6.1: Introducción a las enzimas

Si miras alrededor del armario del lavadero, es posible que veas algunos productos para el hogar diferentes que contienen enzimas. Eso puede parecer un poco extraño al principio; las enzimas se encuentran en el cuerpo, y no tienen por qué estar en quitamanchas o en el limpiador de drenajes. Pero las enzimas son solo moléculas que son realmente, muy buenas para realizar tareas específicas. En estas aplicaciones domésticas, las enzimas son realmente buenas para romper enlaces específicos y reemplazarlos por otros nuevos. Al hacerlo, están descomponiendo moléculas más grandes, lo que podría estar causando una mancha o un drenaje lento. Esas moléculas más grandes se convierten en moléculas más pequeñas que se pueden lavar más fácilmente.

¿Qué tipo de moléculas son las enzimas? Son proteínas especiales. Las proteínas desempeñan muchos papeles en biología; pueden proporcionar estructura, por ejemplo, o pueden catalizar reacciones. Las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones. Las proteínas pertenecen a una clase de moléculas llamadas biopoylmers. Los biopolímeros son moléculas grandes compuestas por moléculas más pequeñas que se han unido entre sí. Los pequeños bloques de construcción de las proteínas son los aminoácidos. Una de las características importantes de los aminoácidos es el hecho de que son quirales; tienen formas tridimensionales muy específicas, como un guante zurdo o un guante diestro.

• Las enzimas son proteínas
• Las proteínas están compuestas por aminoácidos quirales
• Las enzimas son grandes, grandes, moléculas quirales

¿Qué tan grandes son estas proteínas, exactamente? La proteína más grande es la titina, que es en parte responsable de las propiedades elásticas del músculo. La titina está compuesta por aproximadamente 35,000 aminoácidos individuales. El peso molecular de un aminoácido es aproximadamente 100 Da (100 Daltons o 100 amu), lo que significa que la titina tiene un peso molecular de aproximadamente 35 millones de Da.

Pero la titina es una de esas proteínas estructurales. Echemos un vistazo a una enzima. La tripsina es una enzima muy común, que se encuentra en el intestino. La siguiente imagen proviene de un experimento de determinación de estructura con tripsina porcina. Está hecho de aproximadamente 450 aminoácidos, por lo que su peso molecular es de aproximadamente 45,000 Da.

Esa imagen muestra todos los átomos que no sean los hidrógenos de la tripsina; los hidrógenos son demasiado pequeños para molestarse. Aun así, está un poco ocupado. Más a menudo miramos las enzimas y otras proteínas en una forma simplificada, caricatura. El modelo de dibujos animados de tripsina a continuación destaca las láminas beta y hélices alfa, las estructuras secundarias dentro de la tripsina. En el modelo de dibujos animados, se puede tener una mejor idea de la forma de las cosas. Se pueden ver huecos y surcos en la proteína, y se puede ver la quiralidad en esas hélices.

La tripsina pertenece a una clase de enzimas llamadas hidrolasas. Las hidrolasas rompen enlaces con la ayuda de una molécula de agua. La tripsina rompe enlaces específicos de amida o péptido en otras proteínas (sí, es un caníbal), convirtiendo el lado carbonilo del enlace en un ácido carboxílico. Eso comienza a descomponer las proteínas en los alimentos; es una parte esencial de la digestión.

Pero, ¿cómo hace eso la tripsina?

En el nivel más básico, las enzimas se unen a sus dianas, llamadas sustratos, realizan reacciones químicas sobre ellas y las dejan ir. La unión al sustrato es un paso clave, y es una de las razones por las que la quiralidad de las enzimas puede ser importante. Algunas enzimas son extremadamente específicas en qué sustratos se unen. Por ejemplo, podrían unirse a un enantiómero y no a otro.

La tripsina también es muy específica; se especializa en romper el enlace amida junto a restos de arginina o lisina. La reacción que cataliza no es necesariamente específica de ese enlace peptídico particular, sino que la tripsina se une selectivamente en ese sitio.

Este papel de unión específica en las enzimas a menudo se conoce como el mecanismo de “cerradura y llave”. Pensamos en las enzimas como desbloqueadas o encendidas cuando se inserta la llave adecuada, haciendo que la enzima entre en acción. En las siguientes secciones, analizaremos más de cerca cómo las enzimas se unen a sus sustratos y llevan a cabo sus reacciones.

Ejercicio\(\PageIndex{1}\)

Problema EZ1.1.

Las enzimas suelen tener nombres de dos partes: la primera parte identifica el sustrato y la segunda parte describe lo que hace la enzima con ese sustrato. A ver si se puede decir lo que haría una enzima si alguna de las siguientes palabras estuviera en su nombre:

Haga coincidir cada elemento de una columna con un elemento de la otra columna.

1. isomerasa i) añadir oxígeno de O ₂ a una molécula
2. hidrolasa ii) añadir ambos oxígenos de O2 en una molécula
3. oxigenasa iii) oxidar o eliminar electrones del sustrato
4. dioxigenasa iv) reducir o añadir electrones al sustrato
5. reductasa v) reorganizar los átomos de un isómero a otro
6. transferasa vi) escindir un grupo fosfato de una proteína
7. fosfatasa vii) añadir agua a una molécula, ayudando a descomponerla
8. oxidasa viii) hacen que dos moléculas se unan entre sí
9. ligasa ix) transferir un grupo funcional a o desde una molécula

Contestar

a) isomerasa v) reorganizar los átomos de un isómero a otro

b) hidrolasa vii) agregar agua a una molécula, ayudando a descomponerla

c) oxigenasa i) añadir oxígeno de O ₂ a una molécula

d) dioxigenasa ii) añadir ambos oxígenos de O ₂ en una molécula

e) reductasa iv) reducir o añadir electrones al sustrato

f) transferasa ix) transferir un grupo funcional a o desde una molécula

g) fosfatasa vi) escindir un grupo fosfato de una proteína

h) oxidasa iii) oxidar o eliminar electrones del sustrato

i) ligasa viii) causa que dos moléculas se unan entre sí

Tripsina Estructura: PDB ID: 4AN7

Patil, D.N., Chaudhary, A., Sharma, A.K., Tomar, S., Kumar, P. Bases Estructurales para el Doble Papel Inhibidor Inhibidor de Kunitz de Tamarindo (Tki) Contra el Factor Xa y Tripsina. FEBS J. 2012, 279, 4547.