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3.7: Proteínas

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    Batido de Proteína

    Bebidas como este batido contienen mucha proteína. Tales bebidas son populares entre las personas que quieren construir músculo porque el tejido muscular consiste principalmente en proteínas. Hacer los músculos es solo una de una plétora de funciones de esta clase increíblemente diversa de bioquímicos.

    Batido de proteínas
    Figura\(\PageIndex{1}\): Batido de proteínas

    ¿Qué son las proteínas?

    modelo de bola y palo de aminoácidos
    Figura\(\PageIndex{2}\): Estructura General de los Aminoácidos. Este modelo muestra la estructura general de todos los aminoácidos. Sólo la cadena lateral, R, varía de un aminoácido a otro. Por ejemplo, en el aminoácido glicina, la cadena lateral es simplemente hidrógeno (H). En el ácido glutámico, en contraste, la cadena lateral es\(\ce{CH2CH2COOH}\) CH2CH2COOH. Las cadenas laterales variables dan a los aminoácidos diferentes propiedades químicas. El orden de los aminoácidos, junto con las propiedades de los aminoácidos, determina la forma de la proteína, y la forma de la proteína determina la función de la proteína. CLAVE: H = hidrógeno, N = nitrógeno, C = carbono, O = oxígeno, R = cadena lateral variable.

    Las proteínas son compuestos orgánicos que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, en algunos casos, azufre. Estos compuestos tienen muchas funciones esenciales dentro de la célula (ver más abajo). Las proteínas están hechas de unidades más pequeñas llamadas aminoácidos. Se necesitan 20 aminoácidos comunes diferentes para elaborar proteínas. Todos los aminoácidos tienen la misma estructura básica, la cual se muestra en la Figura\(\PageIndex{3}\). Solo la cadena lateral (marcada con R en la figura) difiere de un aminoácido a otro. Estas cadenas laterales pueden variar en tamaño desde un solo átomo de hidrógeno en glicina hasta un gran grupo heterocíclico en triptófano. La cadena lateral variable le da a cada aminoácido propiedades únicas. Las cadenas laterales también pueden caracterizar el aminoácido como (1) no polar o hidrófobo, (2) neutro (sin carga) pero polar, (3) ácido, con una carga neta negativa, y (4) básico, con una carga neta positiva a pH neutro.

    Las proteínas pueden diferir entre sí en el número y secuencia (orden) de los aminoácidos. Es por las cadenas laterales de los aminoácidos que las proteínas con diferentes secuencias de aminoácidos tienen diferentes formas y diferentes propiedades químicas. Las proteínas pequeñas pueden contener solo unos cientos de aminoácidos. Las proteínas de levadura tienen un promedio de 466 aminoácidos. Las proteínas más grandes conocidas son las titinas, que se encuentran en el músculo, las cuales están compuestas por más de 27,000 aminoácidos.

    Estructura de Proteínas

    Los aminoácidos se unen para formar una molécula llamada dipéptido. El —OH del grupo carboxilo de un aminoácido se combina con un átomo de hidrógeno del grupo amino del otro aminoácido para producir agua. Esto se llama reacción de condensación, una reacción en la que dos moléculas se combinan para formar una sola molécula con una liberación de agua. Figura\(\PageIndex{3}\)) muestra este proceso. La parte superior de la imagen muestra dos aminoácidos; tenga en cuenta el -OH en el aminoácido 1 y el -H en el aminoácido dos están resaltados. Estos son los átomos que se eliminarán de los aminoácidos para formar agua. Esto permite que se forme un enlace covalente entre el carbono carboxilo de un aminoácido y el nitrógeno amínico del segundo aminoácido. Esta reacción forma una molécula llamada dipéptido y el enlace covalente carbono-nitrógeno se llama enlace peptídico. Cuando se repite numerosas veces, finalmente se produce una molécula larga llamada polipéptido. Los polipéptidos muy largos con configuración funcional se denominan proteínas.

    Formación de péptidos
    Figura\(\PageIndex{3}\): Los aminoácidos se unen para formar una molécula llamada dipéptido. El enlace C-N se denomina enlace peptídico. El orden de los aminoácidos se muestra por convención con el grupo amino libre a la izquierda y el grupo carboxilo libre a la derecha.

    Las proteínas pueden tener hasta cuatro niveles de estructura, desde primaria hasta cuaternaria, como se describe y muestra en el diagrama a continuación, dándoles el potencial de tremenda diversidad:

    • La estructura primaria de una proteína es la secuencia de aminoácidos en su (s) cadena (s) polipeptídica (s). Esta secuencia de aminoácidos determina los niveles más altos de estructura proteica y está codificada en genes.
    • La estructura secundaria de una proteína consiste en repetir regularmente estructuras locales estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre los grupos carboxílico y amino de la cadena principal. Las estructuras secundarias más comunes incluyen la hélice alfa y la lámina beta. Debido a que las estructuras secundarias son locales, muchas regiones de diferentes estructuras secundarias pueden estar presentes en la misma molécula de proteína.
    • La estructura terciaria de una proteína se refiere a la forma tridimensional general de una sola molécula de proteína. Se determina por la relación espacial de enlaces no covalentes y covalentes entre los grupos “R” de aminoácidos distantes en un polipéptido. La estructura terciaria es la que controla la función básica de la proteína.
    • No todas las proteínas tienen una estructura final cuaternaria. Esta es una estructura formada por varias moléculas proteicas que funcionan juntas como un único complejo proteico.
    configuración de la proteína descrita en el texto
    Figura\(\PageIndex{4}\): Los niveles de estructura de una proteína llamada hemoglobina.

