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3.5: Algunas proteínas están modificadas químicamente y otras requieren que los grupos protésicos sean biológicamente activos

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    Muchos polipéptidos se modifican después de la traducción, por ejemplo por fosforilación o glicosilación (adición de uno o más fosfatos o azúcares respectivamente a aminoácidos específicos en la cadena). Estas modificaciones explican y potencian la diversidad molecular y funcional de las proteínas dentro y entre especies.

    Las hemoglobinas ejemplifican otra característica de la estructura de muchas proteínas. Para ser biológicamente activos, los polipéptidos de globina deben asociarse con un grupo protésico, en este caso una molécula orgánica cíclica llamada hemo. En el centro de cada hemo se encuentra el hierro que se une reversiblemente al oxígeno. Todo tipo de organismos, desde bacterias hasta plantas y animales e incluso en algunos organismos anaerobios contienen algún tipo de hemoglobina. Otras proteínas deben estar unidas a diferentes iones metálicos (magnesio, manganeso, cobalto...) para que sean biológicamente activas.

    136 Estructura Cuaternaria de Proteínas y Grupos Protésicos