25.1: Digestión de Proteínas

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Objetivos de aprendizaje

Enumere los pasos de la digestión de proteínas.

La digestión de proteínas comienza en el estómago (Figura\(\PageIndex{1}\)), donde la acción del jugo gástrico hidroliza alrededor del 10% de los enlaces peptídicos. El jugo gástrico es una mezcla de agua (más del 99%), iones inorgánicos, ácido clorhídrico y diversas enzimas y otras proteínas.

Figura\(\PageIndex{1}\): Los principales eventos y sitios de digestión de proteínas

El ácido clorhídrico (HCl) en el jugo gástrico es secretado por las glándulas en el revestimiento del estómago. El pH del jugo gástrico recién secretado es de aproximadamente 1.0, pero el contenido del estómago puede elevar el pH a entre 1.5 y 2.5. El HCl ayuda a desnaturalizar las proteínas de los alimentos; es decir, despliega las moléculas proteicas para exponer sus cadenas a una acción enzimática más eficiente. El principal componente digestivo del jugo gástrico es el pepsinógeno, una enzima inactiva producida en células localizadas en la pared del estómago. Cuando los alimentos ingresan al estómago después de un período de ayuno, el pepsinógeno se convierte a su forma activa, la pepsina, en una serie de pasos iniciados por la caída del pH. La pepsina cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos dentro de moléculas proteicas. Tiene una especificidad bastante amplia pero actúa preferentemente sobre enlaces que involucran los aminoácidos aromáticos triptófano, tirosina y fenilalanina, así como metionina y leucina.

La digestión de proteínas se completa en el intestino delgado. El jugo pancreático, transportado desde el páncreas a través del conducto pancreático, contiene enzimas inactivas como el tripsinógeno y el quimotripsinógeno. Se activan en el intestino delgado de la siguiente manera (Figura\(\PageIndex{2}\)): Las células de la mucosa intestinal secretan la enzima proteolítica enteropeptidasa, que convierte el tripsinógeno en tripsina; luego la tripsina activa el quimotripsinógeno en quimotripsina (y además completa la activación del tripsinógeno). Ambas enzimas activas catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos en cadenas proteicas. La quimotripsina ataca preferentemente los enlaces peptídicos que involucran los grupos carboxilo de los aminoácidos aromáticos (fenilalanina, triptófano y tirosina). La tripsina ataca enlaces peptídicos que involucran a los grupos carboxilo de los aminoácidos básicos (lisina y arginina). El jugo pancreático también contiene procarboxipeptidasa, que es escindida por la tripsina a carboxipeptidasa. Esta última es una enzima que cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos en el extremo carboxilo libre de la cadena peptídica, dando como resultado la liberación gradual de aminoácidos libres del extremo carboxilo del polipéptido.

Figura\(\PageIndex{2}\): Activación de algunas enzimas pancreáticas en el intestino delgado

Las aminopeptidasas en el jugo intestinal eliminan aminoácidos del extremo N-terminal de péptidos y proteínas que poseen un grupo amino libre. La Figura\(\PageIndex{3}\) ilustra la especificidad de estas enzimas que digieren proteínas. Los aminoácidos que son liberados por la digestión de proteínas son absorbidos a través de la pared intestinal hacia el sistema circulatorio, donde pueden ser utilizados para la síntesis de proteínas.

Figura\(\PageIndex{3}\): Hidrólisis de un Péptido por Varias Peptidasas

Este diagrama ilustra dónde en un péptido las diferentes peptidasas que hemos discutido catalizarían la hidrólisis de los enlaces peptídicos.