Saltar al contenido principal
LibreTexts Español

7: Ferrodoxinas, Hidrogenasas y Nitrogenasas - Proteínas Metal-Sulfuro

  1. Última actualización
  2. Guardar como PDF
  • Page ID
    71368

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)\(\newcommand{\AA}{\unicode[.8,0]{x212B}}\)

    Los sitios de metales de transición/sulfuro, especialmente aquellos que contienen hierro, están presentes en todas las formas de vida y se encuentran en los centros activos de una amplia variedad de proteínas redox y catalíticas. Estas proteínas incluyen agentes de transferencia de electrones solubles simples (las ferredoxinas), componentes unidos a membrana de cadenas de transferencia de electrones y algunas de las metaloenzimas más complejas, como la nitrogenasa, hidrogenasa y xantina oxidasa. En este capítulo primero revisamos la química de los sitios Fe-S que ocurren en rubredoxinas y ferredoxinas relativamente simples, y tomamos nota de la ubicuidad de estos sitios en otras metaloenzimas. Utilizamos estos sistemas relativamente simples para mostrar la utilidad de la espectroscopia y los estudios de modelo-sistema para deducir la estructura bioinorgánica y la reactividad. Luego dirigimos nuestra atención a los sistemas enzimáticos de hidrogenasa y nitrogenasa, ambos de los cuales utilizan clústeres de azufre de transición para activar y desarrollar hidrógeno molecular.

    III. Informe sobre la Estructura Cristalina de Nitrogenasa 378-381

    IV. Referencias

    1. F. Armstrong, en A. G. Sykes, ed., Avances en Mecanismos Inorgánicos y Bioinorgánicos, Vol. I, Prensa Académica, 1982.
    2. H. Beinert y S. P. J. Albracht, Biochim. Biofías. Acta 683 (1982), 245.
    3. A. V. Xavier, J. J. G. Moura, e I. Moura, en J. B. Goodenough et al. , eds., Structure and Bonding, Springer-Verlag, 43 (1981), 187-213.
    4. D. C. Yoch y R. P. Carithers, Microbiol. Rev. 43 (1979), 384.
    5. H. B. Dunford y AI. , eds., La química biológica del hierro: una mirada al metabolismo del hierro y sus usos posteriores en organismos vivos, Reidel, 1981.
    6. R. K. Thauer y P. Schönheit, en la Referencia 8, p. 329.
    7. A. Bezkorovainy, Bioquímica del Hierro Nonhemo, Pleno, 1980, pp. 343-393.
    8. T. G. Spiro, ed., Hierro-Azufre Proteínas, Wiley-Interscience, 1985.
    9. W. Lovenberg, ed., Hierro-Azufre Proteínas, Vol. I, Prensa Académica, 1973.
    10. Referencia 9, Vol. II, Prensa Académica, 1973.
    11. Referencia 10, Vol. III, Prensa Académica, 1977.
    12. Nomenclatura, Eur. J. Bioquímica. 93 (1979), 427.
    13. Nomenclatura, Biochim. Biofías. Acta 549 (1979), 101.
    14. C. F. Yocum, J. N. Sadow, y A. San Pietro, en la Referencia 9, p. 112.
    15. B. B. Buchanan, en la Referencia 9, p. 129.
    16. T. P. Singer y R. R. Ramsay, en A. N. Martonosi, ed., Las enzimas de las membranas biológicas, Plenum, 1985, pp. 301-332.
    17. T. Yagi, H. Inokuchi, y K. Kimura, Acc. Chem. Res. 16 (1983), 2; Y. Higuchi et al. , J. Mol. Biol. 172 (1984), 109.
    18. R. Lemberg y J. Barrett, Citocromos, Prensa Académica, 1973.
    19. H. Beinert, en la Referencia 9, p. 1.
    20. K. K. Rao y D. O. Hall, en G. V. Leigh, ed., Evolución de Metaloenzimas, Metaloproteínas, y Materiales Relacionados, 1977, p. 39.
    21. D. O. Hall, R. Cammack, y K. K. Rao, Naturaleza 233 (1977), 136.
    22. T. Ohnishi y J. C. Salerno, en la Referencia 8, p. 285.
    23. F. A. Cotton y G. Wilkinson, Química Inorgánica Avanzada, Wiley, 1980.
    24. D. E. McReet al. , J. Biol. Chem. 261 (1986), 10277.
    25. S. J. N. Burgmayer y E. I. Stiefel, J. Chem. Educ. 62 (1985), 943.
    26. W. Lovenberg y B. E. Sobel, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 54 (1965), 193.
    27. E. T. Lode y M. J. Coon, en la Referencia 9, pp. 173-191.
    28. I. C. Gunsalus y J. D. Lipscomb, en la Referencia 11, p. 151.
    29. R. W. Estabrook et al., en la Referencia 9.
    30. I. Moura et al., Biochem. Biofías. Res. Commun. 75 (1977), 1037.
    31. I. Moura et al. , J. Biol. Chem. 255 (1980), 2493. a) J. LeGall et al. , Bioquímica 27 (1988), 1636.
    32. K. D. Watenpaugh, L. C. Sieker, y L. H. Jensen, J. Mol. Biol. 138 (1980), 615.
    33. E. T. Adman et al., J. Mol. Biol. 112 (1977), 113. a) C. D. Stout, en la Referencia 8, p. 97.
    34. K. D. Watenpaugh et al. , Acta Cryst. B29 (1973), 943.
    35. R. G. Shulman et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72 (1975), 4003.
    36. R. G. Shulman et al. , J. Mol. Biol. 124 (1978), 305.
    37. W. D. Phillips y col. , Nature 227 (1970), 574.
    38. J. C. Rivoal et aI. , Biochim. Biofías. Acta 493 (1977), 122.
    39. D. E. Bennett y M. K. Johnson, Biochim. Biofías. Acta 911 (1987), 71. a) M. S. Gebhard et al. , J. Am. Chem. Soc. 112 (1990), 2217. b) K. D. Carnicero, M. S. Gebhard, y E. I. Solomon, Inorg. Chem. 29 (1990), 2067.
