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3: Detalles de la estructura de la proteína

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    • 3.1: Introducción
      Las proteínas son los caballos de batalla de las células, responsables de casi todos los aspectos de la vida (¡mira la oxitocina en la caricatura)! Están compuestos por uno o más polipéptidos. En este capítulo, nos fijamos en los diferentes niveles de estructura proteica..., de hecho lo que se necesita para ser una proteína funcional.
    • 3.2: Niveles (Órdenes) de Estructura Proteínica
    • 3.3: Los cambios en la forma de las proteínas pueden causar enfermedades
      Si bien la conformación de una proteína determina su función biológica, un cambio alostérico (cambio de forma) puede moderar o alterar su función. En circunstancias normales, las células utilizan cambios en la forma de las proteínas para regular el metabolismo. Dicha regulación alostérica está bien documentada en vías bioquímicas familiares como la glucólisis y se discute con más detalle en otra parte. Menos bien entendido es cómo (o por qué) es por qué el cambio conformacional en algunas células de proteínas tiene efectos devastadores.
    • 3.4: Estructura cuaternaria
      La estructura cuaternaria describe una proteína compuesta por dos o más polipéptidos. Al igual que la estructura terciaria, los polipéptidos multiméricos están formados por los mismos tipos de interacciones no covalentes y pueden ser enlaces disulfuro estabilizados. Específicamente, un dímero contiene dos, un trímero tres, un tetrámero cuatro polipéptidos... y así sucesivamente.
    • 3.5: Algunas proteínas están modificadas químicamente y otras requieren que los grupos protésicos sean biológicamente activos
      Muchos polipéptidos se modifican después de la traducción, por ejemplo por fosforilación o glicosilación (adición de uno o más fosfatos o azúcares respectivamente a aminoácidos específicos en la cadena). Estas modificaciones explican y potencian la diversidad molecular y funcional de las proteínas dentro y entre especies.
    • 3.6: Dominios, Motivos y Pliegues Proteicos en la Estructura Proteínica
      Estas dos y muchas otras proteínas tienen este dominio, lo que les permite unirse a una molécula de fosfatidil-inositol trifosfato que se genera como parte de una vía común de señalización celular. La implicación de este dominio común es que una célula puede tener vías de señalización que le permitan responder a diferentes señales que conducen a la misma respuesta, aunque bajo diferentes condiciones y probablemente en diferentes momentos. Las proteínas se describen típicamente como que consisten en varias subestructuras distintas,
    • 3.7: Proteínas, Genes y Evolución- ¿Cuántas Proteínas Somos?
      Si la evolución no tuvo que seleccionar proteínas totalmente nuevas para cada nueva función celular, entonces ¿cuántos genes se necesitan para hacer un organismo? El número de genes en un organismo que codifica proteínas puede ser mucho menor que el número de proteínas que realmente producen. Las estimaciones actuales sugieren que solo se necesitan 25 mil genes para hacer y operar un ser humano y todas sus proteínas (consulte Pertea y Salzberg en Estimar el número de genes en el genoma humano).
    • 3.8: Ver imágenes animadas en 3D de proteínas en la base de datos del NCBI
      No podemos verlas con nuestros propios ojos, pero vistas por difracción de rayos X, las proteínas exhiben una diversidad exquisita. Puede obtener una visión ocular de rayos X de las estructuras proteicas en la base de datos Cn3D del Centro Nacional de Información Biológica. Aquí se explica cómo acceder a imágenes animadas tridimensionales de proteínas de la base de datos:
    • 3.9: Palabras clave y términos

    Miniatura: Un sitio de unión a enzima que normalmente se uniría al sustrato puede unirse alternativamente a un inhibidor competitivo, evitando el acceso al sustrato. La dihidrofolato reductasa es inhibida por metotrexato que impide la unión de su sustrato, el ácido fólico. Sitio de unión en azul, inhibidor en verde y sustrato en negro (PDB: 4QI9). (CC BY 4.0; Thomas Shafee).


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