproteínas O-ligadas comienzan su glicosilación con la acción de la enzima específica de Golgi, GalNAc transferasa, que une una N-acetilgalactosamina al grupo hidroxilo de una serina o treonina. La determinación de qué residuo glicosilar parece estar dirigida por la estructura secundaria y terciaria como se mencionó anteriormente, y a menudo ocurre en grupos densos de glicosilación. A pesar de ser adiciones bastante pequeñas (usu. <5 residuos), las cadenas de oligosacáridos combinadas unidas a una glicoproteína unida a O pueden aportar más del 50% de la masa de una glicoproteína. Dos de las glicoproteínas O-ligadas más conocidas son la mucina, un componente de la saliva, y ZP3, un componente de la zona pelúcida (que protege a los óvulos). Estos dos ejemplos también ilustran una propiedad clave de las glicoproteínas y glicolípidos en general: los azúcares son altamente hidrófilos y les mantienen moléculas de agua, expandiendo en gran medida el volumen de la proteína.

    Screen Shot 2018-12-30 a las 5.36.00 PM.png
    Figura\(\PageIndex{15}\). La glicosilación ligada a O en el Golgi implica la unión de solo unos pocos azúcares a la serina o treonina.

    Curiosamente, este caparazón protector anegado puede enmascarar partes del núcleo proteico. En el caso de la molécula de adhesión celular, NCAM, que es una glicoproteína altamente polisialilada en ciertas etapas y ubicaciones de desarrollo, y no glicosilada en otras, la proteína desnuda puede reconocerse como un sustrato adhesivo mientras que la proteína glicosilada puede reconocerse como un sustrato repulsivo para otras celdas. Sin embargo, incluso en proteínas altamente glicosiladas, los residuos de azúcar a menudo actúan como sitios de reconocimiento para otras células. Por ejemplo, la zona pelúcida es muy importante como barrera física que protege al óvulo, pero la ZP3 glicosilada también actúa como receptor espermático.


    This page titled 11.5: La glicosilación de proteínas ligadas a O se realiza íntegramente en el Golgi is shared under a CC BY-NC-SA license and was authored, remixed, and/or curated by E. V. Wong.