    40. M. C. W. Evans, en la Referencia 8, p. 249.
    41. W. A. Eaton y W. J. Lovenberg, J. Am. Chem. Soc. 92 (1970), 7195.
    42. M. K. Johnson, A. E. Robinson, y A. J. Thomson, en la Referencia 8, p. 367.
    43. P. J. Stephens et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75 (1978), 5273.
    44. J. Peisach et al., J. Biol. Chem. 246 (1971), 5877.
    45. P. M. Campeón y A. J. Siever, J. Chem. Phys. 66 (1977), 1819; D. Coucouvanis et al., J. Am. Chem Soc. 101 (1979), 3392.
    46. R. Cammack, D. S. Patil, y V. M. Fernández, Biochem. Soc. Trans. 13 (1985), 572.
    47. B. L. Trumpower, Biochim. Biofías. Acta 639 (1981), 129.
    48. H. Beinert, Bioquímica. Soc. Trans. 13 (1985), 542.
    49. G. Palmer, Bioquímica. Soc. Trans. 13 (1985), 548.
    50. R. Malkin y A. J. Bearden, Biochim. Biofías. Acta 505 (1978), 147.
    51. C. E. Johnson, J. Inorg. Bioquímica. 28 (1986), 207.
    52. E. Münck y T. A. Kent, Interacciones hiperfinas 27 (1986), 161.
    53. K. K. Rao et al. , Bioquímica. J. 129 (1972), 1063.
    54. I. Bertini y C. Luchinat, eds., RMN de moléculas paramagnéticas en sistemas biológicos, Benjamin/ Cummings, 1986.
    55. G. N. La Mar, W. D. Horrocks, Jr., y R. H. Holm, RMN de Moléculas Paramagnéticas, Prensa Académica, 1973.
    56. M. T. Werth et al., J. Am. Chem. Soc. 109 (1987), 273.
    57. T. G. Spiro et al. , en la Referencia 8, p. 407. a) T. V. Long y T. M. Loehr, J. Am. Chem. Soc. 92 (1970), 6384.
    58. G. Christou, B. Ridge, y H. N. Rydon, J. Chem. Soc. Chem. Commun. (1979), 20.
    59. S. W. May y J.-Y. Kuo, Bioquímica 17 (1978), 3333.
    60. S. W. May et al. , Bioquímica 23 (1984), 2187.
    61. P. Saint-Martin y col. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85 (1988), 9378.
    62. R. W. Lane et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72 (1975), 2868.
    63. R. W. Lane et al. , J. Am. Chem. Soc. 99 (1977), 84.
    64. D. G. Holah y D. Coucouvanis, J. Am. Chem. Soc. 97 (1975), 6917.
    65. D. Coucouvanis et al. , J. Am. Chem. Soc. 93 (1976), 5721.
    66. M. Millar et al. , lnorg. Chem. 21 (1982), 4105.
    67. S. A. Koch y L. E. Madia, J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 5944.
    68. M. Millar, S. A. Koch, y R. Fikar, lnorg. Chim. Acta 88 (1984), L15.
    69. J. C. Deaton y col. , J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 6241.
    70. D. B. Knaff, Tendencias Bioquímica. Sci. 13 (1988), 461. a) T. Tsukihara et al. , J. Biochem. 90 (1981), 1763.
    71. D. R. Ort y N. E. Bueno, Tendencias Biochem. Sci. 13 (1988), 467.
    72. V. Massey, en la Referencia 9, p. 301.
    73. M. K. Johnson y col. , J. Biol. Chem. 260 (1985), 7368.
    74. J. C. Salerno et al., J. Biol. Chem. 254 (1979), 4828.
    75. T. P. Singer, M. Gutman, y V. Massey, en la Referencia 9, p. 225.
    76. H. Twilfer, F.-H. Bernhardt, y K. Gersonde, Eur. J. Bioquímica. 119 (1981), 595.
    77. L. Petersson, R. Cammack, y K. Krishna Rao, Biochim. Biofías. Acta 622 (1980), 18.
    78. B.-K. Teo y R. G. Shulman, en la Referencia 8, p. 343.
    79. T. Tsukihara et al. , en K. Kimura, ed., Molecular Evolution, Protein Polymorphism and the Neutral Theory, Japan Scientific Societies Press y Springer-Verlag, 1982, p. 299.
    80. T. Tsukihara et al. , BioSystems 15 (1982), 243.
    81. D. Petering y G. Palmer, Arch. Bioquímica. Biofías. 141 (1970), 456.
    82. J. F. Gibson y AI. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 56 (1966), 987.
    83. W. A. Eaton y col. , Proc. Natl. Acad. Soc. Estados Unidos 68 (1971), 3015. a) L. B. Dugad et al. , Bioquímica 29 (1990), 2663.
    84. J. Rawlings, O. Siiman, y H. B. Gray, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71 (1974), 125.
    85. I. Salmeen y G. Palmer, Arch. Bioquímica. Biofías. 150 (1972), 767.
    86. J. Mayerle et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 70 (1973), 2429.
    87. J. L. Markley et al. , Science 240 (1988), 908. a) L. Banci, I. Bertini, y C. Luchinat, Estructura y Vinculación 72 (1990), 113.
    88. V. K. Yachandra y col. , J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 6462.
    89. S. Hwa, R. S. Czernuszewicz, y T. G. Spiro, J. Am. Chem. Soc. 111 (1989), 3496.
    90. S. Hwa et al. , J. Am. Chem. Soc. 111 (1989), 3505.
    91. J. R. Rieske, D. H. MacLennan, y R. Coleman, Biochem. Biofías. Res. Commun. 15 (1964), 338.
    92. W. D. Bonner, Jr., y R. C. Prince, FEBS Let. 177 (1984), 47.
    93. J. F. Cline et al. , J. Biol. Chem. 260 (1985), 3251.
    94. H.-T. Tsang y col. , Bioquímica 28 (1989), 7233.
    95. R. C. Prince, S. J. G. Linkletter, y P. L. Dutton, Biochem. Biofías. Acta 635 (1981), 132.
    96. J. G. Reynolds y R. H. Holm, lnorg. Chem. 19 (1980), 3257; 20 (1981), 1873. a) J. J. Mayerle et al. , J. Am. Chem. Soc. 97 (1977), 1032. b) Y. Do, E. D. Simhon, y R. H. Holm, lnorg. Chem. 22 (1983), 3809. c) S. Han, R. Czernuszewicz, y T. G. Spiro, lnorg. Chem. 25 (1986), 2276. d) H. Strasdeit, B. Krebs, y G. Henkel, lnorg. Chim. Acta 89 (1989), LII.
