4.21: Capítulo 4 Referencias y Abreviaturas

Referencias

1. C. K. Mathews y K. E. van Holde, Bioquímica, Benjamin/Cummings, 1990.
2. a) M. Nikinmaa, Glóbulos rojos vertebrados: adaptaciones de la función a los requerimientos respiratorios, Springer-Verlag, 1990. b) D. Hershey, ed., Oxigenación de sangre, Plenum, 1970. c) D. W. Lübbers, H. Acker, E. Leniger-Follert, y T. K. Goldstick, eds., Transporte de oxígeno a tejidos V, Plenum, 1984. d) F. Kreuzer, S. M. Caín, Z. Turek, y T. K. Goldstick, eds., Transporte de oxígeno a tejidos VII, Plenum, 1984.
3. a) P. Astrup y M. Rørth, eds., Afinidad de oxígeno de hemoglobina y estado de base ácida de glóbulos rojos, Munksgaard, 1972. b) G. L. Eichhorn, ed., Bioquímica inorgánica, Elsevier, 2 vols., 1973.
4. M. Brunori, A. Coletta, y B. Giardina, en P. M. Harrison, ed., Temas en Biología Molecular y Estructural, Verlag Chemie, 7, Parte 2 (1985), 263-331.
5. A. G. Sykes, en A. G. Sykes, ed., Avances en Mecanismos Inorgánicos y Bioinorgánicos, Prensa Académica, 1 (1985), 121-178.
6. M. Brunori, B. Giardina, y H. A. Kuiper, en H. A. O. Hill, ed., Bioquímica Inorgánica, Royal Society of Chemistry 3 (1982), 126-182.
7. R. E. Dickerson e I. Geis, Hemoglobina: estructura, función, evolución y patología, Benjamin/ Cummings, 1983.
8. H. F. Bunn, B. G. Olvídate, y H. M. Ranney, Hemoglobinas humanas, Saunders, 1977.
9. K. Imai, Efectos alostéricos en la hemoglobina, Cambridge University Press, 1982.
10. E. Antonini y M. Brunori, Hemoglobina y mioglobina en sus reacciones con ligandos, Holanda Septentrional, 1971.
11. a) M. F. Perutz, Naturaleza 228 (1970), 726-739. b) M. F. Perutz, Annus. Rev. Bioquímica. 48 (1979), 327-386. c) M. F. Perutz et al. , Acc. Chem. Res. 20 (1987), 309-321.
12. M. C. M. Chung y H. D. Ellerton, Prog. Biofías. Mol. Biol. 35 (1979), 53-102.
13. J. Lamy y J. Lamy, eds., Invertebrate Oxygen-Binding Proteins: Structure, Active Site and Function, Dekker, 1981.
14. H. D. Ellerton, N. F. Ellerton, y H. A. Robinson, Prog. Biofías. Mol. Biol. 41 (1983), 143-248.
15. a) K. E. van Holde y K. I. Miller, cuarto de galón. Rev. Biofías. 15 (1982), 1-129. b) K. D. Karlin y J. Zubieta, eds., Química biológica e inorgánica del cobre, Prensa académica, 2 vols., 1986.
16. P. C. Wilkins y R. G. Wilkins, Coord. Chem. Rev. 79 (1987), 195-214; en este ver referencias a la literatura original.
17. I. M. Klotz y D. M. Kurtz, Jr., Acc. Chem. Res. 17 (1984), 16-22.
18. J. Sanders Loehr y T. M. Loehr, Adv. Inorg. Blochem. 1 (1979), 235-252.
19. K. Denbigh, Los principios del equilibrio químico, Cambridge University Press, 4a ed., 1981.
20. P. W. Atkins, Química Física, Freeman, 3d ed., 1986.
21. J. P. Collman, J. I. Brauman, y K. M. Doxsee, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76 (1979), 6035-6039.
22. D. Lexa et al. , Inorg. Chem. 25 (1986), 4857-4865.
23. K. S. Suslick, M. M. Fox, y T. J. Reinert, J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 4522-4525.
24. A. V. Hill, J. Physiol. 40 (1910), iv-vii.
25. a) R. W. Raíz, Biol. Toro. (Agujero de maderas, Masa.) 61 (1931), 427-456. b) G. G. Dodson et al. , J. Mol. Biol. 211 (1990), 691-692.
