3.4: Proteínas
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- Describir las funciones que realizan las proteínas en la célula y en los tejidos
- Discutir la relación entre aminoácidos y proteínas
- Explicar los cuatro niveles de organización proteica
- Describir las formas en que se vinculan la forma y función de las proteínas
Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos y tienen el rango de funciones más diverso de todas las macromoléculas. Las proteínas pueden ser estructurales, reguladoras, contráctiles o protectoras; pueden servir en el transporte, almacenamiento o membranas; o pueden ser toxinas o enzimas. Cada célula en un sistema vivo puede contener miles de proteínas, cada una con una función única. Sus estructuras, al igual que sus funciones, varían mucho. Todos son, sin embargo, polímeros de aminoácidos, dispuestos en una secuencia lineal.
Tipos y Funciones de las Proteínas
Las enzimas, que son producidas por las células vivas, son catalizadores en reacciones bioquímicas (como la digestión) y suelen ser proteínas complejas o conjugadas. Cada enzima es específica para el sustrato (un reactivo que se une a una enzima) sobre el que actúa. La enzima puede ayudar en las reacciones de descomposición, reorganización o síntesis. Las enzimas que descomponen sus sustratos se llaman enzimas catabólicas, las enzimas que construyen moléculas más complejas a partir de sus sustratos se llaman enzimas anabólicas, y las enzimas que afectan la velocidad de reacción se llaman enzimas catalíticas. Cabe señalar que todas las enzimas incrementan la velocidad de reacción y, por lo tanto, se consideran catalizadores orgánicos. Un ejemplo de una enzima es la amilasa salival, que hidroliza su sustrato amilosa, un componente del almidón.
Las hormonas son moléculas de señalización química, generalmente proteínas pequeñas o esteroides, secretadas por células endocrinas que actúan para controlar o regular procesos fisiológicos específicos, incluyendo crecimiento, desarrollo, metabolismo y reproducción. Por ejemplo, la insulina es una hormona proteica que ayuda a regular el nivel de glucosa en sangre. Los principales tipos y funciones de las proteínas se enumeran en la Tabla\(\PageIndex{1}\).
| Tipo | Ejemplos | Funciones |
|---|---|---|
| Enzimas digestivas | Ailasa, lipasa, pepsina, tripsina | Ayuda en la digestión de los alimentos catabolizando nutrientes en unidades monoméricas |
| Transporte | Hemoglobina, albúmina | Transportar sustancias en la sangre o la linfa por todo el cuerpo |
| Estructural | Actina, tubulina, queratina | Construir diferentes estructuras, como el citoesqueleto |
| Hormonas | Insulina, tiroxina | Coordinar la actividad de diferentes sistemas corporales |
| Defensa | Inmunoglobulinas | Proteger el cuerpo de patógenos extraños |
| Contráctil | Actina, miosina | Efecto contracción muscular |
| Almacenamiento | Proteínas de almacenamiento de legumbres, clara de huevo (albúmina) | Proporcionar nutrición en el desarrollo temprano del embrión y la plántula |
Las proteínas tienen diferentes formas y pesos moleculares; algunas proteínas tienen forma globular mientras que otras son de naturaleza fibrosa. Por ejemplo, la hemoglobina es una proteína globular, pero el colágeno, que se encuentra en nuestra piel, es una proteína fibrosa. La forma de la proteína es crítica para su función, y esta forma es mantenida por muchos tipos diferentes de enlaces químicos. Los cambios en la temperatura, el pH y la exposición a productos químicos pueden conducir a cambios permanentes en la forma de la proteína, lo que lleva a la pérdida de función, conocida como desnaturalización. Todas las proteínas están compuestas por diferentes arreglos de los mismos 20 tipos de aminoácidos.
Aminoácidos
Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas. Cada aminoácido tiene la misma estructura fundamental, la cual consiste en un átomo de carbono central, también conocido como el carbono alfa (α), unido a un grupo amino (NH 2), un grupo carboxilo (COOH) y a un átomo de hidrógeno. Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de átomos unidos al átomo central conocido como el grupo R (Figura\(\PageIndex{1}\)).
El nombre “aminoácido” se deriva del hecho de que contienen tanto el grupo amino como el grupo carboxilo-ácido en su estructura básica. Como se mencionó, hay 20 aminoácidos presentes en las proteínas. Diez de estos son considerados aminoácidos esenciales en humanos porque el cuerpo humano no puede producirlos y se obtienen de la dieta. Para cada aminoácido, el grupo R (o cadena lateral) es diferente (Figura\(\PageIndex{2}\)).
Conexión de arte
¿Qué categorías de aminoácidos esperarías encontrar en la superficie de una proteína soluble y cuáles esperarías encontrar en el interior? ¿Qué distribución de aminoácidos esperarías encontrar en una proteína incrustada en una bicapa lipídica?
