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13.10: Cadherinas

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    La superfamilia de cadherinas está compuesta por las desmogleínas (de las cuales 4 han sido identificadas en humanos) y desmocollins (3 en humanos), las cadherinas (>20) y las protocadherinas (~20) así como otras proteínas relacionadas. Comparten similitud estructural y dependencia del Ca 2+ para la actividad adhesiva, y se pueden encontrar en la mayoría de los tejidos, y para el caso, en la mayoría de las especies metazoicas. Las cadherinas son proteínas modulares de transmembrana única. En el exterior de la célula, la cadherina tiene cinco dominios de estructura similar pero no idéntica. Originalmente se pensó que Ca 2+ se usaba entre cadherinas para mediar la adhesión, pero ahora está claro que Ca 2+ se une entre cada dominio extracelular, al parecer coordinándolos en una estructura más rígida. Las cadherinas también pueden actuar en cis, es decir, las cadherinas de la misma célula pueden formar dímeros. Esta propiedad permite que un parche de adherencias de cadherina como un desmosoma se “cierre” juntas en racimos muy fuertes.

    El dominio citoplásmico de las cadherinas se une característicamente a una familia de proteínas llamadas cateninas, y esta unión puede ser regulada por la fosforilación de la cadherina. Las cateninas más comunes son a y β, generalmente con la β-catenina actuando como intermediaria entre cadherina y α-catenina, y la α-catenina uniéndolas a los microfilamentos de actina. Este tipo de arreglo se encuentra en ambas células que son móviles, arrastrándose sobre otras células que están expresando cadherina, así como células estacionarias. Aunque esta no es la disposición en los desmosomas, la proteína de placa desmosómica plakoglobina es un miembro de la familia de las cateninas.

    El sitio de unión primario para cadherinas parece ser el dominio N-terminal (extracelular más distal), aunque hay evidencia de que hasta tres dominios pueden estar involucrados. Las cadherinas se unen principalmente de manera homofílica (E-cadherina se une a E-cadherina en otra célula, pero no a P-cadherina), aunque algunas cadherinas pueden unirse heterofílicamente (por ejemplo, la N-cadherina puede unirse a N-cadherina o E-cadherina). Por cierto, estas tres, E-cadherina (epitelial), N-cadherina (neural) y P-cadherina (placentaria) son las cadherinas mejor estudiadas. Tanto las cadherinas E como las P son importantes en el desarrollo embrionario temprano, mientras que la N-cadherina se ha estudiado en el contexto de la orientación axónica en el sistema nervioso en desarrollo. La E-cadherina también es un objetivo de escrutinio porque también es importante en la metástasis del cáncer. Para que una célula cancerosa se rompa del tumor inicial, debe regular a la baja su adhesión a las células vecinas antes de migrar a otra parte. Esto se conoce como la transición epitelio-mesenquimatosa y se acompaña de una disminución de la expresión de E-cadherina.

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    Figura\(\PageIndex{13}\). Adherens Junction. Este tipo de adhesión célula-célula se basa en la interacción de cad- herinas, las cuales están conectadas intracelularmente al citoesqueleto de actina a través de las proteínas enlazadoras a- y b-catenina. También se representa aquí la proteína de agrupación de actina α-actinina.

    Con el parche de interacciones de cadherina, la unión adherente (Figura\(\PageIndex{13}\)) se ve muy similar al desmosoma (Figura\(\PageIndex{12}\)). Las uniones adherentes sirven algunos de los mismos propósitos que los desmosomas: proporcionar conectividad a las células vecinas y reforzar y dar forma a las células. Sin embargo, las uniones adherentes se localizan en su mayoría cerca de la superficie apical de las células epiteliales, y en lugar de filamentos intermedios, están conectadas a microfilamentos de actina que forman un cinturón circunferencial que produce tensión y fuerzas de conformación en conjunción con miosinas que se asocian con ella.


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