26. G. S. Adair, J. Biol. Chem. 63 (1925), 529-545.
27. Referencia 9, 114.
28. J. Monod, J. Wyman y J.-P. Changeux, J. Mol. Biol. 12 (1965), 88-118.
29. a) M. L. Johnson, B. W. Turner, y G. K. Ackers, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81 (1984), 1093-1097. b) M. Straume y M. L. Johnson, Bioquímica 27 (1988), 1302-1310. c) G. K. Ackers y F. R. Smith, Anni. Rev. Biofías. Chem. 16 (1987), 583-609.
30. L. Pauling et al. , Ciencia, 110 (1949), 543-548.
31. G. B. Jameson y J. A. Igers, Comentarios Inorg. Chem. 2 (1983), 97-126; en esta ver referencias a la literatura original.
32. P. H. Gibson y M. H. Smith, Proc. Roy. Soc., Ser. B, Biol. Sci. 163 (1965), 206-214.
33. a) T. Imamura, A. Riggs, y Q. H. Gibson, J. Biol. Chem. 247 (1972), 521-526. b) J. B. Wittenberg, C. A. Appleby, y B. A. Wittenberg, J. Biol. Chem. 247 (1972), 527-531.
34. L. J. Parkhurst, Anni. Rev. Phys. Chem. 30 (1979), 503-546; en este ver referencias a la literatura original.
35. a) M. P. Mims et al. , J. Biol. Chem. 258 (1983), 14219-14232; en esto ver referencias a la literatura original. b) J. S. Olson et al. , Nature 336 (1988), 265-266.
36. G. D. Armstrong y A. G. Sykes, Inorg. Chem. 25 (1986), 3135-3139.
37. R. Lontie y R. Winters, en H. Sigel, ed., Metal Ions in Biological Systems, Dekker, 13 (1981), 229-258.
38. a) M. Brunori et al. , en la Referencia 13, 693-701. b) E. Antonini et al. , Biofys. Chem. 18 (1983), 117-124.
39. a. B. Richey, H. Decker, y S. J. Gill, Bioquímica 24 (1985), 109-117. b) M. Brunori et al. , J. Mol. Biol. 153 (1981), 1111-1123. c) H. Decker et al. , Bioquímica 27 (1988), 6901-6908.
40. a) G. L. Woolery et al. , J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 86-92. b) J. M. Brown et al. , J. Am. Chem. Soc. 102 (1980), 4210-4216.
41. M. S. Co. et al. , J. Am. Chem. Soc. 103 (1981), 984-986.
42. a) W. P. J. Gaykema et aI. , Nature 309 (1984) ,23-29. b) W. P. J. Gaykema, A. Volbeda, y W. G. J. Hol, J. Mol. BioI. 187 (1985), 255-275. c) B. Linzen et al. , Ciencia 229 (1985), 519-524.
43. a) H. A. DePhillips, Jr., Arch. Bioquímica. Biofías. 144 (1971), 122-126. b) D. E. Richardson, R. C. Reem, y E. I. Solomon, J. Am. Chem. Soc. 105 (1982), 7780-7781.
44. D. J. A. de Waal y R. G. Wilkins, J. BioI. Chem. 251 (1976), 2339-2343.
45. R. E. Stenkamp et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 82 (1985), 713-716.
46. a) R. E. Stenkamp, L. C. Sieker, y L. H. Jensen, J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 618-622. b) Ibíd., J. Mol. Biol. 126 (1978), 457-466.
47. S. Sheriff et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 82 (1985), 1104-1107.
48. S. Sheriff, W. A. Hendrickson, y J. L. Smith, J. Mol. Biol. 197 (1987), 273-296.
49. H. P. Misra e I. Fridovich, J. Biol. Chem. 247 (1972), 6960-6962.
50. W. J. Wallace, J. C. Maxwell, y W. S. Caughey, FEBS Let. 43 (1974) ,33-36; Biochem. Biofías. Res. Comm. 57 (1974), 1104-1110.