    97. P. K. Mascharak et al. , J. Am. Chem. Soc. 103 (1981), 6110.
    98. P. Beardwood et al. , J. Chem. Soc. Dalton Trans. (1982), 2015.
    99. D. Coucouvanis et al. , J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 6081.
    100. P. Beardwood y J. F. Gibson, J. Chem. Soc. Chem. Commun. 102 (1985), 490 y 1345.
    101. L. C. Sieker, E. Adman, y L. H. Jensen, Nature 235 (1971), 40.
    102. J. M. Berg, K. O. Hodgson, y R. H. Holm, J. Am. Chem. Soc. 101 (1970), 4586.
    103. P. J. Stephens et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 82 (1985), 5661.
    104. M. W. W. Adams y L. E. Mortenson, en la Referencia 235a.
    105. L. W. Lim y col. , J. Biol. Chem. 261 (1986), 15 y 140.
    106. J. C. Salerno y col. , Bioquímica. Biofías. Res. Commun. 73 (1976), 833.
    107. G. Strahs y J. Kraut, J. Mol. Biol. 35 (1968), 503.
    108. C. W. Carter, Jr., et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 69 (1972), 3526.
    109. C. W. Carter, Jr., et al. , J. Biol. Chem. 249 (1974), 4212.
    110. K. Fukuyama, J. Mol. Biol. 199 (1988), 183. a) K. Fukuyama et al. , J. Mol. Biol. 210 (1989), 383.
    111. G. H. Stout et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85 (1988), 1020.
    112. C. D. Stout, J. Biol. Chem. 263 (1988), 9256.
    113. A. H. Robbins y C. D. Stout, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86 (1989), 3639.
    114. E. T. Adman, L. C. Sieker, y L. H. Jensen, J. Biol. Chem. 248 (1973), 3987.
    115. R. C. Prince y M. W. W. Adams, J. Biol. Chem. 262 (1987), 5125.
    116. L. E. Mortenson, R. C. Valentine, y J. E. Carnahan, Biochem. Biofías. Res. Commun. 7 (1962), 448.
    117. W. Lovenberg, B. B. Buchanan, y J. C. Rabinowitz, J. Biol. Chem. 254 (1979), 4499.
    118. R. Mathews et al. , J. Biol. Chem. 249 (1974), 4326.
    119. A. J. Thomson, en P. M. Harrison, ed., Metaloproteínas, Parte I: Proteínas metálicas con roles redox, Verlag Chemie, 1985, pp. 79-120.
    120. R. Cammack, Bioquímica. Biofías. Res. Commun. 54 (1973), 548.
    121. M. J. Carney y col. , Inorg. Chem. 27 (1988), 346.
    122. M. J. Carney y col. , J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 6084.
    123. L. Noodleman, D. A. Caso, y A. Aizman, J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 1001.
    124. L. Noodleman, Inorg. Chem. 27 (1988), 3677.
    125. J.-M. Moulis, J. Meyer, y M. Lutz, Bioquímica 23 (1984), 6605. a) W. D. Phillips y M. Poe, en la Referencia 10, p. 255. b) E. L. Packer et al., J. Biol. Chem. 252 (1977), 2245. c) J. Bertini et al. , Inorg. Chem. 29 (1990), 1874. d) B.-K. Teo y col. , J. Am. Chem. Soc. 101 (1979), 5624.
    126. T. Herskovitz et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 69 (1972), 2437.
    127. B. A. Averill et al. , J. Am. Chem. Soc. 95 (1973), 3523.
    128. J. M. Berg y R. H. Holm, en la Referencia 8, p. I.
    129. G. B. Wang, M. A. Bobrick, y R. H. Holm, Inorg. Chem. 17 (1978), 578.
    130. D. Coucouvanis et al. , J. Am. Chem. Soc. 104 (1982), 1874.
    131. A. Müller y N. Schladerbeck, Chimia 39 (1985), 23.
    132. A. Müller, N. Schladerbeck, y H. Bagge, Chimia 39 (1985), 24.
    133. S. Rutchik, S. Kim, y M. A. Walters, Inorg. Chem. 27 (1988), 1513.
    134. W. E. Cleland et al. , J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 6021.
    135. M. G. Kanatzidis et al. , J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 4500.
    136. M. G. Kanatzidis et al. , Inorg. Chem. 22 (1983), 179.
    137. R. E. Johnson et al. , J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 7280.
    138. M. G. Kanatzidis et al. , J. Am. Chem. Soc. 107 (1985), 4925. a) K. S. Hagen, J. G. Reynolds, y R. H. Holm, J. Am. Chem. Soc. 103 (1981), 4054. b) G. Christou y C. D. Gamer, J. Chem. Soc. Dalton Trans. (1979), 1093. c) M. J. Carney et al. , Inorg. Chem. 27 (1988), 346. d) P. Barbaro et al. , J. Am. Chem. Soc. 112 (1990), 7238.
    139. E. J. Laskowski et al. , J. Am. Chem. Soc. 100 (1978), 5322.
    140. E.1. Laskowski y col. , J. Am. Chem. Soc. 101 (1979), 6562.
    141. T. O'Sullivan y M. Millar, J. Am. Chem. Soc. 107 (1985), 4096.
    142. M. Millar, comunicación privada.
    143. T. D. P. Stack y R. H. Holm, J. Am. Chem. Soc. 110 (1989), 2484. a) T. D. P. Stack, M. J. Carney, y R. H. Holm, J. Am. Chem. Soc. 111 (1989), 1670. b) S. Ciurli et al. , J. Am. Chem. Soc. 112 (1990), 2654. c) P. R. Challen et al. , J. Am. Chem. Soc. 112 (1990), 2455.
