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13.5: Lamininas

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    Aunque hay muchas otras proteínas menos abundantes en la matriz extracelular, la laminina es la molécula final de MEC que se discutirá en este capítulo. Las lamininas son una familia de glicoproteínas secretadas que se encuentran en muchas formaciones de ECM, y al igual que la fibronectina, se unen a las células a través de receptores de integrinas. La proteína laminina está compuesta por tres subunidades (α, β, γ) dispuestas en forma cruciforme. Existen múltiples isoformas de cada subunidad que producen la variedad (15) de proteínas lamininas catalogadas hasta la fecha. Aunque la laminina contiene una secuencia RGD como la fibronectina, su papel en la adhesión celular no es universal. Aunque se ha demostrado que algunos tipos de células se unen al sitio RGD, otros se unen claramente a otros dominios de laminina, ubicados principalmente en el extremo opuesto de la proteína.

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    Figura\(\PageIndex{7}\). La estructura cruciforme de la laminina está compuesta por tres subunidades. Los brazos se unen a colágenos y sulfolipidos, mientras que el pie contiene dominios LG que unen integrinas e hidratos de carbono.

    En la actualidad, se conocen 5 genes de cadena α, 4 cadenas β y 3 cadenas γ. La combinación α2/β1/γ1 se conoce como laminina-2 o merosina, y se encuentra principalmente en la lámina basal del músculo estriado. Las mutaciones que afectan la función de esta laminina provocan una forma de distrofia muscular congénita.

    La laminina juega un papel crucial en el desarrollo neural, donde actúa como un camino guía a lo largo del cual ciertos axones se extienden para encontrar sus eventuales dianas sinápticas. Un ejemplo destacado es la vía retinotectal que conduce los axones de las células ganglionares retinianas desde el ojo hasta el cerebro. Otro ejemplo del papel de la laminina en el desarrollo es la guía de las células germinales primordiales (PGC). Estas son células que eventualmente se convierten en los gametos, pero necesitan migrar desde el saco vitelino, que está fuera del embrión propiamente dicho, hasta el sitio de formación de las gónadas. La laminina se encuentra a lo largo de esta vía. Curiosamente, a medida que las PGC alcanzaron un tramo de laminina muy cercano al destino final, la adhesión a la laminina aumentó, y se encontró que esta adhesión implicaba no receptores de integrina, sino una interacción con un proteoglicano heparano-sulfato de superficie celular. Esta y otra evidencia sugiere que la migración en laminina puede estar mediada por receptores de integrina, cuya adhesividad puede regularse intracelularmente, mientras que interacciones más estáticas con laminina pueden estar mediadas por otros tipos de proteínas de unión. Finalmente, como ya se discutió, la laminina es un componente importante de la lámina basal, capaz de formar fibrillas y redes en sí, así como con el colágeno IV.


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