7.7D: Regulando la Actividad Proteica y Longevidad

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Una célula puede cambiar rápidamente los niveles de proteínas en respuesta al ambiente agregando grupos químicos específicos para alterar la regulación génica.

OBJETIVOS DE APRENDIZAJE

Explicar cómo las modificaciones químicas afectan la actividad y la longevidad

Claves para llevar

Puntos Clave

Las proteínas se pueden modificar químicamente añadiendo grupos metilo, fosfato, acetilo y ubiquitina.
La longevidad de las proteínas puede verse afectada por la alteración de las etapas de la regulación génica, incluyendo pero no limitado a la alteración: accesibilidad al ADN cromosómico para la transcripción, velocidad de traducción, transporte nuclear, estabilidad del ARN y modificaciones postraduccionales.
La ubiquitina se agrega a una proteína para marcarla para su degradación por el proteasoma.

Términos Clave

ubiquitina: un pequeño polipéptido presente en las células de todos los eucariotas; juega un papel en la modificación y degradación de las proteínas
proteasoma: una proteína compleja, que se encuentra en células bacterianas, arqueales y eucariotas, que descompone otras proteínas a través de la proteólisis

Modificaciones químicas, actividad proteica y longevidad

Las proteínas pueden modificarse químicamente con la adición de grupos metilo, fosfato, acetilo y ubiquitina. La adición o eliminación de estos grupos de las proteínas regula su actividad o el tiempo que existen en la célula. En ocasiones estas modificaciones pueden regular dónde se encuentra una proteína en la célula; por ejemplo, en el núcleo, el citoplasma, o unida a la membrana plasmática.

Las modificaciones químicas ocurren en respuesta a estímulos externos como el estrés, la falta de nutrientes, el calor o la exposición a la luz ultravioleta. Estos cambios pueden alterar la función de la proteína, la accesibilidad epigenética, la transcripción, la estabilidad del ARNm o la traducción; todo ello dando como resultado cambios en la expresión de varios genes. Esta es una manera eficiente para que la célula cambie rápidamente los niveles de abundancia de proteínas específicas en respuesta al ambiente. Debido a que las proteínas están involucradas en cada etapa de la regulación génica, la fosforilación de una proteína (dependiendo de la proteína que se modifique) puede alterar la accesibilidad al cromosoma, puede alterar la traducción (alterando la unión o función del factor de transcripción), puede cambiar el transporte nuclear (al influir modificaciones al complejo de poro nuclear), puede alterar la estabilidad del ARN (al unirse o no unirse al ARN para regular su estabilidad), puede modificar la traducción (aumentar o disminuir), o puede cambiar modificaciones postraduccionales (agregar o eliminar fosfatos u otras modificaciones químicas). Todas estas actividades proteicas se ven afectadas por el proceso de fosforilación. Las enzimas que son responsables de la fosforilación se conocen como proteína quinasas. La adición de un grupo fosfato a una proteína puede resultar en activación o desactivación; es dependiente de proteínas.

Otro ejemplo de modificaciones químicas que afectan a la actividad proteica incluye la adición o eliminación de grupos metilo. Los grupos metilo se agregan a las proteínas a través del proceso de metilación; esta es la forma más común de modificación postraduccional. La adición de grupos metilo a una proteína puede dar como resultado interacciones proteína-proteína que permiten la regulación transcripcional, respuesta al estrés, reparación de proteínas, transporte nuclear e incluso procesos de diferenciación. La metilación en nitrógenos de cadena lateral se considera en gran medida irreversible, mientras que la metilación de los grupos carboxilo es potencialmente reversible. La metilación en las proteínas niega la carga negativa sobre ella y aumenta la hidrofobicidad de la proteína. La metilación en las cadenas laterales de carboxilato cubre una carga negativa y agrega hidrofobicidad. La adición de este grupo químico cambia la propiedad de la proteína y, por lo tanto, afecta su actividad.

La adición de un grupo ubiquitina a una proteína marca esa proteína para su degradación. La ubiquitina actúa como una bandera que indica que la vida útil de la proteína es completa. Estas proteínas se trasladan al proteasoma, un orgánulo que funciona para eliminar las proteínas que se van a degradar. Una forma de controlar la expresión génica es alterar la longevidad de la proteína: la ubiquitinación acorta la vida útil de una proteína.

imagen — Figura: **Etiquetas de Ubiquitina**: Las proteínas con etiquetas de ubiquitina están marcadas para su degradación dentro del proteasoma.

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