1.10: X. Proteínas, digestión y absorción

En este capítulo se discute el proceso de digestión y absorción de proteínas en animales monogástricos y rumiantes. También se discuten las diferentes enzimas que intervienen en la digestión proteica y el modo de absorción de los aminoácidos.

Nuevos Términos

Aminopeptidasa Proteínas de
derivación Carboxipeptidasa
Quimotripsinógeno
Endopeptidasa
Enteroquinasa
Exopeptidasa
Pepsina
Pepsinógeno
Procarboxipeptidasa
Tripsinógeno
Tripsina
Urea

Objetivos del Capítulo

• Introducir los sitios de digestión o degradación de proteínas en animales monogástricos y rumiantes
• Introducir diferentes tipos de enzimas que digieren proteínas, sus sitios de liberación y su modo de acción
• Discutir las similitudes y diferencias entre animales monogástricos y rumiantes en la digestión proteica

La digestión es el proceso por el cual el alimento ingerido se descompone física y químicamente en productos simples para su absorción desde el tracto digestivo. En el caso de las proteínas, implica desnaturalizar las proteínas para exponer los enlaces peptídicos, seguido de hidrólisis y liberación de aminoácidos libres.

La digestión de proteínas implica la desnaturalización de enlaces peptídicos y la liberación de aminoácidos libres.

Enzimas que digieren proteínas

Las enzimas que digieren proteínas son endopeptidasa o exopeptidasa. Las endopeptidasas rompen los enlaces peptídicos dentro de la estructura primaria en fragmentos más pequeños. Las exopeptidasas escinden aminoácidos del extremo terminal de la molécula de proteína. Las carboxipeptidasas eliminan un aminoácido del extremo con un grupo carboxilo libre, y la aminopeptidasa actúa sobre el aminoácido terminal con un grupo amino libre.

Tipos de Enzimas Digestoras de Proteína

• Endopeptidasa
• Exopeptidasa
• Carboxipeptidasa
• Aminopeptidasa

Digestión de proteínas

La digestión de proteínas comienza en el estómago.
La gatrina, una hormona, inicia la descomposición de las proteínas en el estómago. La presencia de alimentos en el estómago conduce a la secreción de pepsinógeno por las células principales de la mucosa gástrica. El pepsinógeno se activa para formar pepsina (forma activa) a través del HCl producido por las células parietales de la mucosa gástrica. La pepsina es una endopeptidasa. En los animales jóvenes, la renina coagulante de leche se secreta en el estómago para la formación de coágulos, lo que ayuda en el transporte al intestino delgado.

Enzimas que digieren proteínas, sitio de producción y formas activas

• Pepsina (Estómago)
• Enteroquinasa (Duodeno)
• Tripsinógeno (páncreas, inactivo) a tripsina (intestino delgado)
• Quimotripsinógeno (páncreas, inactivo) a quimotripsina (intestino delgado) por tripsina
• Procarboxipeptidasa (páncreas, inactiva) a carboxipeptidasa (quimotripsina, intestino delgado) por tripsina

La siguiente porción de digestión ocurre en el intestino delgado, que juega un papel importante en la digestión de proteínas. La hormona secretina, en el duodeno, estimula las secreciones enzimáticas del páncreas, que incluye tres formas inactivas: tripsinógeno, quimotripsinógeno y procarboxipeptidasa. La enterocinasa, también secretada en el duodeno, convierte el tripsinógeno en tripsina, que luego convierte el quimotripsinógeno y la procarboxipeptidasa en sus formas activas: quimotripsina y carboxipeptidasa.

La tripsina juega un papel muy crucial en la digestión de proteínas en el intestino delgado.

La digestión es rematada por otras enzimas incluyendo aminopeptidasas y dipeptidasas de membranas mucosas. El objetivo de este proceso es reducir los polipéptidos a aminoácidos libres individuales.

