5.1: Introducción

En este capítulo, analizamos las propiedades y el mecanismo de acción de las enzimas. Estos incluyen el cambio alostérico (ajuste inducido, regulación enzimática), eventos energéticos (cambios en la energía de activación) y cómo funcionan las enzimas en sistemas abiertos y cerrados (experimentales). Cualquier catalizador, por definición, acelera una reacción química. Pero las enzimas y los catalizadores inorgánicos difieren en formas importantes (azul y rojo en la siguiente tabla).

Las enzimas son polímeros largos que se pueden plegar en formas intrincadas. Como resultado, pueden ser más específicos que los catalizadores inorgánicos en los que los sustratos reconocen y se unen a ellos. Finalmente, las enzimas son flexibles y pueden regularse de manera que la catálisis inorgánica metálica rígida, inflexible no puede. La especificidad de una enzima radica en la estructura y flexibilidad de su sitio activo. Veremos que el sitio activo de las enzimas sufre un cambio conformacional durante la catálisis. La flexibilidad de las enzimas también explica los efectos de las enzimas a los metabolitos celulares que indican el estado bioquímico de la célula. Cuando dichos metabolitos se unen a una enzima, obligan a un cambio conformacional en la enzima que cambia la velocidad catalítica de la reacción, fenómeno llamado regulación alostérica. Como se podría imaginar, cambiar la velocidad de una reacción bioquímica puede cambiar la velocidad de una vía bioquímica completa..., y en última instancia las concentraciones en estado estacionario de productos y reactivos en la ruta.

Para entender la importancia de la regulación alostérica, veremos cómo medimos la velocidad de la catálisis enzimática. Al considerar los clásicos estudios cinéticos enzimáticos de principios del siglo XX de Leonor Michaelis y Maud Menten, nos centraremos en la importancia de los valores de Km y Vmax que derivaron de sus datos. Pero, antes de comenzar nuestra discusión aquí, recordemos que las reacciones químicas son por definición, reversibles. La acción de los catalizadores, ya sean inorgánicos u orgánicos, depende de este concepto de reversibilidad.

Por último, ¡demos un guiño al ingenio humano reciente que permitió que la acción enzimática convirtiera en un beneficio extracelular! Ahora puedes encontrar enzimas en los productos de limpieza del hogar como los detergentes, donde digieren y eliminan las manchas causadas por las grasas y las proteínas pigmentadas. Las enzimas agregadas a los ablandadores de carne también digieren (hidrolizan) las proteínas animales hasta llegar a péptidos más pequeños. ¡Las enzimas pueden incluso limpiar un desagüe obstruido!

Objetivos de aprendizaje

Cuando hayas dominado la información de este capítulo, deberías ser capaz de:

1. describir cómo la flexibilidad molecular de las moléculas de proteínas y ARN las convierte en catalizadores biológicos ideales.

2. comparar y contrastar las propiedades de los catalizadores inorgánicos y orgánicos.

3. explicar por qué los catalizadores no cambian las concentraciones de equilibrio de una reacción realizada en un sistema cerrado.

4. comparar las energías de activación de reacciones catalizadas y no catalizadas y explicar el papel de los efectores alostéricos en las reacciones enzimáticas.

5. Discutir cómo los sitios alostéricos interactúan con el sitio activo de una enzima y explicar el concepto de la reacción limitante de velocidad en una vía bioquímica.

6. escribir ecuaciones simples de velocidad para reacciones químicas.

7. escribir las ecuaciones de velocidad posibles para ecuaciones para reacciones catalizadas.

8. distinguir entre Vmax y Km en la ecuación cinética de Michaelis-Menten.

9. exponer lo que dicen Vmax y Km sobre el avance de una reacción catalizada por enzimas.

10. interpretar los datos cinéticos enzimáticos y el progreso de una reacción catalizada por enzimas a partir de estos datos.

11. identificar con mayor precisión Leonor Michaelis y Maud Menten!