51. a) D. E. Hultquist, L. J. Sannes, y D. A. Juckett, Curr. Parte superior. Celda. Regul. 24 (1984), 287-300. b) M. R. Mauk y A. G. Mauk, Bioquímica 21 (1982), 4730-4734.
52. I. Fridovich, Acc. Chem. Res. 5 (1972), 321-326.
53. D. T. Sawyer y J. S. Valentine, Acc. Chem. Res. 14 (1981), 393-400.
54. I. Fridovich contra D. T. Sawyer y J. S. Valentine, Acc. Chem. Res. 15 (1982), 200 (correspondencia).
55. W. Braun et al. , J. Mol. Biol. 187 (1986), 125-129.
56. F. A. Cotton y G. Wilkinson, Advanced Inorganic Chemistry: A Comprehensive Text, Wiley, 4ta ed., 1980.
57. A. F. Wells, Química Inorgánica estructural, Oxford University Press, 5a ed., 1984.
58. J. E. Huheey, Química Inorgánica: Principios de Estructura y Reactividad, Harper y Row, 3a ed., 1983.
59. S. A. Fairhurst y L. H. Sutcliffe, Prog. Biofías. Mol. Biol. 34 (1978), 1-79.
60. B. K. Teo, EXAFS: Principios Básicos y Análisis de Datos, Springer-Verlag, 1986.
61. A. Bianconi et al. , Phys. Rev. B 26 (1982), 6502-6508.
62. Manual de Química y Física, CRC Press, 68ª ed., 1987-88, D151-D155.
63. L. Vaska, Acc. Chem. Res. 9 (1976), 175-183; en este ver referencias a la literatura original.
64. R. D. Jones, D. A. Summerville, y F. Basolo, Chem. Rev. 79 (1979), 139-179; en este ver referencias a la literatura original.
65. W. R. Scheidt e Y. J. Lee, Structure and Bonding 64 (1987), 1-70; en este ver referencias a la literatura original.
66. E. C. Niederhoffer, J. H. Timmons, y A. E. Martell, Chem. Rev. 84 (1984), 137-203; en este ver referencias a la literatura original.
67. J. O. Alben et al. , Bioquímica 7 (1968), 624-635.
68. G. S. Hammond y C.-S. Wu, Adv. Chem. Ser. 77 (1968), 186-207.
69. D.-H. Chin et al. , J. Am. Chem. Soc. 99 (1977), 5486-5488.
70. J. E. Penner-Hahn y col. , J. Am. Chem. Soc. 108 (1986), 7819-7825.
71. A. L. Balch et al. , J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 7779-7785.
72. J. P. Collman, Acc. Chem. Res. 10 (1977), 265-272.
73. J. H. Wang, J. Am. Chem. Soc. 80 (1958), 3168-3169.
74. E.-I. Ochiai, Inorg. Nucl. Chem. A lett. 10 (1974), 453-457.
75. C. C. Winterbourn y J. K. French, Biochem. Soc. Trans. 5 (1977), 1480-1481; J. K. French, C. C. Winterbourn, y R. W. Carrell, Biochem. J. 173 (1978), 19-26.
76. B. C. Antanaitis y P. Aisen, Adv. Inorg. Bioquímica. 5 (1983), 111-136.
77. B.-M. Sjöberg y S. A. Graslund, Adv. Inorg. Bioquímica. 5 (1983), 87-110.
78. a) H. Toftlund et al. , J. Chem. Soc. Chem. Comm. (1986), 191-192. b) M. P. Woodland y H. Dalton, J. Biol. Chem. 259 (1984), 53-59.
79. a) J. LeGall et al. , Bioquímica 27 (1988), 1636-1642. b) E. C. Theil, Adv. Inorg. Bioquímica. 5 (1983), 1-38.