La naturaleza química de la cadena lateral determina la naturaleza del aminoácido (es decir, si es ácido, básico, polar o no polar). Por ejemplo, el aminoácido glicina tiene un átomo de hidrógeno como grupo R. Los aminoácidos como la valina, la metionina y la alanina son de naturaleza no polar o hidrófoba, mientras que los aminoácidos como la serina, la treonina y la cisteína son polares y tienen cadenas laterales hidrófilas. Las cadenas laterales de lisina y arginina están cargadas positivamente, y por lo tanto a estos aminoácidos también se les conoce como aminoácidos básicos. La prolina tiene un grupo R que está unido al grupo amino, formando una estructura similar a un anillo. La prolina es una excepción a la estructura estándar de un animo ácido ya que su grupo amino no está separado de la cadena lateral (Figura\(\PageIndex{2}\)).
Los aminoácidos están representados por una sola letra mayúscula o una abreviatura de tres letras. Por ejemplo, la valina se conoce por la letra V o el símbolo de tres letras val. Así como algunos ácidos grasos son esenciales para una dieta, también son necesarios algunos aminoácidos. Se les conoce como aminoácidos esenciales, y en humanos incluyen isoleucina, leucina y cisteína. Los aminoácidos esenciales se refieren a los necesarios para la construcción de proteínas en el organismo, aunque no producidos por el organismo; qué aminoácidos son esenciales varía de un organismo a otro.
La secuencia y el número de aminoácidos determinan finalmente la forma, el tamaño y la función de la proteína. Cada aminoácido está unido a otro aminoácido por un enlace covalente, conocido como enlace peptídico, que se forma por una reacción de deshidratación. El grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del aminoácido entrante se combinan, liberando una molécula de agua. El enlace resultante es el enlace peptídico (Figura\(\PageIndex{3}\)).
Los productos formados por tales enlaces se denominan péptidos. A medida que más aminoácidos se unen a esta cadena en crecimiento, la cadena resultante se conoce como polipéptido. Cada polipéptido tiene un grupo amino libre en un extremo. Este extremo se llama el N terminal, o el amino terminal, y el otro extremo tiene un grupo carboxilo libre, también conocido como el C o carboxilo terminal. Si bien los términos polipéptido y proteína a veces se usan indistintamente, un polipéptido es técnicamente un polímero de aminoácidos, mientras que el término proteína se usa para un polipéptido o polipéptidos que se han combinado entre sí, a menudo tienen grupos protésicos no peptídicos unidos, tienen una forma distinta y tienen un función única. Después de la síntesis de proteínas (traducción), la mayoría de las proteínas son modificadas. Estas son conocidas como modificaciones postraduccionales. Pueden sufrir escisión, fosforilación o pueden requerir la adición de otros grupos químicos. Sólo después de estas modificaciones es la proteína completamente funcional.
Conexión Evolution
La Importancia Evolutiva del Citocromo CEl citocromo c es un componente importante de la cadena de transporte de electrones, una parte de la respiración celular, y normalmente se encuentra en el orgánulo celular, la mitocondria. Esta proteína tiene un grupo hemo protésico, y el ion central del hemo se reduce y oxida alternativamente durante la transferencia de electrones. Debido a que el papel de esta proteína esencial en la producción de energía celular es crucial, ha cambiado muy poco a lo largo de millones de años. La secuenciación de proteínas ha demostrado que existe una cantidad considerable de homología de secuencia de aminoácidos del citocromo c entre diferentes especies; en otras palabras, el parentesco evolutivo puede evaluarse midiendo las similitudes o diferencias entre las secuencias de ADN o proteínas de varias especies.
Los científicos han determinado que el citocromo c humano contiene 104 aminoácidos. Por cada molécula de citocromo c de diferentes organismos que se ha secuenciado hasta la fecha, 37 de estos aminoácidos aparecen en la misma posición en todas las muestras de citocromo c. Esto indica que pudo haber habido un ancestro común. Al comparar las secuencias de proteína humana y de chimpancé, no se encontró diferencia de secuencia. Cuando se compararon las secuencias de humanos y monos rhesus, la diferencia única encontrada fue en un aminoácido. En otra comparación, la secuenciación de humano a levadura muestra una diferencia en la posición 44.