    144. L. Que, Jr., R. H. Holm, y L. E. Mortenson, J. Am. Chem. Soc. 97 (1975), 463.
    145. N. R. Bastian et al. , en la Referencia 10, p. 227.
    146. H. Beinert y A. J. Thomson, Arch. Bioquímica. Biofías. 222 (1983), 333.
    147. M. H. Emptage et al. , J. Biol. Chem. 255 (1980), 1793.
    148. W. W. Sweeney, J. C. Rabinowitz, y D. C. Yoch, J. Biol. Chem. 250 (1985), 7842.
    149. B. A. Averill, J. R. Bal, y W. H. Orme-Johnson, J. Am. Chem. Soc. 100 (1978), 3034.
    150. C. D. Stout, Naturaleza 279 (1979), 83.
    151. D. Ghosh et al. , J. Biol. Chem. 256 (1981), 4185.
    152. D. Ghosh et al. , J. Mol. Biol. 158 (1982), 73.
    153. M. K. Johnson y col. , J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 6671.
    154. H. Beinert y A. J. Thomson, Arch. Bioquímica. Biofías. 222 (1983), 333.
    155. M. R. Antonio et al. , J. Biol. Chem. 257 (1982), 6646.
    156. E. Miinck, en la Referencia 8, p. 147.
    157. C. E. Johnson, J. Inorg. Bioquímica. 207 (1986), 28.
    158. B. H. Huynh et al. , J. Biol. Chem. 255 (1980), 3242.
    159. J. G. Moura y col. , J. Biol. Chem. 257 (1982), 6259. a) H. Beinert y M. C. Kennedy, Eur. J. Bioquímica. 186 (1989), 1865.
    160. C. R. Kissinger y col. , J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 8721. a) S. Ciurli y R. H. Holm, Inorg. Chem. 28 (1989), 1685.
    161. T. A. Kent et al. , J. Biol. Chem. 260 (1985), 6871.
    162. A. H. Robbins y C. D. Stout, J. Biol. Chem. 260 (1985), 2328.
    163. M. K. Johnson y col. , J. Biol. Chem. 258 (1983), 12771.
    164. M. C. Kennedy y col. , J. Biol. Chem. 258 (1983), 11098.
    165. J. Teiser et al. , J. Biol. Chem. 261 (1986), 4840.
    166. D. H. Flint, M. H. Emptage, y J. R. Guest, J. Inorg. Bioquímica. 36 (1989), 306. a) R. L. Switzer, BioFactors 2 (1989), 77.
    167. H. Beinert et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80 (1983), 393.
    168. M. K. Johnson y col. , J. Biol. Chem. 256 (1981), 9806.
    169. T. R. Halbert et al. , J. Am. Chem. Soc. 106 (1984) ,1849.
    170. G. N. George y S. J. George, Tendencias Bioquímica. Sci. 13 (1988), 369. a) I. Moura et al., J. Am. Chem. Soc. 108 (1986), 349. b) K. K. Surerus et al. , J. Am. Chem. Soc. 109 (1987), 3805. c) R. C. Conover et al. , J. Am. Chem. Soc. 112 (1990), 4562. d) J. K. Money, J. C. Huffman, y G. Christou, Inorg. Chem. 27 (1988), 507.
    171. B. H. Huynh et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81 (1984), 3728.
    172. T. R. Hawkes y B. E. Smith, Bioquímica. J. 223 (1984), 783.
    173. M. A. Whitener et al. , J. Am. Chem. Soc. 108 (1986), 5607.
    174. K. S. Hagen y R. H. Holm, J. Am. Chem. Soc. 104 (1982), 5496.
    175. K. S. Hagen, A. D. Watson, y R. H. Holm, J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 3905. a) J.-J. Girard et al. , J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 5941.
    176. M. C. Kennedy y col. , J. Biol. Chem. 259 (1984), 14463. a) H. Strasdeit, B. Krebs, y G. Henkel, Inorg. Chem. 23 (1983), 1816.
    177. M. G. Kanatzidis et al. , J. Chem. Soc. Chem. Commun. (1984), 356.
    178. M. G. Kanatzidis, A. Salifoglou, y D. Coucouvanis, J. Am. Chem. Soc. 107 (1985), 3358; Inorg. Chem. 25 (1986), 2460.
    179. S. Pohl y W. Saak, Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 23 (1984), 907. a) S. A. AI-Ahmand et al. , Inorg. Chem. 29 (1990), 927.
    180. F. Cecconi, C. A. Ghilardi, y S. Midolini, J. Chem. Soc. Chem. Commun. (1981), 640.
    181. A. Agresti et al. , Inorg. Chem. 24 (1985), 689.
    182. K. S. Hagen, J. M. Berg, y R. H. Holm, Inorg. Chim. Acta 45 (1980), L17. a) B. S. Snyder y R. H. Holm, Inorg. Chem. 27 (1988), 1816. b) B. S. Synder et al. , Inorg. Chem. 27 (1988), 595. c) M. S. Reynolds y R. H. Holm, Inorg. Chem. 27 (1988), 4494. d) B. S. Snyder y R. H. Holm, Inorg. Chem. 29 (1990), 274.
    183. I. Noda, B. S. Snyder, y R. H. Holm, Inorg. Chem. 25 (1986), 3851. a) J.-F. Usted, B. S. Snyder, y R. H. Holm, J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 6589. b) J.-F. Tú et al. , J. Am. Chem. Soc. 112 (1990), 1067. c) W. R. Hagen, A. J. Pierik, y C. Veeger, J. Chem. Soc. , Faraday Trans. I 85 (1989), 4083.
    184. E. I. Stiefel et al., Adv. Chem. Ser. 162 (1977), 353. a) I. Moura y J. J. G. Moura, en la Referencia 5, p. 179. b) J. R. Lancaster, Jr., ed., The Bioinorganic Chemistry of Nickel, VCH Publishers, 1988. c) H. J. Grande et al. , en la Referencia 5, p. 193. d M. W. W. Adams, L. E. Mortenson, y J.-S. Chen, Biochim. Biofías. Acta 594 (1981), 105. e) J. LeGall y H. D. Peck, Jr., en la Referencia 5, p. 207. f) J. LeGall et al. , en la Referencia 8, p. 177. g) S. P. Ballantine y D. H. Boxer, Eur. J. Bioquímica. 156 (1986), 276. h) W. H. Onne-Johnson y N. R. Onne-Johnson, en la Referencia 8, p. 67.