80. K. S. Murray, Coord. Chem. Rev. 12 (1974), 1-35.
81. P. Gomez-Romero, G. C. DeFotis, y G. B. Jameson, J. Am. Chem. Soc. 108 (1986), 851-853.
82. W. H. Armstrong y col. , J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 3653-3667.
83. C. C. Ou et al. , J. Am. Chem. Soc. 100 (1978), 2053-2057.
84. W. M. Reiff, G. J. Long, y W. A. Baker, Jr., J. Am. Chem. Soc. 90 (1968), 6347-6351.
85. J. A. Bertrand y P. G. Eller, Inorg. Chem. 13 (1974), 927-934.
86. B. F. Anderson et al. , Nature 262 (1976), 722-724.
87. a) R. S. Czernuszewicz, J. E. Sheats, y T. G. Spiro, Inorg. Chem. 26 (1987), 2063-2067. b) B. A. Averill et al. , J. Am. Chem. Soc. 109 (1987), 3760-3767.
88. a). P. Chaudhuri et al. , Angew. Chem. Intl. Ed. Engl. 24 (1985), 778-779. b) J. A. R. Hartman et al. , J. Am. Chem. Soc. 109 (1987), 7387-7396.
89. C. Bull, G. J. McClune, y J. A. Fee, J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 5290-5300.
90. a) R. E. Hester y E. M. Nour, J. Raman Spectrosc. 11 (1981), 35-38. b) S. Ahmad et al. , Inorg. Chem. 27 (1988), 2230-2233.
91. W. R. Scheidt y C. A. Reed, Chem. Rev. 81 (1981), 543-555; en este ver referencias a la literatura original.
92. L. Pauling y C. D. Coryell, Proc. Natl. Acad. Sci. Estados Unidos 22 (1936), 210-216.
93. M. Cerdonio et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 74 (1977), 398-400.
94. Z. S. Herman y G. H. Loew, J. Am. Chem. Soc. 102 (1980), 1815-1821.
95. A. Dedieu, M.-M. Rohmer, y A. Veillard, en B. Pullman y N. Goldblum, eds., Metal Ligand Interaction in Organic Chemistry and Biochemistry, Parte 2, Reidel, 1977, 101-130.
96. W. A. Goddard III y B. D. Olafson, Ann. N. Y. Acad. Sci. 367 (1981), 419-433.
97. B. Boso et al. , Biochim. Biofías. Acta 791 (1984), 244-251.
98. J. P. Savicki, G. Lang, y M. Ikeda-Saito, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81 (1984), 5417-5419.
99. P. E. Ellis, Jr., R. D. Jones, y F. Basolo, J. Chem. Soc. Chem. Comm. (1980), 54-55.
100. M. Rougee y D. Brault, Bioquímica 14 (1975), 4100-4106.
101. J. S. Thompson, T. J. Marks, y J. A. Igers, J. Am. Chem. Soc. 101 (1979), 4180-4192.
102. M. G. Burnett et al. , J. Chem. Soc. Chem. Comm. (1980), 829-831; M.G. Burnett, V. McKee, y S. M. Nelson, loc. cit. (1980), 599-601.
103. a). J. S. Thompson, J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 8308-8309. b) C. L. Merrill et al. , J. Chem. Soc., Dalton Trans. (1984), 2207-2221. c) L. Casella, M. S. Silver, y J. A. Igers, Inorg. Chem. 23 (1984), 1409-1418. d) Y. Nishida et al. , Inorg. Chim. Acta 54 (1981), L103-L104. e) K. D. Karlin et al. , J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 1196-1207. f) R. R. Jacobson et al. , J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 3690-3692. g) N. Kitajima et al. , J. Am. Chem. Soc. 114 (1992), 1277-1291.
104. a) F. Basolo, B. M. Hoffman, y J. A. Igers, Acc. Chem. Res. 8 (1975), 384-392; en esta ver referencias a la literatura original. b) G. A. Rodley y W. T. Robinson, Nature 235 (1972), 438-439.
105. T. D. Smith y J. R. Pilbrow, Coord. Chem. Rev. 39 (1981), 295-383; en este ver referencias a la literatura original, y un reanálisis crítico de resultados en las Referencias 107a y 197.