Estructura proteica
Como se discutió anteriormente, la forma de una proteína es crítica para su función. Por ejemplo, una enzima puede unirse a un sustrato específico en un sitio conocido como el sitio activo. Si este sitio activo se altera debido a cambios locales o cambios en la estructura general de la proteína, la enzima puede ser incapaz de unirse al sustrato. Para entender cómo la proteína obtiene su forma o conformación final, necesitamos comprender los cuatro niveles de estructura de la proteína: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria
La secuencia única de aminoácidos en una cadena polipeptídica es su estructura primaria. Por ejemplo, la hormona pancreática insulina tiene dos cadenas polipeptídicas, A y B, y están unidas entre sí por enlaces disulfuro. El aminoácido N terminal de la cadena A es glicina, mientras que el aminoácido C terminal es asparagina (Figura
Resumen
Las proteínas son una clase de macromoléculas que realizan una amplia gama de funciones para la célula. Ayudan en el metabolismo proporcionando soporte estructural y actuando como enzimas, portadores u hormonas. Los componentes básicos de las proteínas (monómeros) son los aminoácidos. Cada aminoácido tiene un carbono central que está unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y un grupo R o cadena lateral. Hay 20 aminoácidos que ocurren comúnmente, cada uno de los cuales difiere en el grupo R. Cada aminoácido está unido a sus vecinos por un enlace peptídico. Una cadena larga de aminoácidos se conoce como polipéptido.
Las proteínas se organizan en cuatro niveles: primario, secundario, terciario y (opcional) cuaternario. La estructura primaria es la secuencia única de aminoácidos. El plegamiento local del polipéptido para formar estructuras como la hélice α y la lámina plisada β constituye la estructura secundaria. La estructura tridimensional general es la estructura terciaria. Cuando dos o más polipéptidos se combinan para formar la estructura proteica completa, la configuración se conoce como la estructura cuaternaria de una proteína. La forma y función de las proteínas están íntimamente ligadas; cualquier cambio en la forma causado por cambios en la temperatura o el pH puede conducir a la desnaturalización de la proteína y una pérdida en la función.
Conexiones de arte
Figura\(\PageIndex{2}\): ¿Qué categorías de aminoácidos esperarías encontrar en la superficie de una proteína soluble y cuáles esperarías encontrar en el interior? ¿Qué distribución de aminoácidos esperarías encontrar en una proteína incrustada en una bicapa lipídica?
- Contestar
-
Los residuos de aminoácidos polares y cargados (el resto después de la formación del enlace peptídico) tienen más probabilidades de encontrarse en la superficie de proteínas solubles donde pueden interactuar con el agua, y es más probable que no polares (por ejemplo, cadenas laterales de aminoácidos) se encuentren en el interior donde se secuestran del agua. En las proteínas de membrana, las cadenas laterales de aminoácidos no polares e hidrófobos se asocian con las colas hidrófobas de los fosfolípidos, mientras que las cadenas laterales de aminoácidos polares y cargadas interactúan con los grupos de cabeza polar o con la solución acuosa. No obstante, hay excepciones. A veces, las cadenas laterales de aminoácidos cargadas positiva y negativamente interactúan entre sí en el interior de una proteína, y las cadenas laterales de aminoácidos polares o cargadas que interactúan con un ligando se pueden encontrar en el bolsillo de unión al ligando.
Glosario
- estructura de hélice alfa (hélice α)
- tipo de estructura secundaria de proteínas formadas por plegamiento del polipéptido en forma de hélice con enlaces de hidrógeno estabilizando la estructura
- aminoácido
- monómero de una proteína; tiene un carbono central o carbono alfa al que está unido un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo R o cadena lateral; el grupo R es diferente para los 20 aminoácidos
- hoja beta plisada (β -plisada)
- estructura secundaria que se encuentra en proteínas en las que los “plisados” se forman por enlaces de hidrógeno entre átomos en la cadena principal de la cadena polipeptídica
- chaperona
- (también, chaperonina) proteína que ayuda a la proteína naciente en el proceso de plegamiento
- desnaturalización
- pérdida de forma en una proteína como resultado de cambios en la temperatura, pH o exposición a productos químicos
- enzima
- catalizador en una reacción bioquímica que suele ser una proteína compleja o conjugada
- hormona
- molécula de señalización química, generalmente proteína o esteroide, secretada por células endocrinas que actúan para controlar o regular procesos fisiológicos específicos
- enlace peptídico
- enlace formado entre dos aminoácidos por una reacción de deshidratación
- polipéptido
- cadena larga de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
- estructura primaria
- secuencia lineal de aminoácidos en una proteína
- proteína
- macromolécula biológica compuesta por una o más cadenas de aminoácidos
- estructura cuaternaria
- asociación de subunidades polipeptídicas discretas en una proteína
- estructura secundaria
- estructura regular formada por proteínas por enlaces de hidrógeno intramoleculares entre el átomo de oxígeno de un residuo de aminoácido y el hidrógeno unido al átomo de nitrógeno de otro residuo de aminoácido
- estructura terciaria
- conformación tridimensional de una proteína, incluyendo interacciones entre elementos estructurales secundarios; formada a partir de interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos