13.3: Estructura de Proteína
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Resultados de aprendizaje
- Describir los cuatro niveles de estructura proteica.
- Identificar los dos tipos de estructura secundaria en proteínas.
- Describir las fuerzas interactivas en cada nivel de estructura proteica.
- Distinguir entre proteínas globulares y fibrosas.
- Definir desnaturalización de proteínas.
- Identificar formas en que se desnaturalizan las proteínas.
La hemoglobina es una proteína compleja que tiene una estructura cuaternaria y contiene hierro. Hay cuatro subunidades en la molécula de hemoglobina: dos subunidades alfa y dos subunidades beta. Cada subunidad contiene un ion hierro, cuyo estado de oxidación cambia de\(+2\) una\(+3\) y otra vez, dependiendo del ambiente alrededor del hierro. Cuando el oxígeno se une al hierro, la forma tridimensional de la molécula cambia. Al liberar el oxígeno a las células, la forma cambia nuevamente.
Con hemoglobina de estructura normal, este cambio en la conformación no presenta ningún problema. Sin embargo, los individuos con hemoglobina S sí experimentan complicaciones graves. Esta hemoglobina tiene un aminoácido en las dos cadenas beta que es diferente del aminoácido en ese punto en la estructura primaria de la hemoglobina normal. El resultado de este cambio estructural es la agregación de las moléculas proteicas individuales cuando se libera oxígeno. Las moléculas de hemoglobina adyacentes entran en contacto entre sí y se agrupan, provocando que los glóbulos rojos se deformen y se rompan.
Esta anomalía, conocida como células falciformes, es de naturaleza genética. Una persona puede heredar el gen de uno de sus padres y tener un rasgo de células falciformes (solo parte de la hemoglobina es la hemoglobina S), que generalmente no es potencialmente mortal. Heredar el gen de ambos padres dará como resultado una enfermedad de células falciformes, un padecimiento muy grave.
Proteínas
Un polipéptido es una secuencia de aminoácidos de entre diez y cien de longitud. Una proteína es un péptido que tiene más de cien aminoácidos de longitud. Las proteínas son muy prevalentes en los organismos vivos. El cabello, la piel, las uñas, los músculos y la hemoglobina en los glóbulos rojos son algunas de las partes importantes de tu cuerpo que están hechas de diferentes proteínas. La amplia gama de propiedades químicas y fisiológicas de las proteínas es una función de sus secuencias de aminoácidos. Dado que las proteínas generalmente consisten en cien o más aminoácidos, el número de secuencias de aminoácidos que son posibles es prácticamente ilimitado.
La estructura tridimensional de una proteína es muy crítica para su función. Esta estructura se puede dividir en cuatro niveles. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. La secuencia de aminoácidos de una proteína dada es única y define la función de esa proteína. Los enlaces peptídicos forman las conexiones entre los aminoácidos.
La estructura secundaria es una subestructura altamente irregular de la proteína. Los dos tipos más comunes de estructura secundaria de proteínas son la hélice alfa (ver figura abajo) y la lámina beta (ver figura abajo). Una hélice alfa consiste en aminoácidos que adoptan forma de espiral. Una hoja plegada beta (como un papel plegado en abanico) es filas alternas de aminoácidos que se alinean de una manera lado a lado. En ambos casos, las estructuras secundarias se estabilizan mediante extensos enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales. La interacción de las diversas cadenas laterales en el aminoácido, específicamente el enlace de hidrógeno, conduce a la adopción de una estructura secundaria particular. El enlace de hidrógeno se produce entre aminoácidos que están cerca entre sí en la estructura primaria.
La estructura terciaria es la estructura tridimensional global de la proteína. Una proteína típica consiste en varias secciones de una estructura secundaria específica (hélice alfa o lámina beta) junto con otras áreas en las que ocurre una estructura más aleatoria. Estas áreas se combinan para producir la estructura terciaria. La estructura terciaria se estabiliza por fuerzas similares a las fuerzas intermoleculares previamente vistas entre las moléculas. Estas fuerzas atractivas incluyen las fuerzas de dispersión de Londres (hidrófobas), los enlaces de hidrógeno, las fuerzas dipolo-dipolo, las interacciones ión-dipolo, los puentes de sales iónicas y los enlaces disulfuro (ver figura a continuación).
