1.46: Enzimas e isoenzimas
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- Las enzimas aceleran la velocidad de reacción al:
- disminuir la cantidad de energía libre de activación necesaria para la reacción
- cambiar la posición de equilibrio de una reacción
- hacer que se produzcan reacciones termodinámicamente incompatibles
- aumentar la velocidad de la reacción en una sola dirección
- c y d
- La nomenclatura enzimática se utiliza para describir:
- la reacción que tiene lugar
- las condiciones físicas del ensayo
- la conversión de productos a sustratos
- solo dos reacciones puntuales e. el tampón en el ensayo
- Una sustancia que cuando se agrega a la enzima se une a un sitio retirado del sitio activo para que la enzima no pueda unirse a su sustrato natural es una (a):
- inhibidor competitivo
- inhibidor no competitivo
- análogo de sustrato
- cofactor enzimático
- coenzima
- Para asegurar que la cinética de orden cero se mantiene en una reacción enzimática, la concentración de sustrato debe ser:
- igual a la K m
- menos que el K m
- al menos 10 veces mayor que el K m
- igual a 1/K m
- igual a la concentración de enzima
- ¿Para qué orden de reacción depende la velocidad solo de la concentración enzimática? :
- orden cero
- primer orden
- segundo orden
- orden mixta
- ninguno de los anteriores
- El punto en el que se produce una reacción enzimática a la mayor velocidad es:
- la constante de Michaelius (K m)
- cinética de orden cero
- cinética de primer orden
- punto donde la velocidad de la reacción depende de la concentración del sustrato
- [S] = K m
- Enzimas del metabolismo:
- están presentes en todas las celdas
- son enzimas específicas de plasma
- tienen una función conocida en el suero
- tienen una función conocida en plasma
- se producen en grandes cantidades después de comer
- Las isoenzimas son:
- múltiples formas moleculares de una familia de enzimas que catalizan la misma reacción
- diferentes enzimas que exhiben la misma especificidad enzimática
- múltiples formas moleculares de diferentes enzimas que catalizan la misma reacción
- diferentes enzimas que exhiben la misma movilidad electroforética
- enzimas con la misma estructura terciaria que catalizan la misma reacción
- Las isoenzimas CK son importantes desde el punto de vista diagnóstico porque:
- se pueden distinguir las fuentes de elevación de eritrocitos y cardíacas
- se pueden distinguir las fuentes cardíacas y hepáticas de elevación.
- los análisis estadísticos de los patrones de las 5 isoenzimas dan una clasificación diagnóstica de las diversas enfermedades hepáticas
- el patrón isoenzimático indica el tejido específico involucrado en una malignidad
- son absolutamente específicos de tejido
- La distribución de las isoenzimas:
- es lo mismo en todo el cuerpo
- varía mucho durante la vida adulta
- depende de las necesidades fisiológicas
- varía según el individuo
- varía según órgano
- ¿Suero de adultos contiene qué isoenzima de fosfatasa alcalina? :
- corazón, riñón, hígado
- hígado, riñón, hueso
- riñón, glóbulos rojos, hígado
- glóbulos rojos, hígado, cerebro
- placenta, pulmones, cerebro
- En sistemas enzimáticos acoplados, la enzima en la última reacción:
- se emplea como activador
- debe exhibir las mismas propiedades cinéticas que la enzima en la reacción primaria
- es aquel cuyo producto se mide
- no tiene importancia
- forma el sustrato para la enzima que se está midiendo
- La gráfica de 1/velocidad vs. 1/concentración de sustrato se conoce como:
- Arrhenius
- tasa inicial
- Parcela de Michaelis-Menten
- velocidad máxima
- Parcela Lineweaver-Burk
- Situación: Se está realizando un ensayo de la enzima “X” que utiliza la coenzima NAD. Su actividad se mide en términos de NADH producido. Se han obtenido los siguientes datos: Coeficiente de extinción
micromolar (\(\epsilon\)) de NADH (a 340 nm) = 6.22 x 10 -3 L\(\cdot\)\(\mu\) mol -1\(\cdot\) c -1; trayectoria de luz (b) = 1 cm volumen total de ensayo = 3.0 mL muestra volumen = 0.5 mL cambio de absorbancia 7 minutos = 0.350
Calcular la actividad enzimática en UI/litro:- 0.048
- 1.30
- 48
- 336
- 4.8
- Si se sigue la cinética de orden cero, permitir que la reacción se ejecute dos veces el tiempo:
- hacer que el producto se desnaturalice
- reducir a la mitad la cantidad de producto formado
- no tienen ningún efecto sobre la cantidad de producto formado
- el doble de la cantidad de producto formado
- el doble del cambio de absorbancia por minuto
- El tejido del músculo esquelético contiene ¿cuál de las siguientes isoenzimas CK?