106. B. M. Hoffman y D. H. Petering, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 67 (1970), 637-643.
107. a) B. S. Tovrog, D. J. Kitko, y R. S. Drago, J. Am. Chem. Soc. 98 (1976), 5144-5153. b) R. S. Drago y B. B. Corden, Acc. Chem. Res. 13 (1980), 353-360.
108. A. W. Addison y S. Burman, Biochim. Biofías. Acta 828 (1985), 362-368.
109. L. M. Proniewicz, K. Nakamoto, y J. R. Kincaid, J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 4541-4545.
110. J. L. Hoard, en K. M. Smith, ed., Porfirinas y metaloporfirinas, Elsevier, 1975, 317-380.
111. W. R. Scheidt, Acc. Chem. Res. 10 (1977), 339-345.
112. R. G. Little y J. A. Igers, J. Am. Chem. Soc. 96 (1974), 4452-4463.
113. J. L. Hoard y W. R. Scheidt, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 70 (1973), 3919-3922, y 71 (1974), 1578.
114. S. E. Peterson-Kennedy y col. , J. Am. Chem. Soc. 108 (1986), 1739-1746.
115. N. V. Blough y B. M. Hoffman, J. Am. Chem. Soc. 104 (1982), 4247-4250.
116. a) D. R. Paulson et al. , J. Biol. Chem. 254 (1979), 7002-7006. b) T. S. Srivastava, Biochim. Biofías. Acta 491 (1977), 599-604.
117. R. B. Frydman y B. Frydman, Acc. Chem. Res. 20 (1987), 250-256.
118. S.-M. Peng y J. A. Igers, J. Am. Chem. Soc. 98 (1976), 8032-8036.
119. V. L. Goedken y S.-M. Peng, J. Am. Chem. Soc. 96 (1974), 7826-7827.
120. V. L. Goedken et al. , J. Am. Chem. Soc. 98 (1976), 8391-8400.
121. a) D. H. Busch et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. Estados Unidos 78 (1981), 5919-5923. b) K. Kim et al. , J. Am. Chem. Soc. 111 (1989), 403-405. c) X.-Y. Li y T. G. Spiro, J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 6024-6033. d) K. Kim y J. A. Igers, J. Am. Chem. Soc. 113 (1991), 6077-6081.
122. J. Kuriyan et al. , J. Mol. Biol. 192 (1986), 133-154.
123. J. M. Baldwin, J. Mol. Biol. 136 (1980), 103-128.
124. E. J. Heidner, R. C. Ladner, y M. F. Perutz, J. Mol. Biol. 104 (1976), 707-722.
125. a) J. C. Norvell, A. C. Nunes, y B. P. Schoenborn, Ciencia 190 (1975), 568-570. b) J. C. Hanson y B. P. Schoenborn, J. Mol. Biol. 153 (1981), 117-146.
