7.6E: Ribosomas pegados no pegados

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Aparte de los 22 aminoácidos estándar, hay muchos otros aminoácidos que se llaman no proteinogénicos o no estándar.

OBJETIVOS DE APRENDIZAJE

Describir el proceso y función de la modificación postraduccional

Claves para llevar

Puntos Clave

Durante la síntesis de proteínas, se pueden incorporar 20 aminoácidos diferentes para convertirse en una proteína.
La modificación postraduccional de aminoácidos cambia la naturaleza química de un aminoácido (por ejemplo, citrulinación), o realiza cambios estructurales (por ejemplo, formación de puentes disulfuro).
Los aminoácidos no estándar o no se encuentran en las proteínas (por ejemplo, carnitina, GABA), o no se producen directamente y aisladamente por maquinaria celular estándar.

Términos Clave

Modificación postraduccional: la modificación química de una proteína después de su traducción. Es uno de los pasos posteriores en la biosíntesis de proteínas, y por lo tanto la expresión génica, para muchas proteínas.
traducción: Proceso que ocurre en el ribosoma, en el que una cadena de ARN mensajero (ARNm) guía el ensamblaje de una secuencia de aminoácidos para hacer una proteína.
aminoácido: Cualquier compuesto orgánico que contenga un grupo funcional tanto amino como ácido carboxílico.

La modificación postraduccional (PTM) es la modificación química de una proteína después de su traducción. Es uno de los pasos posteriores en la biosíntesis de proteínas, y por lo tanto la expresión génica, para muchas proteínas. Una proteína (también llamada polipéptido) es una cadena de aminoácidos. Durante la síntesis de proteínas, se pueden incorporar 20 aminoácidos diferentes para convertirse en una proteína. Después de la traducción, la modificación postraduccional de aminoácidos extiende el rango de funciones de la proteína uniéndola a otros grupos funcionales bioquímicos (como acetato, fosfato, diversos lípidos e hidratos de carbono), cambiando la naturaleza química de un aminoácido (por ejemplo, citrulinación), o haciendo cambios estructurales (p. ej., formación de puentes disulfuro).

Además, las enzimas pueden eliminar aminoácidos del extremo amino de la proteína, o cortar la cadena peptídica en el medio. Por ejemplo, la hormona peptídica insulina se corta dos veces después de que se forman los enlaces disulfuro, y se elimina un propéptido de la mitad de la cadena; la proteína resultante consiste en dos cadenas polipeptídicas conectadas por enlaces disulfuro. Además, la mayoría de los polipéptidos nacientes comienzan con el aminoácido metionina porque el codón de “inicio” en el ARNm también codifica para este aminoácido. Este aminoácido se suele quitar durante la modificación postraduccional.

Aparte de los 22 aminoácidos estándar, hay muchos otros aminoácidos que se llaman no proteinogénicos o no estándar. Estos o no se encuentran en proteínas (por ejemplo, carnitina, GABA), o no se producen directamente y en aislamiento por maquinaria celular estándar (por ejemplo, hidroxiprolina y selenometionina).

imagen — Figura: **Código genético**: Diagrama de código genético que muestra los residuos de aminoácidos como diana de modificación.

Los aminoácidos no estándar que se encuentran en las proteínas se forman por modificación postraduccional, que es la modificación después de la traducción durante la síntesis de proteínas. Estas modificaciones suelen ser esenciales para la función o regulación de una proteína. Por ejemplo, la carboxilación del glutamato permite una mejor unión de los cationes de calcio, y la hidroxilación de la prolina es crítica para mantener los tejidos conectivos.

Otro ejemplo es la formación de hipusina en el factor de iniciación de la traducción EIF5A a través de la modificación de un residuo de lisina. Dichas modificaciones también pueden determinar la localización de la proteína. Por ejemplo, la adición de grupos hidrófobos largos puede hacer que una proteína se una a una membrana de fosfolípidos.

Es importante comparar las estructuras de alanina y beta alanina. En alanina, la cadena lateral es un grupo metilo; en la beta alanina, la cadena lateral contiene un grupo metileno conectado a un grupo amino, y el carbono alfa carece de un grupo amino. Los dos aminoácidos, por lo tanto, tienen las mismas fórmulas pero diferentes estructuras.

Algunos aminoácidos no estándar no se encuentran en las proteínas. Los ejemplos incluyen lantionina, ácido 2-aminoisobutírico, deshidroalanina y el neurotransmisor ácido gamma-aminobutírico. Los aminoácidos no estándar a menudo ocurren como intermedios en las vías metabólicas para los aminoácidos estándar. Por ejemplo, la ornitina y la citrulina ocurren en el ciclo de la urea, que forma parte del catabolismo de aminoácidos. Una rara excepción al dominio de α-aminoácidos en biología es el β-aminoácido beta alanina (ácido 3-aminopropanoico), que se utiliza en plantas y microorganismos en la síntesis de ácido pantoténico (vitamina B5), un componente de la coenzima A.

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