    185. B. Bowien y H. G. Schlegel, Anni. Rev. Microbiol. 35 (1981), 401.
    186. C. R. Bowers y D. P. Weitekamp, J. Am. Chem. Soc. 109 (1987), 5541.
    187. T. C. Eisenschmid et al. , J. Am. Chem. Soc. 109 (1987), 8089.
    188. M. W. Adams y col. , Biochimie 68 (1986), 35.
    189. R. Cammack, V. M. Fernández, y K. Schneider, en la Referencia 184b, p. 167. 189a. M. W. W. Adams, Bioquímica. Biofías. Acta 1020 (1990) ,115.
    190. H. J. Grande y col. , Eur. J. Bioquímica. 136 (1983), 201.
    191. M. W. Adams y L. E. Mortenson, J. Biol. Chem. 259 (1984), 7045.
    192. S. W. Ragsdale y L. G. L. Ljungdahl, Arch. Microbiano. 139 (1984), 361.
    193. C. R. Woese, Microbiano. Rev. 81 (1987), 221.
    194. M. W. Adams, E. Eccleston, y J. B. Howard, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86 (1989), 4932.
    195. D. S. Patil et al., J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 8533.
    196. A. T. Kowal, M. W. W. Adams, y M. K. Johnson, J. Biol. Chem. 264 (1989), 4342.
    197. W. R. Hagen y col. , FEBS 203 (1986), 59.
    198. I. C. Zambrano et al. , J. Biol. Chem. 264 (1989), 20974.
    199. M. W. Adams, J. Biol. Chem. 262 (1987), 15054.
    200. T. V. Morgan, R. C. Prince, y L. E. Mortenson, FEBS Lett. 206 (1986), 4.
    201. W. R. Hagen y col. , FEBS 201 (1986), 158.
    202. F. M. Rusnak et al. , J. Biol. Chem. 262 (1987), 38.
    203. G. Wang et al. , J. Biol. Chem. 259 (1984), 14328.
    204. J. Telser et al. , J. Biol. Chem. 262 (1987), 6589.
    205. J. Telser et al. , J. Biol. Chem. 261 (1986), 15536.
    206. H. Thomann, M. Bernardo, y M. W. W. Adams, J. Am. Chem. Soc. 113 (1991), 7044.
    207. A. J. Thomson y col. , Bioquímica. J. 227 (1985), 333.
    208. K. A. Macor et al., J. Biol. Chem. 282 (1987), 9945.
    209. G. N. George et al. , Bioquímica. J. 259 (1989), 597.
    210. R. Cammack, Adv. Inorg. Chem. 32 (1988), 297.
    211. J. G. Moura y col. , en la Referencia 5, p. 191.
    212. J. R. Lancaster, FEBS 115 (1980), 285.
    213. M. Teixeira et al., J. Biol. Chem. 260 (1985), 8942.
    214. J. W. Van der Zwaan y col. , FEBS 179 (1985), 271.
    215. M. K. Eidsness, R. J. Sullivan, y R. A. Scott, en la Referencia 184b, p. 73.
    216. M. K. Eidsness et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86 (1989), 147.
    217. P. A. Lindahl et al. , J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 3062.
    218. R. A. Scott et al. , J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 6864.
    219. S. P. J. Albracht et al. , Biochim. Biofías. Acta 874 (1986), 116.
    220. A. Chapman et al. , FEBS 242 (1988), 134.
    221. S. L. Tau et al., J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 3064.
    222. G. J. Kubas et al. , J. Am. Chem. Soc. 106 (1984), 451.
    223. G. J. Kubas y R. R. Ryan, Poliedro 5 (1986), 473.
    224. G. J. Kubas et al. , J. Am. Chem. Soc. 108 (1986), 7000.
    225. M. Rakowski DuBois et al., J. Am. Chem. Soc. 102 (1980), 7456.
    226. C. Bianchini et al. , Inorg. Chem. 25 (1986), 4617.
    227. W. Tremel et al., Inorg. Chem. 27 (1988), 3886.
    228. W. Tremel y G. Henkel, Inorg. Chem. 27 (1988), 3896.
    229. I. Danza, Poliedro 5 (1986), 1037; P. J. Blower y J. R. Dilworth, Coord. Chem. Rev. 76 (1987), 121.
    230. C. L. Coyle y E. I. Stiefel, en la Referencia 184b, p. 1.
    231. M. Kumar y col. , J. Am Chem. Soc. 111 (1989), 5974.
    232. M. Kumar y col. , J. Am. Chem. Soc. 111 (1989), 8323.
    233. T. H. Blackburn, en W. E. Krumbein, ed., Microbial Geochemistry, Blackwell Scientific, 1983, p. 63.
    234. J. R. Postgate, Fundamentos de la Fijación de Nitrógeno, Cambridge University Press, 1982.
    235. R. W. F. Hardy, Tratado sobre Fijación Dinitrogen, Wiley, 1979, Sección I. a) T. G. Spiro, ed., Molybdenum Enzymes, Wiley-Interscience, 1985.
    236. W. J. Brill, OTAN Adv. Sci. Inst., Ser. A 63 (1983), 231.
    237. R. Haselkorn, Anni. Rev. Microbial. 40 (1986), 525.
    238. A. C. Robinson, D. R. Dean, y B. K. Burgess, J. Biol. Chem. 262 (1987), 14327.
    239. P. J. Stephens, en la Referencia 235a, p. 117.
    240. A. H. Gibson y W. E. Newton, eds., Perspectivas actuales en la fijación de nitrógeno, Academia Australiana de Ciencias, 1981.
    241. E. I. Stiefel, en W. E. Newton y C. Rodriquez-Barrucco, eds., en Recient Progress in Nitrogen Fixation, Academic Press, 1977, p. 69.
    242. C. Veeger y W. E. Newton, eds., Avances en la Investigación de Fijación de Nitrógeno, Nijhoff/Junk, 1984.
    243. H. J. Evans, P. J. Bottomley, y W. E. Newton, eds., Nitrogen Fixation Research Progress, Martinus Nijhoff, 1985. a) A. Braaksma et al., en la Referencia 5, p. 223. b) B. H. Huynh, E. Münck, y W. H. Orme-Johnson, en la Referencia 5, p. 241.
