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4.2: Portadores Biológicos de Oxígeno

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    71516

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    Como se señaló anteriormente, tres soluciones al problema del transporte de dioxígeno han evolucionado: hemoglobina (Hb), hemocianina (Hc) y hemeritrina (Hr). Su notable distribución sobre los reinos vegetales y animales se muestra en la Figura 4.8. 15

    Figura 4.8 - Distribución filogenética de proteínas transportadoras de oxígeno: Hb, hemoglobina; Mb, mioglobina; Er, eritrocruorina; Ch, clorocruorina; He, hemocianina; Hr, hemeritrina. 15a Reproducido con permiso de K. E. van Holde y K. I. Miller, Quart. Rev. Biofías. 15 (1982), 1-129.

    Las hemoglobinas y mioglobinas que se encuentran en plantas, caracoles y vertebrados parecen compartir un ancestro común y muy antiguo. Ahora hay alguna evidencia de una hemocianina ancestral común. 42c La aparición de hemeritrina en algunos gusanos anélidos es una curiosidad evolutiva. Estas pocas palabras y el diagrama bastarán para dar algunas pistas sobre cómo evolucionaron las proteínas respiratorias, un tema que está fuera del alcance de este libro.

    La familia de la hemoglobina

    Las hemoglobinas son la familia de portadores de dioxígeno más evolutivamente diversa. Se encuentran en algunas plantas (por ejemplo, leghemoglobina en los nódulos fijadores de nitrógeno de las leguminosas), muchos invertebrados (incluyendo algunas larvas de insectos), crustáceos, moluscos (especialmente bivalvos y caracoles), casi todos los gusanos anélidos, y en todos los vertebrados con una posible excepción, los peces antárticos Ciclostomata.

    Con pocas excepciones, todas las hemoglobinas monoméricas y oligoméricas comparten un bloque de construcción básicamente similar: un solo grupo hemo está incrustado en un polipéptido plegado con un peso molecular de aproximadamente 16 kDa (ver Figura 4.2), y se ancla a la proteína por coordinación del centro de hierro a un ligando de imidazol de un residuo de histidina. La mioglobina de mamíferos a menudo se toma como la mioglobina arquetípica (ver Cuadro 4.1). La mioglobina de cachalote, bovina o equina son ejemplos específicos; el tejido muscular del que pueden extraerse está más disponible que el del Homo sapiens. La hemoglobina oligomérica arquetípica que muestra unión cooperativa de O 2 es la hemoglobina tetramérica A. Está fácilmente disponible a partir de la sangre de donantes humanos.* En algunas hemoglobinas de invertebrados, especialmente las de anélidos, los agregados pueden contener hasta 192 sitios de unión, para dar un peso molecular de aproximadamente 3 x 10 6 Dalton. Estas y otras hemoglobinas de alto peso molecular de artrópodos a menudo se denominan eritrocruorinas (Er). En unos pocos gusanos anélidos, el hemo b o protohemo, de otro modo ubicuo, es reemplazado por clorohemo (ver Figura 4.2) para dar clorocruorinas (Ch), que se vuelven verdes tras la oxigenación (cloros, griego para verde). Algunos organismos, por ejemplo la almeja Scapharca equivalvis, presentan una hemoglobina dimérica.

    La única hemoglobina anómala conocida es Hb Ascaris, la cual proviene de un nematodo parásito que se encuentra en las entrañas de los cerdos. Tiene un peso molecular de aproximadamente 39 kDa por hemo; este valor no es un múltiplo del bloque de construcción de mioglobina. 31 Además, presumiblemente en respuesta a la baja disponibilidad de O 2 en las tripas de los cerdos, Hb Ascaris tiene una afinidad extraordinariamente alta por el dioxígeno, en gran parte debido a una tasa extremadamente lenta de liberación de dioxígeno. 32 La leghemoglobina es otro portador con una alta afinidad por el dioxígeno, en este caso debido a una alta tasa de unión a O 2. Dado que O 2 es un veneno para la enzima nitrogenasa, sin embargo los nódulos también requieren dioxígeno, se facilita la difusión de O 2, pero se minimiza la concentración de dioxígeno libre en las proximidades de los sitios de fijación de nitrógeno. 33

