11.4E: Proteínas de unión a hierro
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Las proteínas de unión a hierro del sistema inmunitario innato incluyen lactoferrina y transferrinas.
Objetivos de aprendizaje
- Describir las proteínas de unión al hierro
Puntos Clave
- La lactoferrina (LF), también conocida como lactotransferrina (LTF), es una proteína multifuncional de la familia de las transferrina.
- La lactoferrina es una glicoproteína globular con una masa molecular de aproximadamente 80 kDa que está ampliamente representada en diversos fluidos secretores como leche, saliva, lágrimas y secreciones nasales.
- Las transferrinas son glicoproteínas plasmáticas de unión a hierro que controlan el nivel de hierro libre en fluidos biológicos.
Términos Clave
- transferrina: Una glicoproteína, una beta globulina, en suero sanguíneo que combina y transporta hierro
- Lactoferrina: La lactoferrina (LF), también conocida como lactotransferrina (LTF), es una proteína multifuncional de la familia de las transferrina. La lactoferrina es una glicoproteína globular con una masa molecular de aproximadamente 80 kDa. Está ampliamente representado en diversos fluidos secretores como leche, saliva, lágrimas y secreciones nasales.
- hierro: El hierro es un elemento químico con el símbolo Fe (del latín: ferrum) y el número atómico 26. Es un metal en la primera serie de transición.
Las proteínas de unión al hierro son proteínas que generalmente se usan para desempeñar un papel en el metabolismo. Son proteínas portadoras (las que se utilizan para mover iones y moléculas a través de membranas) y más generalmente metaloproteínas (aquellas que contienen un cofactor de iones metálicos). Las proteínas de unión al hierro son proteínas séricas, que se encuentran en la sangre, y como su nombre indica, se utilizan para unir y transportar hierro.
La lactoferrina (LF), también conocida como lactotransferrina (LTF), es una proteína multifuncional de la familia de las transferrina. La lactoferrina es una glicoproteína globular con una masa molecular de aproximadamente 80 kDa. Está ampliamente representado en diversos fluidos secretores como leche, saliva, lágrimas y secreciones nasales. La lactoferrina también está presente en gránulos secundarios de PMN (Polimorphonucler neutrophil) y es secretada por algunas células acinares. La lactoferrina puede purificarse a partir de leche o producirse de forma recombinante. El calostro humano (“primera leche”) tiene la mayor concentración, seguido de la leche humana, y luego la leche de vaca (150 mg/L).
La lactoferrina es uno de los componentes del sistema inmune del cuerpo. Tiene actividad antimicrobiana (bactericida, fungicida) y forma parte de la defensa innata, principalmente en las mucosas. En particular, la lactoferrina proporciona actividad antibacteriana a bebés humanos. La lactoferrina interactúa con ADN y ARN, polisacáridos y heparina, y muestra algunas de sus funciones biológicas en complejos con estos ligandos.
Las transferrinas son glicoproteínas plasmáticas de unión al hierro que controlan el nivel de hierro libre en fluidos biológicos. La transferrina humana está codificada por el gen TF. Las glicoproteínas de la transferrina se unen al hierro con mucha fuerza, pero reversiblemente. Aunque el hierro unido a la transferrina es inferior al 0.1% (4 mg) del hierro corporal total, es el charco de hierro más importante, con la mayor tasa de recambio (25 mg/24 h). La transferrina tiene un peso molecular de alrededor de 80 kDa y contiene dos sitios de unión específicos de Fe (III) de alta afinidad. La afinidad de la transferrina por Fe (III) es extremadamente alta (1023 M−1 a pH 7.4), pero disminuye progresivamente al disminuir el pH por debajo de la neutralidad. Cuando no se une al hierro, se le conoce como “apotransferrina” (véase también apoproteína).