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8.2: Química bioinorgánica

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    Se sabe que muchas reacciones biológicas involucran iones metálicos. También hay metales reconocidos como elementos esenciales, aunque su papel en los organismos vivos no está claro. La química bioinorgánica, el estudio de las funciones de los metales en sistemas biológicos utilizando los conocimientos y métodos de la química inorgánica, ha progresado notablemente en los últimos años.

    La siguiente lista muestra sustancias bioactivas típicas que contienen metales.

    1. Portadores de electrones. Fe: citocromo, proteína hierro-azufre. Cu: proteína de cobre azul.
    2. Compuesto de almacenamiento de metal. Fe: ferritina, transferrina. Zn: metalotioneína.
    3. Agente de transporte de oxígeno. Fe: hemoglobina, mioglobina. Cu: hemocianina.
    4. Fotosíntesis. Mg: clorofila.
    5. Hidrolasa. Zn: carboxipeptidasa. Mg: aminopeptidasa.
    6. Oxidorreductasa. Fe: oxigenasa, hidrogenasa. Fe, Mo: nitrogenasa.
    7. Iomerasa. Fe: aconitasa. Co: vitamina B 12 coenzima.

    La base de las reacciones químicas de las metaloenzimas son

    1. Activación coordinativa (formulario de coordinación, donación electrónica, efecto estérico),
    2. Redox (estado de oxidación del metal),
    3. La comunicación de información y, en muchos casos, los entornos de reacción están regulados por biopolímeros como las proteínas, y se realizan reacciones selectivas.

    Los ejemplos de acciones de metales distintos de las metaloenzimas incluyen

    1. Mg: transferencia de energía MgATP
    2. Bombeo de iones Na/K,
    3. Ca: transferencia de funciones hormonales, contracción muscular, transferencia nerviosa, coagulación sanguínea, son algunos de los papeles importantes de los metales.

    a) Oxidación

    Las reacciones de oxidación en los sistemas vivos son fundamentales para la vida, y se han realizado muchos estudios de estos sistemas. En particular, se han estudiado extensamente los mecanismos de transporte de oxígeno gaseoso por hemoglobina y la oxidación monooxigenada por los compuestos de porfirina de hierro denominados P-450. A continuación se describe el transporte de gas oxígeno, que se ha estudiado desde hace muchos años. Porfirinas de hierro hemoglobina y mioglobina y el compuesto de cobre hemocianina están involucrados en el transporte de gas oxígeno en el aire a las células en organismos vivos. La base de esta función es la unión reversible y la disociación de dioxígeno a iones de hierro o cobre. Para realizar estas funciones, los metales deben estar en estados de oxidación y ambientes de coordinación adecuados para la coordinación reversible del dioxígeno. El compuesto de hierro porfirina hemoglobina se encuentra en las sangres rojas de seres humanos y otros animales.

    La hemoglobina tiene la estructura de hierro hemo con cuatro unidades de porfirina de hierro combinadas con una proteína globina. El dioxígeno se transporta en sangre al coordinarse a iones ferrosos en la unidad de hierro del dobladillo. El ion Fe (II) es pentacoordinado con cuatro átomos de nitrógeno de porfirina y un átomo de nitrógeno del polipéptido histidina, y se vuelve hexa-coordinado cuando un dioxígeno se coordina con él. El estado de espín de Fe (II) cambia de espín alto a espín bajo en la coordinación del dioxígeno. El alto giro Fe (II) está por encima del plano de la porfirina porque es demasiado grande para caber en el espacio disponible. Cuando el ion Fe (II) se vuelve de bajo giro tras la coordinación del dioxígeno, el tamaño del ion hierro disminuye y simplemente encaja en el agujero de la molécula de porfirina.

    Este movimiento a nivel molecular ha atraído interés como efecto alostérico porque afecta a toda la proteína a través del enlace coordinado de histidina y gobierna el enlace específico de una molécula de dioxígeno. La oxidación del ion Fe (II) de una molécula hem es prevenida por una proteína macromolecular, y si el hierro del dobladillo se saca del prote en, el ion Fe (II) se oxida a Fe (III), y dos anillos de porfirina son puenteados por un peróxido\(\mu\) -O 2 2-, que finalmente cambia a un puente \(\mu\)-O 2 -estructura.