Algunas moléculas de proteína consisten en múltiples subunidades proteicas. La estructura cuaternaria de una proteína se refiere a la interacción y orientación específicas de las subunidades de esa proteína. La estructura cuaternaria es el resultado de los mismos tipos de interacciones que se observan en la estructura terciaria pero entre diferentes subunidades. Las estructuras cuaternarias pueden tener diferentes números de subunidades. Por ejemplo, la hemoglobina contiene cuatro subunidades mientras que la insulina contiene dos subunidades.
La hemoglobina es una proteína muy grande que se encuentra en los glóbulos rojos y cuya función es unir y transportar oxígeno por todo el torrente sanguíneo. La hemoglobina consta de cuatro subunidades - dos\(\alpha\) subunidades (amarillo) y dos\(\beta\) subunidades (gris) - que luego se unen de manera específica y definida a través de interacciones de las cadenas laterales (ver figura a continuación). La hemoglobina también contiene cuatro átomos de hierro, ubicados en el medio de cada una de las cuatro subunidades. Los átomos de hierro forman parte de una estructura llamada porfirina, mostrada en rojo en la figura.
Algunas proteínas consisten en una sola subunidad y por lo tanto no tienen una estructura cuaternaria. La siguiente figura muestra un diagrama de la interacción de los cuatro niveles de estructura proteica.
Proteínas Globulares y Fibrosas
Una vez que las proteínas se forman y han desarrollado todos los niveles de su estructura, pueden clasificarse como fibrosas o globulares. Estas clasificaciones dan la forma básica de toda la molécula proteica. Si bien muchas proteínas son proteínas globulares (ver figura abajo), las proteínas de queratina son fibrosas (ver figura abajo) y conforman el cabello, las uñas y la capa externa de la piel.
Desnaturalización de Proteínas
Las estructuras altamente organizadas de las proteínas son verdaderas obras maestras de la arquitectura química. Pero las estructuras altamente organizadas tienden a tener cierta delicadeza, y esto es cierto en el caso de las proteínas. La desnaturalización es el término utilizado para cualquier cambio en la estructura tridimensional de una proteína que la hace incapaz de realizar su función asignada. Una proteína desnaturalizada no puede hacer su trabajo porque hay un cambio en la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria (ver figura abajo). Una amplia variedad de reactivos y condiciones, como calor, compuestos orgánicos, cambios de pH e iones de metales pesados pueden causar desnaturalización de proteínas. Cualquiera que haya frito un huevo ha observado desnaturalización. La clara de huevo clara se vuelve opaca a medida que la albúmina se desnaturaliza y coagula.
Las estructuras primarias de las proteínas son bastante robustas. En general, se necesitan condiciones bastante vigorosas para hidrolizar los enlaces peptídicos. En los niveles secundario a cuaternario, sin embargo, las proteínas son bastante vulnerables al ataque, aunque varían en su vulnerabilidad a la desnaturalización. Las proteínas globulares delicadamente plegadas son mucho más fáciles de desnaturalizar que las proteínas duras y fibrosas del cabello y la piel.
Hay una variedad de formas de desnaturalizar las proteínas, incluidas las de abajo.
- Calor por encima\(50^\text{o} \text{C}\)
- Ácidos fuertes
- Bases fuertes
- Compuestos iónicos (i.e.\(\ce{NaCl}\))
- Agentes reductores
- Detergentes
- Iones de metales pesados
- Agitación
Si alguna vez has tenido un cabello permanente o alisado químicamente tu cabello, el proceso implicó la desnaturalización de las proteínas. El agente reductor (generalmente un compuesto de amonio) rompe los enlaces disulfuro en el cabello. Luego se riza o alisa el cabello lo que alinea los aminoácidos en un patrón diferente. Se aplica un agente oxidante y se reforman los enlaces disulfuro entre diferentes aminoácidos. El cambio es permanente para el cabello que tienes en ese momento pero el nuevo cabello en crecimiento tendrá la estructura de las proteínas originales y tu cabello vuelve a su estado normal.
Colaboradores y Atribuciones
CK-12 Foundation by Sharon Bewick, Richard Parsons, Therese Forsythe, Shonna Robinson, and Jean Dupon.
Allison Soult, Ph.D. (Department of Chemistry, University of Kentucky)