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4.9: Enzimas perfectas

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    Ahora bien, si pensamos en lo que podría ser una enzima ideal, sería aquella que tenga una velocidad muy alta y una afinidad muy alta por su sustrato. Es decir, no se necesitaría mucho sustrato para llegar\(V_{max}/2\) y el\(K_{cat}\) sería muy alto. Tales enzimas tendrían valores de\(K_{cat} / K_M\) que son máximos. Curiosamente, hay varias enzimas que tienen esta propiedad y sus valores máximos son todos aproximadamente los mismos. Dichas enzimas son referidas como “perfectas” porque han alcanzado el máximo valor posible. ¿Por qué debería haber un valor máximo posible de\(K_{cat} / K_M\). La respuesta es que el movimiento del sustrato hacia la enzima se convierte en el factor limitante para las enzimas perfectas. El movimiento del sustrato por difusión en agua tiene una tasa fija y esa limitación determina en última instancia qué tan rápido puede funcionar la enzima. En una analogía macroscópica mundial, las fábricas no pueden fabricar productos más rápido de lo que los proveedores pueden entregar materiales. Es seguro decir para una enzima perfecta que el único límite que tiene es la velocidad de difusión del sustrato en el agua.

    Figura 4.8.1: Evitación de la formación de un intermedio inestable en triosa fosfato isomerasa

    Dada la “magia” de las enzimas aludidas anteriormente, podría parecer que todas las enzimas debieron haber evolucionado para ser “perfectas”. Hay muy buenas razones por las que la mayoría de ellos no lo han hecho. La velocidad puede ser algo peligroso. Cuanto más rápido procede una reacción en la catálisis por una enzima, más difícil es controlarla. Como todos sabemos por aprender a conducir, el exceso de velocidad provoca accidente. Así como los conductores necesitan tener límites de velocidad para operar automóviles, también las células deben ejercer cierto control sobre el 'acelerador' de sus enzimas. En vista de esto, uno podría preguntarse entonces por qué alguna célula ha evolucionado alguna enzima a la perfección. No hay una respuesta única a la pregunta, pero una común se ilustra con la enzima perfecta conocida como triosa fosfato isomerasa (TPI), que cataliza una reacción en la glucólisis (figura en la página anterior). La enzima parece haber sido seleccionada por esta capacidad porque a velocidades más bajas, hay descomposición de un intermedio de enediol inestable que luego forma fácilmente metilglioxal, un compuesto citotóxico. La aceleración de la reacción proporciona menos oportunidades para que el intermedio inestable se acumule y se fabriquen menos subproductos indeseables.

    Colaboradores

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