126. E. A. Padlan y W. E. Amor, J. Biol. Chem. 249 (1974), 4067-4078.
127. A. Bianconi et al. , Nature 318 (1985), 685-687.
128. A. Bianconi et al. , Biochim. Biofías. Acta 831 (1985), 114-119.
129. B. B. Wayland, J. V. Minkiewicz, y M. E. Abd-Elmageed, J. Am. Chem. Soc. 96 (1974) ,2795- 2801.
130. B. S. Tovrog y R. S. Drago, J. Am. Chem. Soc. 96 (1974), 6765-6766.
131. B. M. Hoffman, T. Szymanski, y F. Basolo, J. Am. Chem. Soc. 97 (1975), 673-674.
132. W. R. Scheidt y D. K. Geiger, lnorg. Chem. 21 (1982), 1208-1211.
133. J. C. Maxwell y W. S. Caughey, Bioquímica 15 (1976), 388-396.
134. R. C. C. San Jorge y L. Pauling, Ciencia 114 (1951), 629-634.
135. G. B. Jameson y J. A. Igers, lnorg. Chem. 18 (1979), 1200-1208.
136. J.-M. Bassett et al. , J. Chem. Soc. Chem. Comm. (1977), 853-854.
137. L. Pauling, Naturaleza 203 (1964), 182-183.
138. L. S. Liebeskind et al. , J. Am. Chem. Soc. 100 (1978), 7061-7063.
139. D. Mansuy et al. , J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 455-463.
140. T. B. Freedman, J. S. Loehr, y T. M. Loehr, J. Am. Chem. Soc. 98 (1976), 2809-2815.
141. T. J. Thamann, J. S. Loehr, y T. M. Loehr, J. Am. Chem. Soc. 99 (1977), 4187-4189.
142. D. M. Kurtz, Jr., D. F. Shriver, y J. M. Klotz, J. Am. Chem. Soc. 98 (1976), 5033-5035.
143. L. Y. Fager y J. O. Alben, Bioquímica 11 (1972), 4786-4792.
144. M. Munakata, S. Kitagawa, y K. Goto, J. lnorg. Bioquímica. 16 (1982), 319-322.
145. R. Gay y E. I. Solomon, J. Am. Chem. Soc. 100 (1978), 1972-1973.
146. A. K. Shiernke, T. M. Loehr, y J. Sanders-Loehr, J. Am. Chem. Soc. 108 (1986), 2437-2443.
147. a) J. W. Dawson y col. , Bioquímica 11 (1972), 461-465. b) M. J. Maroney et al. , J. Am Chem. Soc. 108 (1986), 6871-6879.
148. J. M. Nocek et al. , J. Am. Chem. Soc. 107 (1985), 3382-3384.
149. C. H. Barlow et al. , Bioquímica. Biofías. Res. Comm. 55 (1973), 91-95.
150. L. Pauling, Stanford Med. Toro. 6 (1948), 215-222.
151. J. J. Weiss, Naturaleza 202 (1964), 83-84.
152. J. S. Griffith, Proc. Roy. Soc. A 235 (1956), 23-36.
153. H. B. Gray, Adv. Chem. Ser. 100 (1971), 365-389.
154. T. G. Spiro, en A. B. P. Lever y H. B. Gray, eds., Porfirinas de hierro, Addison-Wesley (1983), Parte II, 89-159.
155. B. B. Wayland y L. W. Olson, J. Am Chem. Soc. 96 (1974), 6037-6041.
156. K. Wieghardt, K. Pohl, y W. Gebert, Angew. Chem. Intl. Ed. Engl. 22 (1983), 727.
157. P. Gomez-Romero et al. , J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 1988-1990.
158. J. A. Igers y R. H. Holm, Ciencia 209 (1980), 223-235.
159. A. Levy y J. M. Rifkind, Bioquímica 24 (1985), 6050-6054.
160. K. S. Suslick y M. M. Fox, J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 3507-3510.
161. a) M. Momenteau et al. , J. Chem. Soc. Chem. Comm. (1983), 962-964. b) J. Mispelter et al. , J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 5165-5166.