    Cuando el dobladillo está en este estado, pierde la capacidad de coordinarse con la molécula de dioxígeno. Con base en este fenómeno, se ha desarrollado una porfirina sintética que es capaz de coordinarse reversiblemente a un dioxígeno mediante la supresión de la dimerización de la porfirina de hierro, y fue nombrada porfirina valla piquete por su forma tridimensional.

    b) Fijación de nitrógeno

    La reacción que convierte el nitrógeno del aire en amoníaco es básica para toda la vida. La fijación de nitrógeno, la reacción para fijar el nitrógeno atmosférico para formar amoníaco, se lleva a cabo por Rhizobium en las raíces de las leguminosas o por bacterias en algas en una atmósfera anaeróbica. Todos los animales y plantas, incluida la humanidad, dependían de la fijación biológica de nitrógeno como fuente de nitrógeno para proteínas y otros compuestos que contenían nitrógeno antes de la invención del proceso Harber-Bosch.

    \[N_{2} + 8 H^{+} + 8 e^{-} + 16 MgATP \rightarrow 2 NH_{3} + H_{2} + 16 MgADP + 16 Pi \quad \text{(where Pi is an inorganic phosphate)}\]

    Una enzima llamada nitrogenasa cataliza esta reacción. La nitrogenasa contiene proteínas de azufre hierro-azufre y hierro-molibdeno, y reduce el dinitrógeno por coordinación y transferencias cooperativas de protones y electrones, mientras usa MgATP como fuente de energía. Debido a la importancia de esta reacción, los intentos de clarificar la estructura de la nitrogenasa y desarrollar catalizadores artificiales para la fijación de nitrógeno han continuado durante muchos años. Recientemente, la estructura de un centro activo en la nitrogenasa llamado cofactor hierro-molibdeno se aclaró mediante análisis de rayos X monocristalino (Figura\(\PageIndex{2}\)). Según este análisis, su estructura cuenta con clústeres Fe 3 MoS 4 y Fe 4 S 4 conectados a través de S.

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    Figura\(\PageIndex{2}\): - Estructura del cofactor Fe-Mo en nitrogenasa.

    Se cree que el dinitrógeno se activa por coordinación entre los dos grupos. Por otro lado, la porción llamada agrupación P consiste en dos clústeres Fe 4 S 4. Los roles y el mecanismo de reacción de ambas partes aún no están claros.

    (c) Fotosíntesis

    La formación de glucosa y dioxígeno por reacción de dióxido de carbono y agua es una reacción hábil usando fotoenergía y en la que la clorofila (Figura\(\PageIndex{3}\)), que es una porfirina de magnesio y un complejo de racimo de manganeso, juega el papel central. Un cloroplasto contiene fotosistema I (PSI) y fotosistema II (PSII), que utilizan energía lumínica para reducir el dióxido de carbono y oxidar el agua.

    La clorofila es un componente fundamental de la PSI. La clorofila es un complejo de porfirina de magnesio y es responsable de los colores verdes de las hojas. Desempeña un papel importante en la recepción de energía lumínica y transferirla a sistemas de reacción redox. La clorofila se excita desde el estado fundamental singlete al estado excitado singlete por la luz, la energía del estado excitado se transfiere a un aceptor dentro de los 10 ps, y la energía resultante reduce un complejo hierro-azufre y finalmente se usa para la reducción del dióxido de carbono en posteriores reacciones oscuras. Dado que la separación de carga por excitación fotoquímica es la primera etapa más importante, los estudios sobre la transferencia de electrones fotoinducida se han realizado activamente utilizando varios tipos de compuestos de porfirina como modelos de clorofilas. La PSI, que obtiene energía oxidante por transferencia de electrones, convierte el ADP en ATP.

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    Figura\(\PageIndex{3}\): - Clorofila a.

    Por otro lado, la forma oxidada del PSII oxida el agua a través de una cadena de reacciones redox de complejos oxo cluster de manganeso, y genera oxígeno. Dado que cuatro electrones cambian en la reducción de Mn (IV) a Mn (II) en esta reacción, al menos dos especies de manganeso están involucradas. Probablemente, un complejo de conglomerados que contiene dos especies de Mn (II) y dos Mn (IV) media la transferencia de electrones a través de reacciones de cuatro etapas. Sin embargo, los detalles de esta reacción aún no están claros porque es muy difícil aislar este cúmulo y analizar su estructura. La etapa de transferencia de electrones se está estudiando actualmente mediante el uso de diversos complejos de manganeso como sistemas modelo.

    La fotosíntesis es un tema de investigación muy interesante en química bioinorgánica ya que involucra algunos iones metálicos, una porfirina, sulfuro y óxido que constituyen un ciclo de sutil transferencia de electrones y reacciones redox, y generan gas oxígeno por fotólisis del agua y producen carbohidratos a partir del carbono dióxido por reacciones reductoras oscuras,. Recientemente, se cristalizó el centro de reacción de una bacteria fotosintética y J. Deisenhofer y sus colegas ganaron un premio Nobel por su análisis estructural (1988).

    Ejercicio\(\PageIndex{2}\)

    Dar ejemplos de pequeñas moléculas que son fundamentalmente importantes para los seres vivos.

    Contestar
    • H 2 O
    • O 2
    • N 2
    • CO 2

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