16.6: Glicoproteínas

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Las proteínas de membrana a menudo están unidas covalentemente a oligosacáridos, que son azúcares ramificados unidos a glucósidos (promediando alrededor de 15 residuos de azúcar). Como glicanos, son los azúcares ligados a las glicoproteínas. Las glicoproteínas son raras en el citosol, pero son comunes en las proteínas secretadas y de membrana. Los oligosacáridos se enlazan típicamente a proteínas a través del grupo hidroxilo en serina o treonina. Los enlaces ocasionales son a aminoácidos modificados como la hidroxililina o la hidroxiprolina (O-glicosilación), y al nitrógeno de la amida en la asparagina (N-glicosilación). Los dominios de oligosacáridos de las glicoproteínas a menudo juegan un papel importante en la función de las proteínas de membrana. Por ejemplo, las glicoproteínas, junto con los dominios polares de proteínas integrales y periféricas y glicolípidos, son una característica importante del glicocáliz. A continuación se ilustra una membrana celular y su glicocáliz.

Los oligosacáridos comienzan su síntesis en el retículo endoplásmico rugoso (RER), con la creación de un glucósido central. Los glicanos parciales están enzimáticamente unidos a aminoácidos compatibles de una proteína de membrana. A medida que estas proteínas viajan a través de las vesículas de Golgi del sistema endomembrano, la glicosilación terminal une más azúcares al glucósido central para completar la síntesis de glicoproteínas. Cuando las vesículas que brotan de las vesículas de TransGolgi se fusionan con la membrana plasmática, los azúcares de las glicoproteínas terminan en la superficie celular exterior. Esto se ilustra en el siguiente enlace.

291 El camino hacia las células recubiertas de azúcar