- Solo MM
- Solo MB
- Solo BB
- MM + MB
- MM + BB
- Las isoformas de la creatina quinasa (CK) son:
- formas degradativas de isoenzimas CK individuales
- formas polimerizadas de isoenzimas CK individuales
- forma intracelular de isoenzimas CK individuales
- Complejo imunoglobulina-CK de isoenzimas individuales
- ninguna de las anteriores.
- Si el volumen de muestra se reduce a la mitad en una reacción enzimática, la actividad enzimática calculada final será:
- aumentar cuatro veces
- disminuir cuatro veces
- aumentar dos veces
- disminuir dos veces
- siguen siendo los mismos
- De acuerdo con la clasificación IUB, la creatina quinasa es a/an:
- oxidorreductasa
- transferasa
- hidrolasa
- liasa
- ligasa
Utilice la siguiente Clave para responder a las preguntas 20-27:
- 1, 2 y 3 son correctos
- 1 y 3 son correctos
- 2 y 4 son correctos
- 4 solo es correcto
- todos son correctos
- Una enzima es:
- una proteína
- altamente específico
- no se consume en una reacción
- un catalizador
- El tipo de curva a continuación muestra el efecto de la actividad enzimática en relación con:
- concentración de sustrato
- temperatura
- concentración de activador
- pH
- Una ventaja de los métodos cinéticos para medir la actividad enzimática es que:
- la temperatura no es crítica
- El pH no es crítico
- hay eliminación de la fase de rezago
- la linealidad es demostrable
- ¿Cuál de las siguientes afirmaciones relativas a la medición de las enzimas séricas es/son ciertas? :
- las enzimas se incrementan en el suero después de la destrucción celular y liberación de constituyentes celulares.
- las enzimas son totalmente específicas de órganos. Un aumento en una enzima le dice al médico exactamente qué órgano está enfermo.
- las enzimas pueden elevarse a niveles significativos sobre el fondo y ayudar a indicar la naturaleza de la enfermedad
- las enzimas se deprimen después de la estimulación de las glándulas exocrinas
- La fosfatasa ácida y la fosfatasa alcalina son:
- específico del sustrato
- isoenzimas
- la misma enzima que actúa a diferentes niveles de pH
- enzimas separadas
- Diferentes patrones isoenzimáticos son útiles para determinar:
- la edad de la muestra
- la gravedad del proceso de la enfermedad
- las condiciones en las que se almacenó la muestra
- qué tejido estuvo involucrado en el proceso de la enfermedad
- ¿Las isoenzimas se pueden medir por cuál de los siguientes procedimientos?
- cromatografía
- electroforesis
- inmunoensayo
- estabilidad térmica
- ¿Cuál de los siguientes compuestos es (n) un cofactor enzimático?
- cloruro
- piridoxil-5-fosfato
- magnesio
- tiamina-pirofosfato
- Las mediciones enzimáticas generalmente se realizan en:
- fase de retraso
- fase lineal
- fase de agotamiento del sustrato
- ninguno de los anteriores
- no importa qué fase se utilice
- Una unidad internacional de actividad enzimática se define como el número de:
- \(\mu\)moles de producto formado/segundo
- \(\mu\)moles producto formado/minuto
- mmol de sustrato consumido/litro
- mmol de sustrato consumido/segundo
- ninguno de los anteriores
- El dinucleótido de nicotinamida adenina (NAD) se considera mejor como una enzima:
- cofactor
- activador
- sustrato
- inhibidor
- holoenzima
- La composición de isoenzimas de un órgano nunca cambia excepto como resultado de una enfermedad.
- Cierto
- Falso
- Responder
-
- a (p. 1047)
- a (p. 1050-1051)
- b (p. 1057)
- c (p. 1054)
- a (p. 1053-1054)
- b (págs. 1053-1054)
- a (p. 1061)
- a (p. 1065)
- b (págs. 1067-1070)
- e (p. 1067)
- b (p. 1068)
- c (p. 1060)
- e (p. 1055)
- c (p. 1055)
- d (p. 1054)
- d (p. 1067)
- a (p. 1066)
- e (p. 1055)
- b (p. 1051)
- e (p. 1045, 1046, 1048)
- c (p. 1056, 1059)
- c (p. 1052-1053)
- b (p. 1060-1061)
- d (p. 1051)
- d (p. 1068-1069)
- e (p. 1071)
- c (p. 1057)
- b (p. 1054)
- b (p. 1055)
- c (p. 1044, 1057)
- b (p. 1068)