    Los datos cinéticos y termodinámicos para la unión de dioxígeno y liberación de una variedad de hemoglobinas se resumen en la Tabla 4.2. 9,10,31,34-36 Obsérvese que para el tetrámero de hemoglobina, que comprende dos pares de subunidades ligeramente disímiles, las\(\beta\) cadenas\(\alpha\) y se unen a O 2 con afinidades y constantes de velocidad significativamente diferentes, especialmente en el estado T. Las cadenas aisladas se comportan como hemoglobinas monoméricas de vertebrados, como la mioglobina de ballena, que tienen afinidades cercanas a las de la hemoglobina del estado R. Las clorocruorinas tienen una baja afinidad en comparación con otras eritrocruorinas. Especialmente para las proteínas que se unen a O 2 cooperativamente, se especifica un rango de valores, ya que las afinidades y velocidades son sensibles al pH, fuerza iónica, aniones y cationes específicos (efectores alostéricos), y laboratorio. Por ejemplo, como señalamos anteriormente, la afinidad O 2 de la hemoglobina A es sensible a la concentración de 2,3-DPG y al pH (efecto Bohr). La hemoglobina I de la trucha es insensible a estas especies, mientras que un segundo componente de la sangre de trucha, la hemoglobina IV de trucha, es tan sensible al pH (Efecto Raíz) que a pH < 7 la hemoglobina IV de trucha solo está parcialmente saturada a P (O 2) = 160 Torr. 4 Tenga en cuenta que O 2 afinidades abarcan cinco órdenes de magnitud. Dado que el catabolismo hemo produce monóxido de carbono, y dado que en algunos ambientes el CO está fácilmente disponible exógenamente, también se presentan datos seleccionados para la unión de CO.

    * La sangre de donantes humanos también es fuente de una variedad de hemoglobinas anormales, la más famosa de las cuales es la HbS, la hemoglobina dando lugar a la anemia falciforme, Fue Pauling y sus compañeros de trabajo 30 quienes primero encontraron que HbS difiere de HbA a través de la única sustitución de valina por ácido glutámico en cada una de las dos de las cuatro subunidades que comprenden Hb, la anemia falciforme fue el primer padecimiento en ser denotado como una “enfermedad molecular”.

    La familia de las hemocianinas

    Las hemocianinas (Hc), los portadores de dioxígeno que contienen cobre, se distribuyen erráticamente en dos filos grandes, Mollusca (por ejemplo, pulpos y caracoles) y Artropoda (por ejemplo, langostas y escorpiones). La forma funcional de la hemocianina consiste en grandes ensamblajes de subunidades. 14,15,37 En la familia de los moluscos la subunidad tiene un peso molecular de aproximadamente 50 kDa y contiene dos átomos de cobre. A partir de observaciones microscópicas electrónicas, las moléculas de hemocianina son conjuntos cilíndricos de aproximadamente 190 o 380 Å de largo y 350 Å de diámetro que comprenden 10 o 20 subunidades, respectivamente, para un peso molecular tan alto como 9 x 10 6 Dalton. En la familia de los artrópodos, la subunidad tiene un peso molecular de aproximadamente 70 kDa con dos átomos de cobre. Los agregados moleculares están compuestos por 6, 12, 24 o 48 subunidades. Tras la oxigenación, la proteína incolora se vuelve azul (de ahí la cianina de los cianos, en griego para el azul). Los cambios espectrales tras la oxigenación, las afinidades de oxígeno, la cinética de la unión al oxígeno (Cuadro 4.2), la unión aniónica 4.5,14,15,38 y otras reacciones químicas muestran que el sitio activo en el filo Arthropoda y el de Mollusca, aunque ambos contienen un par de átomos de cobre, no son idénticos. 4,14

    No se conocen hemocianinas monoméricas, análogas a la mioglobina y la miohemeritrina (siguiente sección). Para algunas hemocianinas la unión del dioxígeno es altamente cooperativa, si están presentes iones calcio o magnesio, con coeficientes de Hill tan altos como n ~ 9. Sin embargo, la energía libre de interacción por subunidad puede ser pequeña en comparación con la de la hemoglobina tetramérica; 0.9 a 2.5 kcal/mol en comparación con 3.0 kcal/mol. Los efectos alostéricos, al menos para una hemocianina tarántula de 24 subunidades, se pueden separar en aquellos dentro de un dodecámero (12 subunidades) —el principal contribuyente a la alosteridad general— y aquellos entre dodecámeros. 39c Esto se ha denominado alosterio anidado. A diferencia de la familia de la hemoglobina, las cadenas aisladas tienen afinidades típicas de la conformación del estado T para la hemocianina. La unión del CO, que se une a un solo átomo de cobre, es en el mejor de los casos débilmente cooperativa. 39

