8.13: Regulación alostérica

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Una forma reversible de regulación se conoce como regulación alostérica, donde una molécula reguladora se une reversiblemente a la proteína alterando su conformación, lo que a su vez altera la estructura de la proteína, su ubicación dentro de la célula, su actividad y su vida media. Dichos efectores alostéricos no están unidos covalentemente a la proteína y sus interacciones son reversibles, influenciadas por factores térmicos y concentración. Los reguladores alostéricos pueden actuar positiva o negativamente. La naturaleza de tales factores es amplia, pueden ser una molécula pequeña u otra proteína. Lo importante es que el sitio de unión alostérico sea distinto del sitio catalítico de la enzima. De hecho alostérico significa “otro sitio”. Debido a que los reguladores alostéricos no se unen al mismo sitio en la proteína que el sustrato, cambiar la concentración de sustrato generalmente no altera sus efectos.

Por supuesto que también hay otros tipos de regulación. Una molécula puede unirse y bloquear el sitio activo de una enzima. Si esta unión es reversible, entonces aumentar la cantidad de sustrato puede superar la inhibición. Un inhibidor de este tipo se conoce como inhibidor competitivo. En algunos casos, el inhibidor reacciona químicamente con la enzima, formando un enlace covalente. Este tipo de inhibidor es esencialmente irreversible, por lo que el aumento de la concentración de sustrato no supera la inhibición. Por lo tanto, estos se conocen como inhibidores no competitivos. Los efectores alostéricos tampoco son competitivos, ya que no compiten con el sustrato para unirse al sitio activo. Dicho esto, la unión del sustrato podría, en teoría, cambiar la afinidad de la proteína por sus efectores alostéricos, así como la unión del efector alostérico cambia la afinidad de unión de la proteína por el sustrato.

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