6.10: Enzimas - Especificidad de sitio activo y sustrato

Objetivos de aprendizaje

• Describir modelos de unión de sustrato al sitio activo de una enzima.

Especificidad de sustrato y sitio activo enzimático

Las enzimas se unen con reactivos químicos llamados sustratos. Puede haber uno o más sustratos para cada tipo de enzima, dependiendo de la reacción química particular. En algunas reacciones, un sustrato de un solo reactivo se descompone en múltiples productos. En otros, dos sustratos pueden unirse para crear una molécula más grande. Dos reactivos también pueden entrar en una reacción, ambos se modifican y dejan la reacción como dos productos.

El sitio activo de la enzima se une al sustrato. Dado que las enzimas son proteínas, este sitio está compuesto por una combinación única de residuos de aminoácidos (cadenas laterales o grupos R). Cada residuo de aminoácido puede ser grande o pequeño; débilmente ácido o básico; hidrófilo o hidrófobo; y cargado positivamente, cargado negativamente o neutro. Las posiciones, secuencias, estructuras y propiedades de estos residuos crean un ambiente químico muy específico dentro del sitio activo. Un sustrato químico específico coincide con este sitio como una pieza de rompecabezas y hace que la enzima sea específica para su sustrato.

Sitios Activos y Condiciones Ambientales

Las condiciones ambientales pueden afectar el sitio activo de una enzima y, por lo tanto, la velocidad a la que puede proceder una reacción química. El aumento de la temperatura ambiental generalmente aumenta las velocidades de reacción porque las moléculas se mueven más rápidamente y tienen más probabilidades de entrar en contacto entre sí.

Sin embargo, aumentar o disminuir la temperatura fuera de un rango óptimo puede afectar los enlaces químicos dentro de la enzima y cambiar su forma. Si la enzima cambia de forma, es posible que el sitio activo ya no se una al sustrato apropiado y la velocidad de reacción disminuirá. Los cambios dramáticos en la temperatura y el pH eventualmente causarán que las enzimas se desnaturalicen.

Ajuste inducido y función enzimática

Durante muchos años, los científicos pensaron que la unión enzima-sustrato se realizaba de una manera simple de “bloqueo y llave”. Este modelo aseveró que la enzima y el sustrato encajan perfectamente en un solo paso instantáneo. Sin embargo, la investigación actual apoya una visión más refinada llamada ajuste inducido. A medida que la enzima y el sustrato se unen, su interacción provoca un leve cambio en la estructura de la enzima que confirma una disposición de unión ideal entre la enzima y el sustrato. Esta unión dinámica maximiza la capacidad de la enzima para catalizar su reacción.

Figura\(\PageIndex{1}\): Ajuste inducido: De acuerdo con el modelo de ajuste inducido, tanto la enzima como el sustrato experimentan cambios conformacionales dinámicos tras la unión. La enzima contorsiona el sustrato a su estado de transición, aumentando así la velocidad de la reacción.

Complejo Enzima-Sustrato

Cuando una enzima se une a su sustrato, forma un complejo enzima-sustrato. Este complejo disminuye la energía de activación de la reacción y promueve su rápida progresión al proporcionar ciertos iones o grupos químicos que realmente forman enlaces covalentes con moléculas como paso necesario del proceso de reacción. Las enzimas también promueven reacciones químicas al unir sustratos en una orientación óptima, alineando los átomos y enlaces de una molécula con los átomos y enlaces de la otra molécula. Esto puede contorsionar las moléculas del sustrato y facilitar la ruptura del enlace. El sitio activo de una enzima también crea un ambiente ideal, como un ambiente ligeramente ácido o no polar, para que ocurra la reacción. La enzima siempre volverá a su estado original al finalizar la reacción. Una de las propiedades importantes de las enzimas es que en última instancia permanecen inalteradas por las reacciones que catalizan. Después de que una enzima se realiza catalizando una reacción, libera sus productos (sustratos).

Puntos Clave

• El sitio activo de la enzima se une al sustrato.
• El aumento de la temperatura generalmente aumenta la velocidad de una reacción, pero los cambios drásticos en la temperatura y el pH pueden desnaturalizar una enzima, aboliendo así su acción como catalizador.
• El modelo de ajuste inducido establece que un sustrato se une a un sitio activo y ambos cambian ligeramente de forma, creando un ajuste ideal para la catálisis.
• Cuando una enzima se une a su sustrato forma un complejo enzima-sustrato.
• Las enzimas promueven reacciones químicas al unir sustratos en una orientación óptima, creando así un ambiente químico ideal para que ocurra la reacción.
• La enzima siempre volverá a su estado original al finalizar la reacción.

Términos Clave

• sustrato: Un reactivo en una reacción química se llama sustrato cuando es actuado por una enzima.
• ajuste inducido: Propone que la interacción inicial entre enzima y sustrato es relativamente débil, pero que estas interacciones débiles inducen rápidamente cambios conformacionales en la enzima que fortalecen la unión.
• sitio activo: El sitio activo es la parte de una enzima a la que se unen los sustratos y donde se cataliza una reacción.