    Como se aludió anteriormente, la distribución de las hemocianinas es llamativa, entre los moluscos el uso exclusivo de la hemocianina como proteína respiratoria ocurre solo con los cefalópodos (calamares, pulpos y sepias), y en los artrópodos sólo entre los crustáceos decápodos (diez patas) (langostas, camarones y cangrejos). Los moluscos bivalvos (por ejemplo, ostras y vieiras) todos usan pequeñas hemoglobinas diméricas u octaméricas. El gasterópodo comestible (caracol) Helix p omatia utiliza hemocianina, mientras que el caracol de agua dulce aparentemente estrechamente relacionado Planorbis utiliza una hemoglobina de alto oligómero. Ambos usan una mioglobina como proteína de almacenamiento de oxígeno. La estructura del sitio activo ha sido ampliamente explorada por los métodos EXAFS, 40,41 y se conoce la estructura cristalina de rayos X de una desoxihemocianina hexamérica. 42 Cada átomo de cobre se coordina a tres grupos imidazol a partir de residuos de histidina. La disposición del molinete de las seis subunidades, la estructura de dominio de una sola subunidad y el dominio que contiene el sitio activo se muestran en la Figura 4.9.

    Figura 4.9 - Diagrama de la estructura de desoxihemocianina de Panulirus interruptus a 3.2 Å de resolución: 42c (A) La disposición hexamérica de subunidades; (B) La estructura de dominio de una subunidad; (C) La estructura terciaria del dominio 2, que contiene el par de átomos de cobre:\(\alpha\) -las hélices son representado por cilindros;\(\beta\) -hebras por flechas y átomos de cobre por diamantes; (D) El sitio activo y sus ligandos de histidina. Reproducido con permiso de B. Linzen, Science 229 (1985), 519-524.

    La familia de la hemeritrina

    La ocurrencia biológica de hemeritrinas (Hr en la Figura 4.8), la tercera clase de portadores de dioxígeno, es relativamente rara, estando restringida a la familia de los sipuncúlidos (gusanos no segmentados), algunos miembros de la familia de los anélidos (gusanos segmentados), un par de braquiópodos (camarones) y un par de priapúlidos. El sitio de unión al oxígeno contiene, como la hemocianina, un par de átomos metálicos, en este caso, hierro. Tras la oxigenación, la proteína incolora se vuelve de color rojo púrpura. Se conocen formas monoméricas (miohemeritrina), triméricas y octaméricas de hemeritrina; todas parecen estar basadas en una subunidad similar de aproximadamente 13.5 kDa. Cuando se extrae hemeritrina del organismo, su unión al oxígeno es, en el mejor de los casos, solo débilmente cooperativa, con coeficientes de Hill en el rango de 1.1 a 2.1. 18 En las células celómicas (el tejido entre la membrana interna que recubre el tracto digestivo y la membrana externa del gusano, análogo a la carne en los vertebrados), el oxígeno aparentemente se une con mayor cooperatividad (n ~ 2.5). Se ha observado que 43 iones perclorato inducen cooperatividad: ya que el CIO 4 - no tiene papel biológico, parece que en las purificaciones proteicas se pierde el efector alostérico biológico. No se produce ningún efecto Bohr. Los datos de unión de dioxígeno se acumulan en la Tabla 4.2. 36,44

    La estructura de la hemeritrina en una variedad de derivados (oxi, azido, met y desoxi) ahora está bien caracterizada. Con tres ligandos puente, se observa una estereoquímica bioctaédrica cofacial distintiva (Figura 4.10). 45-48

    Figura 4.10 - Estructura de la hemeritrina: (A) La estructura terciaria de la hemeritrina octamérica 46b con cuatro (\(\alpha\)-hélices (A, B, C, D) de una de las ocho subunidades. Los semicírculos rellenos denotan sitios de unión aniónica (por ejemplo, CIO 4 -); el círculo relleno el sitio Fe 2; y el óvalo rayado cruzado los sitios de unión N 3 - y SCN - (Fe IIl) 2 y la unión O 2 sitios (Fe ll) 2. Reproducido con permiso de R. E. Stenkamp, L. C. Sieker, y L. H. Jensen, J. Mol. Biol. 126 (1978), 457-466. (B) La estructura del sitio activo de metazidomyohemeritrina, 48 mostrando la estereoquímica bioctaédrica cofacial. La estructura de la oxihemeritrina es muy similar, incluyendo las orientaciones de la (H) O 2 II Iigand. 45 Reproducido con permiso de S. Sheriff, W. A. Hendrickson, y J. L. Smith, J. Mol. Biol. 197 (1987), 273-296.

    Cuadro 4.2 - Termodinámica y cinética de unión de ligandos a portadores biológicos de oxígeno (a 20-25 °C y tamponados a pH 6.5-8.5).