    244. E. I. Stiefel, en la Referencia 240, p. 55.
    245. R. V. Hageman y R. H. Burris, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75 (1978), 2699.
    246. V. Sundaresan y F. M. Ausubel, J. Biol. Chem. 256 (1981), 2808. a) R. P. Hausinger y J. B. Howard, J. Biol. Chem. 258 (1983), 13486. b) M. M. Georgiadis, P. Chakrabarti, y D. C. Rees, Informe Anual de la SSRL (1989), p. 94.
    247. L. E. Mortenson, M. N. Walker, y G. A. Walker, en W. E. Newton y C. J. Nyman, eds., Actas de la Primera Conferencia Internacional sobre Fijación de Nitrógeno, Washington State University Press (1976), p. 117.
    248. W. H. Orme-Johnson et al., en W. E. Newton, J. R. Postgate, y C. Rodriguez Barrucco, eds., Recent Developments in Nitrogen Fixation, Academic Press, 1977, p. 131.
    249. G. D. Watt y J. W. McDonald, Bioquímica 24 (1985), 7226.
    250. W. R. Hagen y col. , FEBS 189 (1986), 250.
    251. L. Noodleman et al. , J. Am. Chem. Soc. 107 (1985), 3418.
    252. G. D. Watt, Z.-C. Wang, y R. R. Knotts, Biochemistry 25 (1986) ,8156; J. Cordewener et al. , Eur. J. Bioquímica. 148 (1985), 499.
    253. L. E. Mortenson y R. N. F. Thorneley, Anni. Rev. Bioquímica. 48 (1979), 387.
    254. A. V. Kulikov et al., Dokl. Akad. Nauk SSR 262 (1981), 1177.
    255. R. N. F. Thorneley y D. J. Lowe, en la Referencia 235, p. 221. a) F. A. Schultz, S. F. Gheller, y W. E. Newton, Proc. Int. Symp. Redox Mech. Prop. Interfacial Mol. Biol. Importancia 3 (1988), 203.
    256. B. K. Burgess y W. E. Newton, en A. Müller y W. E. Newton, eds., Fijación de nitrógeno: La interfaz químico-bioquímica-genética, Plenum, 1983, p. 83.
    257. E. I. Stiefel y S. P. Cramer, en la Referencia 235, p. 88.
    258. V. Shah y W. J. Brill, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 74 (1977), 3249.
    259. S. D. Conradson et al. , J. Am. Chem. Soc. 109 (1987), 7507. a) P. A. McLean et al. , Bioquímica 28 (1989), 9402. b) D. A. Wink et al. , Bioquímica 28 (1989), 9407.
    260. M. A. Walters, S. K. Chapman, y W. H. Orme-Johnson, Poliedro 5 (1986), 561.
    261. P. A. McLean y R. A. Dixon, Nature 292 (1981), 655.
    262. P. A. McLean y B. E. Smith, Bioquímica. J. 211 (1983), 589.
    263. T. R. Hawkes, P. A. McLean, y B. E. Smith, Biochem. J. 217 (1984), 317.
    264. T. R. Hoover et al. , Bioquímica 27 (1988), 3647.
    265. T. R. Hoover et al., Bioquímica 28 (1989), 2768. a) J. Liang et al. , Bioquímica 29 (1990), 8377. b) M. S. Madden et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87 (1990), 6517.
    266. A. C. Robinson, D. Dean, y B. K. Burgess, J. Biol. Chem. 262 (1989), 14327. a) A. C. Robinson et al., J. Biol. Chem. 264 (1989), 10088. b) D. J. Scott et al. , Nature 343 (1990), 188. c) H. M. Kent et al. , Bioquímica. J. 264 (1989), 257.
    267. W. R. Hagen y col. , Eur. J. Bioquímica. 169 (1987), 457.
    268. P. A. McLean et al. , J. Biol. Chem. 262 (1987), 12900.
    269. P. A. Lindahl et al. , J. Biol. Chem. 263 (1988), 19442.
    270. G. D. Watt, A. Burns, y D. L. Tennent, Bioquímica 20 (1981), 7272; G. D. Watt y Z. C. Wang, Bioquímica 25 (1986), 5196.
    271. R. Zimmermann y col. , Biochim. Biofías. Acta. 537 (1978), 185.
    272. D. M. Kurtz et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76 (1979), 4986.
    273. R. A. Venters et al., J. Am. Chem. Soc. 108 (1986), 3487. a) J. Bolin, en P. M. Gresshoff, L. E. Roth, G. Stacey, y W. E. Newton, eds., Fijación de nitrógeno: logros y objetivos, Chapman y Hall, 1990, p. 111.
    274. B. M. Hoffman, J. E. Roberts, y W. H. Orme-Johnson, J. Am. Chern. Soc. 104 (1982), 860.
    275. A. E. True et al. , J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 1935. a) A. E. True et al., J. Am. Chem. Soc. 112 (1990), 651.
    276. G. N. George et aI. , Bioquímica. J. 262 (1989), 349.
    277. W. B. Mims y J. Peisach, en R. G. Shulman, ed., Aplicaciones Biológicas de la Resonancia Magnética, Prensa Académica, 1980, p. 221.
    278. W. H. Orme-Johnson et al. , en la Referencia 8, p. 79.
    279. H. Thomann y col. , J. Am. Chem. Soc. 109 (1987), 7913.
    280. H. Thomann y col. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 88 (1991), 6620.
    281. B. H. Huynh, E. Munck, y W. H. Orme-Johnson, Biochim. Biofías. Acta 527 (1979), 192.
    282. B. H. Huynh et aI. , Biochim. Biofías. Acta 623 (1980), 124.
    283. E. Münck y col. , Biochim. Biofías. Acta 400 (1975), 32. a) W. E. Newton et al., Biochem. Biofías. Res. Commun. 162 (1989), 882.