    Funciones de las Proteínas

    La diversidad de estructuras proteicas explica cómo esta clase de compuestos bioquímicos puede desempeñar tantos papeles importantes en los seres vivos. ¿Cuáles son los papeles de las proteínas?

    • Algunas proteínas tienen funciones estructurales. Pueden ayudar a las células a mantener su forma o a formar los tejidos musculares.
    • Muchas proteínas son enzimas que aceleran las reacciones químicas en las células. Las enzimas suelen ser altamente específicas y aceleran solo una o unas pocas reacciones químicas. Se sabe que miles de reacciones bioquímicas diferentes son catalizadas por enzimas, incluyendo la mayoría de las reacciones involucradas en el metabolismo. Una reacción sin una enzima podría tardar millones de años en completarse, mientras que, con la enzima adecuada, ¡puede tomar solo unos milisegundos!
    • Otras proteínas son anticuerpos. Estas son proteínas que se unen a sustancias extrañas específicas, como las proteínas en la superficie de las células bacterianas. Esto apunta a las células para su destrucción.
    • Aún así, otras proteínas llevan mensajes o materiales. Por ejemplo, una proteína llamada mioglobina es una proteína de unión a oxígeno que se encuentra en los tejidos musculares de la mayoría de los mamíferos, incluidos los humanos. Se puede ver un modelo de la estructura terciaria de la mioglobina en la siguiente figura.
    Modelo de cinta de mioglobina
    Figura\(\PageIndex{5}\): La mioglobina es una proteína que se encuentra en los tejidos musculares de la mayoría de los mamíferos. Se une con oxígeno para abastecer a las células con este elemento. El modelo muestra la estructura 3D de la proteína.

    La característica principal de las proteínas que permite su diverso conjunto de funciones es su capacidad para unirse a otras moléculas de manera específica y firme. Por ejemplo, la mioglobina puede unirse específica y estrechamente con oxígeno. La región de una proteína responsable de la unión con otra molécula se conoce como el sitio de unión. Este sitio suele ser una depresión en la superficie molecular, determinada en gran medida por la estructura terciaria de la proteína.

    Consumo, digestión y síntesis de proteínas

    Las proteínas son necesarias para las dietas de humanos y otros animales. No podemos hacer todos los diferentes aminoácidos que necesitamos, por lo que debemos obtener algunos de ellos de los alimentos que consumimos. A través del proceso de digestión, descomponemos las proteínas de los alimentos en aminoácidos libres que luego pueden ser utilizados para sintetizar nuestras propias proteínas. La síntesis de proteínas a partir de monómeros de aminoácidos tiene lugar en todas las células y está controlada por genes. Una vez que se sintetizan nuevas proteínas, generalmente no duran mucho antes de que se degraden y se reciclen sus aminoácidos. La vida útil de una proteína es generalmente de uno o dos días en células de mamíferos.

    Revisar

    1. ¿Qué son las proteínas?
    2. ¿Cómo se combinan dos aminoácidos para hacer un dipéptido?
    3. Esbozar los cuatro niveles de estructura proteica.
    4. Identificar cuatro funciones de las proteínas.
    5. Explique por qué las proteínas pueden asumir tantas funciones diferentes en los seres vivos.
    6. ¿Cuál es el papel de las proteínas en la dieta humana?
    7. ¿Puedes tener una proteína con una hélice alfa y una lámina beta? ¿Por qué o por qué no?
    8. Si hay una mutación en un gen que provoca que se codifica un aminoácido diferente al que suele estar codificado en esa posición dentro de la proteína, eso afectaría a:
      1. ¿La estructura primaria de la proteína? Explique su respuesta.
      2. ¿Las estructuras superiores (secundaria, terciaria, cuaternaria) de la proteína? Explique su respuesta.
      3. ¿La función de la proteína? Explique su respuesta.
    9. ¿Cómo se llama la región de una proteína responsable de unirse a otra molécula? ¿Qué nivel/s de estructura proteica crean esta región?
    10. Organice lo siguiente en orden desde el nivel más pequeño hasta el más grande de organización:
    11. péptido; proteína; aminoácido; polipéptido
    12. Verdadero o Falso. Se puede distinguir la función de todas las proteínas a partir de su estructura cuaternaria.
    13. Explique qué significa la lectura cuando dice que los aminoácidos son “reciclados”.

    Mire el video a continuación para conocer cómo la proteómica, el estudio de las proteínas, se puede utilizar en la investigación del cáncer.

    Atribuciones

    1. Protein Shake de Sandstein, con licencia CC BY 3.0 vía Wikimedia Commons
    2. Aminoácido por YassineMrabet, dominio público vía Wikimedia Commons
    3. Formación de péptidos por YassineMrabet, dominio público vía Wikimedia Commons
    4. Enlace peptídico por OpenStax, CC BY 3.0 vía Wikimedia Commons
    5. Mioglobina de AzaToth, dominio público vía Wikimedia Commons
    6. Texto adaptado de Biología Humana por CK-12 licenciado CC BY-NC 3.0

    This page titled 3.7: Proteínas is shared under a CK-12 license and was authored, remixed, and/or curated by Suzanne Wakim & Mandeep Grewal via source content that was edited to the style and standards of the LibreTexts platform; a detailed edit history is available upon request.

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