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4.5: Flexibilidad enzimática

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    Como se mencionó anteriormente, una diferencia entre una enzima y un catalizador químico es que una enzima es flexible. Sus ligeros cambios de forma (a menudo derivados de la unión del propio sustrato) ayudan a posicionar los sustratos para la reacción después de que se unan. Estos cambios de forma se explican, en parte, por el Modelo de Catálisis de Ajuste Inducido de Koshland, que ilustra que no solo las enzimas cambian los sustratos, sino que los sustratos también cambian transitoriamente las enzimas. Al final de la catálisis, la enzima vuelve a su estado original. La flexibilidad enzimática también es importante para el control de la actividad enzimática. Típicamente se describen dos estructuras distintas: el estado T (apretado), que es un estado de menor actividad y el estado R (relajado), que tiene mayor actividad.

    Colaboradores

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    This page titled 4.5: Flexibilidad enzimática is shared under a CC BY-NC-SA license and was authored, remixed, and/or curated by Kevin Ahern & Indira Rajagopal.