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13.4: Fibronectinas

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    La fibronectina y la laminina son significativamente más pequeñas que los colágenos o los proteoglicanos, y desempeñan diferentes papeles en la matriz extracelular. La fibronectina se forma mediante la unión de dos subunidades polipeptídicas similares a través de un par de enlaces disulfuro cerca del C-terminal de cada una (Figura\(\PageIndex{5}\)). Cada subunidad está dispuesta como una secuencia lineal de 30 dominios funcionales (varía ligeramente según la especie). Dentro de cada subunidad, cada dominio actúa como una unidad semi-independiente con respecto a la estructura secundaria e incluso terciaria. Estructuralmente, existen tres tipos principales de dominios (Figura\(\PageIndex{6}\)) que pueden distinguirse no sólo por la secuencia, sino por los sitios de unión que forman. La Figura anterior muestra sitios de unión para otras fibronectinas, fibrina, colágeno, heparina y sindecano. Por lo tanto, la fibronectina es una excelente proteína de enlace entre estas diferentes moléculas para estabilizar y fortalecer la ECM.

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    Figura\(\PageIndex{5}\). Fibronectina. El extremo C de cada subunidad se encuentra en la parte inferior de la Figura. La secuencia RGD es un sitio de unión para los receptores de integrinas.

    Uno de los aspectos interesantes de la formación de fibrillas de fibronectina es que el sitio de autoasociación generalmente está oculto, pero se revela cuando una célula se une al sitio de unión a integrina. Así, la unión celular parece nuclear la formación de fibrillas, ayudando quizás a formar fuertes anclajes en ciertas situaciones en las que la célula no está migrando, sino estableciéndose permanentemente.

    Screen Shot 2019-01-08 a las 11.45.17 AM.png
    Figura\(\PageIndex{6}\). Cada subunidad de fibronectina está compuesta por aproximadamente 30 dominios modulares, de los cuales hay tres tipos estructurales principales. Los sitios de unión para otras moléculas están marcados. Los dos dominios Tipo III que están marcados con una estrella son alternativamente dominios empalmados que no se encuentran en la fibronectina que circula en el torrente sanguíneo, donde ayuda a promover la coagulación.

    Es importante destacar que además de unir una variedad de proteínas de la matriz extracelular, la fibronectina también tiene un sitio que se une a los receptores de integrina en las células. Mientras que el colágeno en su mayor parte actúa como un sustrato pasivo al que las células están dispuestas a unirse o arrastrarse, la fibronectina puede inducir activamente la migración celular mediante la activación de las integrinas. La expresión de fibronectina a lo largo de vías muy específicas es crucial para la migración de la cresta neural y otros tipos de células en desarrollo. Los experimentos in vitro con fibroblastos y otros tipos celulares muestran una marcada preferencia por las áreas recubiertas con fibronectina sobre las áreas recubiertas con colágeno. Esto también es cierto in vivo: una regulación positiva de la fibronectina en respuesta a una lesión promueve la migración de fibroblastos y células asociadas con la cicatrización de heridas hacia el área lesionada.

    El sitio de unión a integrina se caracteriza por la presencia de una secuencia de arginina-glicina-ácido aspártico (RGD). Si este sitio es abolido o mutado, la bronectina mutante no se une a las células. De manera similar, si las células se tratan con altas concentraciones de péptidos cortos que contienen la secuencia RGD, esos péptidos se unen a las integrinas, y las células ignoran la fibronectina. Finalmente, además de servir como enlazador entre otras proteínas de la MEC, o incluso a las células, la fibronectina puede formar fibrillas a través de la interacción con otras fibronectinas.


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