    284. S. D. Conradson, B. K. Burgess, y R. H. Holm, J. Biol. Chem. 263 (1988), 13743.
    285. W. R. Dunham et aI., Eur. J. Bioquímica. 146 (1985), 497.
    286. S. P. Cramer et al., J. Am. Chem. Soc. 100 (1978), 3398.
    287. M. K. Eidsness et al. , J. Am. Chem. Soc. 108 (1986), 2746.
    288. S. D. Conradson et aI., J. Am. Chem. Soc. 107 (1985), 7935; Referencia 259.
    289. B. Hedman et al. , J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 3798.
    290. M. R. Antonio et al. , J. Am. Chem. Soc. 104 (1982), 4703.
    291. J. M. Arber et al. , Bioquímica. J. 252 (1988), 421.
    292. M. S. Weininger y L. E. Mortenson, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79 (1982), 378.
    293. N. I. Sosfenov et al. , Dokl. Akad. Nauk. SSSR 291 (1986), 1123.
    294. T. Yamane et al., J. Biol. Chem. 257 (1982), 1221.
    295. A. M. Flank et aI. , J. Am. Chem. Soc. 108 (1986), 1049.
    296. J. F. Rubinson y AI. , Bioquímica 24 (1985), 273.
    297. E. I. Stiefel, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 70 (1973), 988.
    298. K. L. Hadfield y W. A. Bulen, Bioquímica 8 (1969), 5103.
    299. F. B. Simpson y R. Burris, Ciencia 224 (1984), 1095.
    300. B. K. Burgess et al. , Bioquímica 20 (1981), 5140.
    301. S. Wherland et aI. , Bioquímica 20 (1981), 5132.
    302. J. H. Guth y R. H. Burris, Bioquímica 22 (1983), 5111.
    303. Z.-c. Wang y G. D. Watt, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81 (1984), 376.
    304. B. E. Smith et al. , Phil. Trans. Roy. Soc. Londres B317 (1987), 131.
    305. R. N. F. Thorneley, R. R. Eady, y D. J. Lowe, Nature 272 (1978), 557.
    306. S. Wherland et al., Bioquímica 20 (1981), 5132.
    307. B. K. Burgess et al. , Bioquímica 20 (1981), 5140.
    308. H. Bortels, Arco. Mikrobiol. 1 (1930), 333.
    309. R. C. Bray, cuarto de galón. Rev. Biofías. 21 (1988), 299.
    310. H. Bortels, Zentbl. Bakt. Parásitos Abt. II 95 (1935), 193.
    311. C. E. McKenna, J. R. Benemann, y T. G. Traylor, Biochem. Biofías. Res. Commun. 41 (1970), 1501.
    312. R. C. Burns, W. H. Fuchsman, y R. W. F. Hardy, Biochem. Biofías. Res. Commun. 42 (1971), 353.
    313. J. R. Benemann y col. , Biochim. Biofías. Acta 264 (1972), 25.
    314. P. E. Bishop, D. M. L. Jarlenski, y D. R. Hetherington, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77 (1980), 7342.
    315. P. E. Bishop et al., Science 232 (1986), 92.
    316. B. J. Hales, D. J. Langosch, y E. E. Caso, J. Biol. Chem. 261 (1986), 15301.
    317. B. J. Hales et al. , Bioquímica 26 (1987), 1795.
    318. J. Morningstar y col. , Bioquímica 26 (1987), 1795.
    319. R. L. Robson et al. , Nature 322 (1986), 388.
    320. R. R. Eady et al., Biochem. J. 244 (1987), 197.
    321. M. J. Dilworth y col. , Nature 327 (1987), 167.
    322. R. N. Pau, Tendencias Bioquímica. Res. 14 (1989), 186; P. E. Obispo y R. D. Joerger, Anni. Rev. Fisiol Vegetal. Planta Mol. Biol. 41 (1990), 109.
    323. J. E. Morningstar y B. J. Hales, J. Am. Chem. Soc. 109 (1987), 6854.
    324. J. M. Arber et al., Nature 372 (1987), 325.
    325. G. N. George et al. , J: Am. Chem. Soc. 110 (1988), 4057.
    326. R. R. Eady et al. , Recueil des Travaus Chim. des Pays-Bas 106 (1987), 175.
    327. M. J. Carney y col. , J. Am. Chem. Soc. 108 (1986), 3519.
    328. R. H. Holm, Chem. Soc. Rev. (1981), 455.
    329. G. Christou y C. D. Gamer, J. Chem. Soc. Dalton Trans. (1980), 2354.
    330. C. D. Gamer et al., Phil. Trans. Roy. Soc. Terreno. A308 (1982), 159. a). R. H. Holm y E. D. Simhon, en la Referencia 235a, p. 1.
    331. W. H. Armstrong, P. K. Mascharak, y R. H. Holm, Inorg. Chem. 21 (1982) ,1699.
    332. R. E. Palermo y R. H. Holm, J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 4310. a) D. Coucouvanis, E. D. Simhon, y N. C. Baenziger, J. Am. Chem. Soc. 102 (1980), 6644. b) G. D. Friesen et al. , Inorg. Chem. 22 (1983), 2203. c) P. Stremple, N. C. Baenziger, y D. Coucouvanis, J. Am. Chem. Soc. 103 (1981), 4601. d) D. Coucouvanis et al. , J. Am. Chem. Soc. 102 (1980), 1732. e) A. Müller et al. , Inorg. Chim. Acta 148 (1988), 11. f) A. Müller et al. , Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 21 (1982), 860. g) D. Coucouvanis et al. , Inorg. Chem. 27 (1988), 4066. h) P. A. Eldridge et al. , J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 5573. i) K. S. Bose et al., J. Am. Chem. Soc. 111 (1989), 8953. j) J. A. Kovacs, J. K. Bashkin, y R. H. Holm, Poliedro 6 (1987), 1445.
    333. R. D. Sanner et al. , J. Am. Chem. Soc. 98 (1972), 8351. a) M. B. O'Regan et al., J. Am. Chem. Soc. 112 (1990), 4331.
    334. G. Pez, P. Apgar, y R. K. Crissey, J. Am. Chem. Soc. 104 (1982), 462.
    335. K. Jones y col. , J. Am. Chem. Soc. 98 (1976), 74.
    336. G. J. Leigh, J. Mol. Catal. 47 (1988), 363.
    337. R. A. Henderson, G. J. Leigh, y C. J. Pickett, Adv. Inorg. Chem. Radioquímica. 27 (1984), 198. a) M. Hidai e Y. Mizobe, en P. S. Braterman, ed., Reacciones de Ligandos Coordinados, Plenum, 2 (1989) ,53. b) T. Yoshida et al. , J. Am. Chem. Soc. 110 (1988), 4872. c) T. Yoshida, T. Adachi, y T. Ueda, Pura Appl. Chem. 62 (1990), 1127.