162. N. Herron et al. , J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 6585-6596.
163. T. G. Traylor, Acc. Chem. Res. 14 (1981), 102-109.
164. T. G. Traylor, N. Koga, y L. A. Deardurff, J. Am Chem. Soc. 107 (1985), 6504-6510.
165. J. P. Collman et al. , J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 3052-3064.
166. J. Almog et al. , J. Am. Chem. Soc. 97 (1975), 226-227.
167. M. Ikeda-Saito M. Brunori, y T. Yonetani, Biochim. Biofías. Acta 533 (1978), 173-180.
168. M. Ikeda-Saito et al. , J. Biol. Chem. 252 (1977), 4882-4887.
169. G. B. Jameson, W. T. Robinson, y J. A. Ibers, en C. Ho, ed., Hemoglobin and Oxygen Binding, Elsevier, 1982, 25-35.
170. T. Yonetani, H. Yamamoto, y G. V. Woodrow III, J. Biol. Chem. 249 (1974), 682-690.
171. G. L. Woolery et al. , J. Am. Chem. Soc. 107 (1985), 2370-2373.
172. G. B. Jameson et al. , J. Am. Chem. Soc. 102 (1980), 3224-3237.
173. W. Byers y col. , Inorg. Chem. 25 (1986), 4767-4774.
174. M. M. Doeff, D. A. Sleigart, y P. O'Brien, Inorg. Chem. 22 (1983), 851-852.
175. R. S. Drago, J. P. Cannady, y K. A. Leslie, J. Am. Chem. Soc. 102 (1980), 6014-6019.
176. G. B. Jameson y R. S. Drago, J. Am. Chem. Soc. 107 (1985), 3017-3020.
177. F. A. Walker y J. Bowen, J. Am. Chem. Soc. 107 (1985), 7632-7635.
178. T. Yonetani, H. Yamamoto, y T. lizuka, J. Biol. Chem. 249 (1974), 2168-2174.
179. T. Kitagawa et al. , Nature 298 (1982), 869-871.
180. J. E. Linard y col. . J. Am. Chem. Soc. 102 (1980), 1896-1904.
181. a) T. Takano, J. Mol. Biol. 110 (1977), 569-584. b) Se ha determinado la desoximioglobina a 1.6 Å de resolución (S. E. V. Phillips). Ver Referencia 182.
182. G. Fermi et al. , J. Mol. Biol. 175 (1984), 159-174.
183. W. Steigemann y E. Weber, J. Mol. Biol. 127 (1979), 309-338.
184. G. Fermi et al. , J. Mol. Biol. 155 (1982), 495-505.
185. E. A. Padlan, W. A. Eaton, y T. Yonetani, J. Biol. Chem. 250 (1975), 7069-7073.
186. J. Baldwin y C. Chothia, J. Mol. Biol. 129 (1979), 175-220.
187. G. B. Jameson et al. , Inorg. Chem. 17 (1978), 850-857.
188. S. E. V. Phillips, J. Mol. Biol. 142 (1980), 531-554.
189. S. E. V. Phillips y B. P. Schoenborn, Naturaleza 292 (1981), 81-82.
190. B. Shaanan, J. Mol. Biol. 171 (1983), 31-59.
191. a) A. Brzozowski et al. , Nature 307 (1984), 74-76. b) Z. Derewenda et al. , J. Mol. Biol. 211 (1990), 515-519. c) R. Liddington et al. , Nature 331 (1988), 725-728. d) B. Luisi et al. , J. Mol. Biol. 214 (1990), 7-14.
192. K. Nagai et al. , Nature 329 (1987), 858-860.
193. A. Dedieu et al. , J. Am. Chem. Soc. 98 (1976), 3717-3718.
194. a) J. C. Stevens et al. , J. Am. Chem. Soc. 102 (1980), 3283-3285. b) P. J. Jackson et al. , Inorg. Chem. 25 (1986), 4015-4020.
195. L. Powers et al. , Bioquímica 23 (1984), 5519-5523.
196. a) D. Braunstein et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85 (1988), 8497-8501. b) P. Ormos et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85 (1988), 8492-8496. c) J. N. Moore, P. A. Hansen, y R. M. Hochstrasser, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85 (1988), 5062- 5066.
197. J. C. W. Chien y L. C. Dickinson, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 69 (1972), 2783-2787; L. C. Dickinson y J. C. W. Chien, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77 (1980), 1235-1239.
198. G. A. Petsko et al. , en P. L. Dutton, J. S. Leigh, y A. Scarpa, eds., Frontiers in Bioenergetics, Academic Press, 1978, 1011-1017.
199. E. W. Findsen et al. , Ciencia 229 (1985), 661-665.
200. K. Nagai y T. Kitagawa, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77 (1980), 2033-2037.
201. a) G. B. Jameson y J. A. Igers, J. Am. Chem. Soc. 102 (1980), 2823-2831. b) M. Sabat y J. A. Igers, J. Am. Chem. Soc. 104 (1982), 3715-3721.
202. J. W. Strapany et al. , J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 4559-4564.
203. A. Arnone et al. , J. Mol. Biol. 188 (1986) ,693-706.
204. É. G. Arutyunyan et al. , Sov. Phys. Cristalogr. 25 (1980), 43-58.