    Solubilidad de O2 en agua: 1.86 x 10 6 M/Torr

    Solubilidad de CO en agua: 1.36 x 10 -6 M/Torr

    a) 10 mM Ca 2+ agregado: necesario para la cooperatividad

    b) Fijación de CO a pH 9.6.
    Transportista

    P 1/2 (O 2)

    Torr

    \(\Delta\)H

    kcal/mol

    		 Dioxígeno

    \(\Delta\)S

    eu

    		 encuadernación

    k en

    \(\mu\)M -1 s -1

    k apagado

    s -1

    P 1/2 (O 2)

    Torr

    		 Carbono

    \(\Delta\)H

    kcal/mol

    		 Monóxido

    \(\Delta\)S

    eu

    		 encuadernación

    k en

    \(\mu\)M -1 s -1

    k apagado

    s -1
    Hemoglobinas \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">
    Hb Ascaris 0.0047 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">1.5 0.0041 0.063 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">0.21 0.018
    Pierna Hb 0.047 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-18.9 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">156. 1. 0.00074 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">13.5 0.012
    ballena Mb 0.51 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-14.9 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">14. 12. 0.018 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-13.5 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">0.51 0.019
    Ballena Mb — \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">140. 1600. — \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— —
    Cadenas aisladas de HbA -\(\alpha\) 0.74 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-142 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">-21. \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">50. 28. 0.0025 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">4.0 0.013
    Cadenas aisladas de HbA -\(\beta\) 0.42 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-16.9 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">-29 \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">60. 16. 0.0016 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">4.5 0.008
    \(\alpha\)Cadena HbA R 0.15-1.5 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-18. \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">-30. \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">29. 10. 0.001-0.004 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">3.2 0.005
    \(\beta\)Cadena HbA R 0.15-1.5 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-18. \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">-30. \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">100. 21. 0.001-0.004 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">9.8 0.009
    HbA R\(\alpha\) E7His→Gly \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">220. 620. \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">19. 0.007
    HbA R\(\beta\) E7His→Gly \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">100. 3. \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">5.0 0.0013
    \(\alpha\)Cadena en T HbA 9-160 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-12 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">-35 \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">2.9 183. 0.10-2.8 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">0.099 0.09
    \(\beta\)Cadena en T HbA 9-160 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-12 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">-35 \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">11.8 2500. 0.10-2.8 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">0.099 0.09
    Chironimus Mb 0.40 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">300. 218. 0.0019 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">27. 0.095
    Glycera Mb 5.2 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">190. 1800. 0.00089 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">27. 0.042
    Aplysia Mb 2.7 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-13.6 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">15. 70. 0.013 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">0.49 0.02
    Spriographis clorocruorina 16-78 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-4.5 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— — — \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— —
    Hemocianinas a \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">
    Moluscan Hc \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">
    Hélice pomatia R 2.7 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-11.5 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">-12.6 \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">3.8 10. 10. \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-13.5 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">-24 \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">0.66 70.
    Helix pomatia T 55. \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-15.4 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">-31.1 \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">1.3 300. CO \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">encuadernación \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">no cooperativo \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">ya que no medible
    Hierosohimia Levtina R 3.8 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-7.5 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">-1.8 \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— — — \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— —
    Levantino hierosohimia T 18. \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">+3.1 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">+31. \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— — — \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— —
    Artrópodo Hc \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">
    Panulirus interruptus R b 1.0 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">31. 60. 720. \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">

    -6.0

    CO

    		 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">

    -2.7

    encuadernación

    		 \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">

    4.1

    no cooperativo

    		 8100.
    Monómero de P. interruptus 9.3 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">57. 100. — \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— —
    Leirus quinquestris 1.7 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-7.4 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">0. \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— — — \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— —
    Leirus quinquestris T 117. \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">+3.1 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">+27. \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— — — \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">— —
    Hemeritrinas \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">
    Fascolopsis gouldii 2.0 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">-12.4 \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">-18 \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">7.4 56 no \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">conocido \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">a \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">bind CO
    Themiste zostericola 8-mer 6.0 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">7.5 82 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">
    Monómero de T. zostericola 2.2 \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center">— \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center">— \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">78. 315. \ (\ Delta\) HKCal/mol: "class="mt-align-center"> \ (\ Delta\) Seu: "class="mt-align-center"> \ (\ mu\) M-1s-1: "class="mt-align-center">

    4.2: Portadores Biológicos de Oxígeno is shared under a not declared license and was authored, remixed, and/or curated by LibreTexts.