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1.14.23: Interacción Enzima-Sustrato

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    Consideramos la formación en solución acuosa de un complejo enzima-sustrato\(\mathrm{ES}\) por una enzima\(\mathrm{E}\) y un sustrato\(\mathrm{S}\). El sistema se prepara usando\(\mathrm{n}^{0} (\mathrm{E})\) moles de enzima y\(\mathrm{n}^{0} (\mathrm{S}\)) moles de sustrato; ecuación (a)

      \(\mathrm{E}(\mathrm{aq}) +\) \(\mathrm{S}(\mathrm{aq}) \Leftrightarrow\) \(\mathrm{ES}(\mathrm{aq})\)
    En\(t = 0\) \(\mathrm{n}^{0}(\mathrm{E})\) \(\mathrm{n}^{0}(\mathrm{S})\) \(0 \mathrm{~mol}\)
    En\(t = \infty\) \(n^{0}(E)-\xi\) \(\mathrm{n}^{0}(\mathrm{~S})-\xi\) \(\xi \mathrm{~mol}\)

    El límite superior de la extensión de interacción\(\xi\) está controlado por lo que sea la cantidad más pequeña, ya sea\(\mathrm{n}^{0}(\mathrm{E})\) o\(\mathrm{n}^{0}(\mathrm{S})\). Estas dos últimas variables determinan la cantidad total de las\(\mathrm{ES}(\mathrm{aq})\) cuales se puede formar en el límite de la unión apretada.

    El enfoque descrito anteriormente puede extenderse a esquemas más complicados que involucran reacciones de múltiples etapas. A continuación consideramos el caso donde la enzima\(\mathrm{E}\)\(\mathrm{A}\) convierte sustrato en producto\(\mathrm{D}\). El sistema se prepara utilizando\(\mathrm{n}^{0}(\mathrm{E})\) moles de enzima y\(\mathrm{n}^{0}(\mathrm{A})\) moles de sustrato de\(\mathrm{A}\) tal manera que hay dos intermedios\(\mathrm{EB}(\mathrm{aq})\) y\(\mathrm{EC}(\mathrm{aq})\),\(\mathrm{D}\) siendo el producto liberado del estado unido en la etapa final. El estado de equilibrio puede ser representado por el siguiente esquema.

    \ [\ begin {aligned}
    &\ mathrm {E} (\ mathrm {aq})\ quad+\ mathrm {A} (\ mathrm {aq})\ Leftrightarrow\ mathrm {EB} (\ mathrm {aq})\ Leftrightarrow\ mathrm {EC} (\ mathrm {aq})\ Leftrightarrow\ mathrm {E} (\ mathrm {aq} (\ mathrm {aq})\ rm {aq}) +\ mathrm {D} (\ mathrm {aq})\\
    &\ mathrm {n} ^ {0} (\ mathrm {E}) -\ xi_ {1} +\ xi_ {3}\ mathrm {n} ^ {0} (\ mathrm {~A}) -\ xi_ {1}\ quad\ xi_ {1} -\ xi_ {2}\ quad\ xi_ {2} -\ xi_ {3}\ quad\ mathrm {n} ^ {0} (\ mathrm {E}) -\ xi_ {1} +\ xi_ {3}\ xi_ {3}
    \ fin {alineado}\]

    El punto clave es que en equilibrio las cantidades de enzima\(\mathrm{E}(\mathrm{aq})\) identificadas en ambos extremos de la reacción deben ser las mismas. Además, un balance de masas muestra que la cantidad total de enzima presente es igual\(\mathrm{n}^{0}(\mathrm{E}) \mathrm{~mol}\). Otras características son interesantes;\(\xi_{3}\) debe ser cero si\(\xi_{2}\) es cero. El método se puede aplicar a esquemas de reacción más complicados, incluyendo aquellos en los que el camino del reactivo al producto implica reacciones paralelas.

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