    338. D. Sellmann et al. , Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 28 (1989), 1271.
    339. A. E. Shilov, en M. Gratzel, ed., Recursos energéticos a través de la química y la catálisis, Academic Press, 1983, p. 533.
    340. W. E. Newton et al. , Inorg. Chem. 19 (1980), 1997.
    341. T. R. Halbert, W.-H. Pan, y E. I. Stiefel, J. Am. Chem. Soc. 105 (1983), 5476.
    342. M. Rakowski DuBois et al. , J. Am. Chem. Soc. 101 (1979), 5245.
    343. R. H. Crabtree, Inorg. Chim. Acta 125 (1986), 27.
    344. W. B. Mims y J. Peisach, en J. Berliner y J. Reuben, eds., Biological Magnetic Resonance, Plenum, 3 (1981), 213.
    345. T. Yamane et al. , J. Biol. Chem. 257 (1982), 1221.
    346. D. C. Rees y J. B. Howard, J. Biol. Chem. 2587 (1983), 12733.
    347. R. B. Frankel et al. , J. de Physique 37 (1976), C6.
    348. C. E. Johnson, J. Appl. Phys. 42 (1971), 1325.
    349. P. Middleton y col. , Eur. J. Bioquímica. 88 (1978), 135.
    350. K. Tagawa y D. I. Amon, Biochim. Biofías. Acta 153 (1968), 602.
    351. G. Palmer, R. H. Sands, y L. E. Mortenson, Biochim. Biofías. Acta 23 (1966), 357.
    352. R. H. Sands y W. R. Dunham, cuarto de galón. Rev. Biofías. 4 (1975), 443.
    353. R. Cammack, en M. J. Allen y P. N. R. Usherwood, eds., Efectos de carga y campo en Biosystems, Abacus Press, 1984, p. 41.
    354. J. Cárdenas, L. E. Mortenson, y D. C. Yoch, Biochim. Biofías. Acta 434 (1976), 244.
    355. R. Cammack, M. J. Barber, y R. C. Bray, Biochem. J. 157 (1976), 469.
    356. R. C. Bray, en Las enzimas, 3d ed., 12 (1975), 299.
    357. J. A. Fee et al. , J. Biol. Chem. 259 (1984), 124.
    358. R. N. Mullinger et al. , Bioquímica. J. 151 (1975), 75.
    359. R. Cammack et al. , Biochim. Biofías. Acta 490 (1977), 311.
    360. F. A. Armstrong et al. , FEBS 234 (1988), 107.
    361. W. R. Hagen y col. , Biochim. Biofías. Acta 828 (1985), 369.
    362. E. DeGryse, N. Glandsdorff, y A. Piérard, Arch. Microbiol. 117 (1978), 189.
    363. V. M. Fernández, E. C. Hatchikian, y R. Cammack, Biochim. Biofías. Acta 832 (1985), 69.
    364. V. Niviére, Bioquímica. Biofías. Res. Commun. 139 (1986), 658.
    365. M. Teixeira et al. , Biochimie 68 (1986), 75.
    366. D. J. Lowe, B. E. Smith, y R. R. Eady, en N. S. Subba Rao, ed., Avances recientes en la fijación biológica de nitrógeno, Arnold, 1980, p. 34.
    367. R. C. Bums, R. D. Holsten, y R. W. F. Hardy, Biochem. Biofías. Res. Commun. 39 (1970), 90.
    368. M. G. Yates y K. Planque, Eur. J. Bioquímica. 60 (1975), 467.
    369. T. C. Huang, W. G. Zumft, y L. E. Mortenson, J. Bact. 113 (1973), 884.
    370. P. C. Hallenback, P. J. Kostel, y J. R. Benemann, Eur. J. Bioquímica. 98 (1979), 275.
    371. S. Norlund, U. Erikson, y H. Baltscheffsky, Biochim. Biofías. Acta 504 (1978), 248.
    372. B. K. Burgess et al. , en la Referencia 242.
    373. S. D. Conradson et aI. , J. Am. Chem. Soc. 109 (1987), 7507.
    374. S. A. Vaughn y B. K. Burgess, Bioquímica 28 (1989), 419.
    375. R. W. Miller y R. R. Eady, Biochim. Biofías. Acta 952 (1988), 290.
    376. B. K. Burgess, en la Referencia 235a, p. 161.
    377. B. J. Hales et al. , Bioquímica 25 (1986), 7251.
    378. M. Georgiadis et al. , Ciencia 257 (1992), 1653.
    379. J. T. Bolin et al. , en P. M. Greshoff et al., eds., Fijación de nitrógeno: logros y objetivos, Chapman y Hall, 1990, p. 117.
    380. J. Kim y D. C. Rees, Ciencia 257 (1992), 1677.
    381. J. Kim y D. C. Rees, Nature 360 (1992), 553.
    382. Por permitirnos ver y citar sus trabajos antes de su publicación, agradecemos al Prof. M. W. W. Adams, Prof. B. K. Burgess, Dr. R. Cammack, Prof. D. Coucouvanis, Prof. S. P. Cramer, Dr. S. J. George, Prof. J. N. Enemark, Prof. J. Lancaster, Dra. Michelle Millar, Prof. M. Maroney, Prof. W. E. Newton, Prof. D. C. Rees, Prof. Dieter Sellman, Prof. A. E. Shilov, Dr. Barry E. Smith, Dr. R. N. F. Thorneley, y Prof. G. D. Watt. Agradecemos a Pat Deuel sus magníficos esfuerzos en circunstancias difíciles en la elaboración de este manuscrito.

    Colaboradores y Atribuciones

    • Edward I. Stiefel (Exxon Research and Engineering Company)
    • Graham N. George (Compañía de Investigación e Ingeniería Exxon)

    7: Ferrodoxinas, Hidrogenasas y Nitrogenasas - Proteínas Metal-Sulfuro is shared under a not declared license and was authored, remixed, and/or curated by LibreTexts.