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4: Catálisis

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    53504
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    En los sistemas vivos, la velocidad lo es todo. Proporcionando las velocidades de reacción necesarias para soportar la vida son los catalizadores, principalmente en forma de enzimas.

    • 4.1: Introducción a la Catálisis
    • 4.2: Energía de activación
      Observe que los reactivos comienzan en el mismo nivel de energía para ambas condiciones y que los productos terminan en la misma energía para ambas también. Así, la diferencia de energía entre la energía de los compuestos finales y los compuestos de partida es la misma en ambos casos.
    • 4.3: Mecanismos Generales de Acción
      Todo estudiante de química se ha metido en la cabeza el hecho de que un catalizador acelera una reacción sin ser consumido por él. En otras palabras, el catalizador termina después de una reacción justo de la manera en que comenzó para que pueda catalizar otras reacciones, también. Las enzimas comparten esta propiedad, pero en el medio, durante la acción catalítica, una enzima se cambia transitoriamente. Dichos cambios pueden ser sutiles electrónicos o modificaciones covalentes más significativas.
    • 4.4: Encuadernación de
      Otra diferencia importante entre el mecanismo de acción de una enzima y un catalizador químico es que una enzima tiene sitios de unión que no solo 'agarran' el sustrato (molécula involucrada en la reacción que se cataliza), sino que también lo colocan en una posición para ser inducido electrónicamente a reaccionar, ya sea dentro de sí mismo o con otro sustrato. La enzima misma puede desempeñar un papel en la inducción electrónica o la inducción puede ocurrir como resultado de que los sustratos se coloquen muy cerca de cada
    • 4.5: Flexibilidad enzimática
      Como se mencionó anteriormente, una diferencia entre una enzima y un catalizador químico es que una enzima es flexible. Sus ligeros cambios de forma (a menudo derivados de la unión del propio sustrato) ayudan a posicionar los sustratos para la reacción después de que se unan. Estos cambios de forma se explican, en parte, por el Modelo de Catálisis de Ajuste Inducido de Koshland, que ilustra que no solo las enzimas cambian los sustratos, sino que los sustratos también cambian transitoriamente las enzimas.
    • 4.6: Sitio activo
      Las reacciones en las enzimas se catalizan en una ubicación específica conocida como el “sitio activo”. Los sitios de unión al sustrato se localizan en estrecha proximidad física al sitio activo y se orientan para proporcionar acceso para la porción relevante de la molécula al entorno electrónico de la enzima donde se inicia la catálisis.
    • 4.7: Quimotripsina
      Considerar el mecanismo de catálisis de la enzima conocida como quimotripsina. Encontrada en nuestro sistema digestivo, la acción catalítica de la quimotripsina es escindir enlaces peptídicos en proteínas y utiliza la cadena lateral de una serina en su mecanismo de catálisis. Muchas otras enzimas cortantes de proteínas emplean un mecanismo muy similar y se conocen colectivamente como serina proteasas. Como aprotease, actúa de manera bastante específica, cortando no todos los enlaces peptídicos, sino solo aquellos que están adyacentes a aminoácidos específicos en t
    • 4.8: Parámetros enzimáticos
      Los científicos pasan una cantidad considerable de tiempo caracterizando las enzimas. Para entender cómo hacen esto y qué nos dicen las caracterizaciones, primero debemos entender algunos parámetros. Imagínese que deseaba estudiar la reacción catalizada por una enzima que acabo de aislar. Me interesaría entender qué tan rápido funciona la enzima y cuánta afinidad tiene la enzima por su (s) sustrato (s).
    • 4.9: Enzimas perfectas
    • 4.10: Parcelas Lineweaver-Burk
    • 4.11: Inhibición enzimática
    • 4.12: Control de Enzimas
    • 4.13: Ribozimas

    Colaboradores

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    This page titled 4: Catálisis is shared under a CC BY-NC-SA license and was authored, remixed, and/or curated by Kevin Ahern & Indira Rajagopal.