18.7: Estructura de Proteína Secundaria

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Objetivos de aprendizaje

Objetivo 1
Objetivo 2

Una molécula de proteína no es una maraña aleatoria de cadenas polipeptídicas. En cambio, las cadenas están dispuestas en conformaciones únicas pero específicas. El término estructura secundaria se refiere a la disposición fija del esqueleto polipeptídico. A partir de estudios de rayos X, Linus Pauling y Robert Corey postularon que ciertas proteínas o porciones de proteínas se tuercen en espiral o hélice. Esta hélice se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el átomo de oxígeno carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno de amida cuatro aminoácidos en la cadena (ubicado en el siguiente giro de la hélice) y se conoce como hélice α diestra. Los datos de rayos X indican que esta hélice hace un giro por cada 3.6 aminoácidos, y las cadenas laterales de estos aminoácidos se proyectan hacia afuera desde la cadena principal enrollada (Figura\(\PageIndex{1}\)). Las α-queratinas, que se encuentran en el pelo y la lana, son exclusivamente α-helicoidales en conformación. Algunas proteínas, como la gammaglobulina, la quimotripsina y el citocromo c, tienen poca o ninguna estructura helicoidal. Otras, como la hemoglobina y la mioglobina, son helicoidales en ciertas regiones pero no en otras.

Figura\(\PageIndex{1}\) Un modelo de bola y varilla de una hélice α. Este modelo de bola y varilla muestra el enlace de hidrógeno intracadena entre los átomos de oxígeno carbonilo y los átomos de hidrógeno de amida. Cada giro de la hélice abarca 3.6 aminoácidos. Tenga en cuenta que las cadenas laterales (representadas como esferas verdes) señalan desde la hélice.

Otro tipo común de estructura secundaria, llamada conformación de lámina plisada β, es una disposición laminar en la que dos o más cadenas polipeptídicas extendidas (o regiones separadas en la misma cadena) están alineadas una al lado de la otra. Los segmentos alineados pueden correr paralelos o antiparalelos, es decir, los terminales N pueden estar enfrentados en la misma dirección en cadenas adyacentes o en diferentes direcciones, y están conectados por enlaces de hidrógeno entre cadenas (Figura\(\PageIndex{3}\)). La lámina plisada β es particularmente importante en proteínas estructurales, como la fibroína de seda. También se observa en porciones de muchas enzimas, como la carboxipeptidasa A y la lisozima.