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11: Modificación y tráfico de proteínas

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    Una vez que un polipéptido ha sido traducido y liberado del ribosoma, puede estar listo para su uso, pero a menudo debe someterse a un procesamiento postraduccional para volverse completamente funcional. Si bien muchos de estos procesos se llevan a cabo tanto en procariotas como en eucariotas, la presencia de orgánulos proporciona la necesidad así como algunos de los mecanismos de modificaciones específicas de eucariotas como la glicosilación y la focalización.

    • 11.1: Escisión proteolítica
      La modificación más común es la escisión proteolítica. Algunos de los polipéptidos de pre-escisión se escinden inmediatamente, mientras que otros se almacenan como precursores inactivos para formar un conjunto de enzimas (u otro tipo de proteínas) que se pueden activar muy rápidamente, en una escala de tiempo de segundos a minutos, en comparación con tener que pasar por transcripción y traducción, o incluso solo traducción.
    • 11.2: Tráfico de Proteínas
      Una clase principal de secuencias peptídicas escindidas son los péptidos señal. Los péptidos señal dirigen la proteína desde el citoplasma hacia un compartimento celular particular. En el caso de los procariotas, esto significa esencialmente la membrana celular, pero para los eucariotas, existen péptidos señal específicos que pueden dirigir la proteína al núcleo, a las mitocondrias, al retículo endoplásmico, y otros orgánulos intracelulares.
    • 11.3: Plegamiento de proteínas en el retículo endoplásmico
      La luz del RE desempeña cuatro funciones principales de procesamiento de proteínas: plegado/replegamiento del polipéptido, glicosilación de la proteína, ensamblaje de proteínas de múltiples subunidades y empaquetamiento de proteínas en vesículas. El replegamiento de proteínas es un proceso importante porque los patrones de plegamiento iniciales como el polipéptido aún se están traduciendo y sin terminar puede no ser el patrón de plegamiento óptimo una vez que la proteína completa está disponible. Esto es cierto para los enlaces H y enlaces disulfuro más permanentes también.
    • 11.4: Comienza la glicosilación de proteínas N-ligadas en la sala de emergencias
      La glicosilación es una modificación importante de las proteínas eucariotas debido a que los residuos de azúcar añadidos a menudo se utilizan como indicadores moleculares o señales de reconocimiento a otras células que entran en contacto con ellas. Existen dos tipos de glicosilación proteica, los cuales requieren la importación del polipéptido diana en el ER. La glicosilación ligada a N comienza realmente en el retículo endoplásmico, pero la glicosilación ligada a O no ocurre hasta que el polipéptido ha sido transportado al aparato de Golgi.
    • 11.5: La glicosilación de proteínas ligadas a O se realiza íntegramente en el Golgi
      Las glicoproteínas O-ligadas comienzan su glicosilación con la acción de la enzima específica de Golgi, GalNAc transferasa, que une una N-acetilgalactosamina al grupo hidroxilo de una serina o treonina. Determinar qué residuo glicosilar parece estar dirigido por la estructura secundaria y terciaria y a menudo ocurre en grupos densos de glicosilación. Las cadenas de oligosacáridos combinadas unidas a una glicoproteína unida a O pueden aportar más del 50% de la masa de una glicoproteína.
    • 11.6: Transporte vesicular
      Las vesículas (burbujas unidas a la membrana, esencialmente) se pellizcan de la sala de urgencias, Golgi y otros orgánulos membranosos, llevando consigo las moléculas solubles que estaban dentro del uid que estaba encerrado, así como cualquier molécula incrustada en esa sección de la membrana. Estas vesículas luego capturan un paseo en un motor molecular como la cinesina o la miosina, y viajan a lo largo del citoesqueleto hasta que se acoplan en el destino apropiado y se fusionan con la membrana u orgánulo diana.
    • 11.7: Endocitosis mediada por receptores

    Miniatura: glicosilación de proteínas ligadas a N (N-glicosilación de N-glicanos) en residuos de Asn (motivos ASN-X-Ser/Thr) en glicoproteínas. (Dominio público; Kosi Gramatikoff).


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