205. D. L. Ollis et al. , Austral. J. Chem. 36 (1983), 451-468.
206. a) K. Shikama y A. Matsuoka, Bioquímica 25 (1986), 3898-3903. b) M. Bolognesi et al. , J. Mol. Biol. 213 (1990), 621-625.
207. S. J. Lippard, Angew. Chem. Intl. Ed. Engl. 27 (1988), 344-361.
208. M. F. Perutz y F. S. Mathews, J. Mol. Biol. 21 (1966), 199-202.
209. J. C. Kendrew y col. , Nature 185 (1960), 422-427.
210. GBJ agradece el apoyo de los Institutos Nacionales de Salud (DK 37702) y el apoyo de licencia sabática del Departamento de Química y Bioquímica, Universidad Massey, Palmerston North, Nueva Zelanda. JAI se complace en reconocer el apoyo de los Institutos Nacionales de Salud (HL 13157).

Abreviaturas

1-MEIM	1-metilimidazol
1,2-Me 2 Im	1, 2-dimetilimidazol
2-MEIM	2-metilimidazol
2,3-DPG	2,3-difosfoglicerato
3,4-Me 2 -Py	3,4-dimetilpiridina
4-T-bu-Py	4-t-butilpiridina
4-CN-Py	4-cianopiridina
4-NH 2 -Py	4-aminopiridina
a i	actividad del componente i
Arg	arginina
B	ligando de base axial general que se une a una metaloporfirina
Ch	clorocruorina
E 1, E -1	energía de activación
EDTA	ácido etilendiaminotetraacético
E°	Potencial electroquímico en la unidad de actividad y fugacidad
E°'	Potencial electroquímico a pH fisiológico (7.4) y presión unitaria (1 atm = 760 Torr)
Er	ertythrocruorin
EtOH	etanol
EXAFS	estructura fina extendida de absorción de rayos X
G	Energía libre de Gibbs
H	entalpía
H 2 (6,6-CP)	Porfirina atada con ciclofanos (ver Figura 4.23)
H 2 (PoC-PF)	bolsillo piquet-valla porfirina
H 2 Amida-Im	Porfirina con asa de canasta: base de imidazol unida covalentemente a porfirina con tiras de amida; correas de amida en el otro lado de la porfirina (ver Figura 4.23)
H 2 Bis-Poc	meso-tetraquis (2,4,6-trifenilfenil) porfirina
H 2 bzacen	N, N-etilenbis (benzoilacetoninima)
H 2 C 2 Tapa	porfirina tapada; ver Figura 4.23
H 2 Éter-Py	Porfirina con asa de canasta: como para H 2 Amide-Im excepto correas de éter y base de piridina (ver Figura 4.23)
H 2 Mpix-im	Dimetiléster de mesoporfirina IX con imidazol unido covalentemente a porfirina (ver Figura 4.23)
H 2 PF	cerca de piquete porfirina, meso-tetrakis (\(\alpha\)\(\alpha\),\(\alpha\),,\(\alpha\) -o-pivalamidefenil) porfirina (ver Figura 4.23)
H 2 PPIX	protoporfirina IX dimetiléster
H 2 PPIX-IM	dimetiléster de protoporfirina IX con imidazol unido covalentemente a porfirina (ver Figura 4.23)
Hb	hemoglobina
HbA	hemoglobina humana adulta
HbF	hemoglobina fetal humana
Hc	hemocianina
Su	histidina
Su ^203	posición en la cadena polipeptídica (203) de un residuo de histidina
Hr	hemeritrina
Im	imidazol
k	constante de velocidad
K p, K c	constante de equilibrio: concentración de gas expresada en términos de presión (P) y molaridad (M), respectivamente
L i	constante alostérica: constante de equilibrio para el cambio conformacional de la proteína con i ligandos unidos
M	especies generales de metaloprofirinato
M	molaridad, moles/L
M	complejo metálico general
Mb	mioglobina
Yo	grupo metilo
conoció	oxidado (por ejemplo, met Hb)
OEP	2,3,7,8,12,13,17,18-octaetilporfirinato
P	presión, generalmente en Torr o mm Hg
THF	tetrahidrofurano
TPP	5,10,15,20-tetrafenilporfirinato