Al igual que los carbohidratos y las grasas, la absorción se ve facilitada por las vellosidades dentro del intestino delgado hacia el torrente sanguíneo. Las proteínas libres normales se transportan a través del transporte activo, energía que requiere y usan sodio como una especie de molécula cotransportada. Las proteínas enteras utilizan un método de transporte directo que no requiere energía. Los aminoácidos libres son la forma principal de absorción en el sistema circulatorio. Sin embargo, también se absorben algunos di-, tri- y oligopéptidos. Las proteínas portadoras específicas basadas en la naturaleza del aminoácido (por ejemplo, neutras, básicas, ácidas, grandes, pequeñas) están involucradas en el transporte de aminoácidos. Las formas L de origen natural de los aminoácidos se absorben preferentemente a las formas D. Algunos aminoácidos pueden competir con otros por las proteínas portadoras y el transporte. Por ejemplo, la arginina inhibe el transporte de lisina y las altas concentraciones de leucina aumentan la necesidad de isoleucina. Algunos aminoácidos neutros inhiben el transporte de aminoácidos básicos.

El destino de los aminoácidos: Los aminoácidos absorbidos podrían usarse para la síntesis y desaminación o transaminación de proteínas tisulares, enzimas y hormonas, y el esqueleto de carbono se puede usar como energía. Las proteínas no digeridas en el intestino posterior se someten a fermentación microbiana que conduce a la producción de amoníaco y otras poliaminas.

Digestión de Proteínas: Rumiantes

La digestión proteica en los animales rumiantes se puede dividir en dos fases: (1) digestión (degradación) en el reticulorumen y (2) digestión en el abomaso e intestino delgado. Por lo tanto, en los animales rumiantes, las proteínas dietéticas se clasifican como proteínas rumiantes degradables y rumiantes indegradables.

En los rumiantes, las proteínas dietéticas pueden clasificarse como proteínas degradables o indegradables.

Al igual que los animales monogástricos, el objetivo principal de la suplementación de proteínas es proporcionar aminoácidos al animal. Sin embargo, en los rumiantes, las proteínas sirven como fuente de nitrógeno para los microbios del rumen para que puedan elaborar su propia proteína microbiana desde cero. A los microbios no les “importa” de dónde provienen las fuentes de nitrógeno y pueden usar sustancias nitrogenadas no proteicas como la urea para la síntesis de proteínas microbianas. La urea es 100% degradable en el rumen por la ureasa microbiana (puede ser tóxica en niveles más altos).

La proteína que ingresa al rumen puede ser degradada tanto por bacterias como por protozoos, que producen enzimas proteolíticas. Los microbios ruminales proporcionan proteasas y peptidasas para escindir enlaces peptídicos en polipéptidos para liberar los aminoácidos libres de las proteínas. Varios factores como la solubilidad y la estructura física de la proteína pueden afectar la degradación ruminal. Estos aminoácidos degradados en el rumen liberan NH3 y el esqueleto C mediante un proceso llamado desaminación. Junto con los ácidos grasos volátiles (a partir de carbohidratos), los microbios del rumen sintetizan su propia proteína microbiana, que sirve como fuente primaria de proteína para los animales rumiantes hospedadores.

La proteína microbiana es suficiente para el mantenimiento y la supervivencia, pero no para los animales de alta producción. El amoníaco absorbido del rumen se convierte en urea y se secreta en la sangre como nitrógeno ureico en sangre (BUN). La urea se puede filtrar y reciclar al rumen a través de la saliva o a través de la pared del rumen. La concentración de BUN en rumiantes refleja la eficiencia de la utilización de proteínas.

No todas las proteínas están degradadas en el rumen.

Las proteínas que no son degradadas por los microbios ruminales se denominan escapadas, “omitidas” o “indegradables” (proteína ruminal indegradable, RUP), y tienen bajas tasas de degradación ruminal (por ejemplo, proteínas en el maíz).
La RUP ingresa al abomaso y al intestino delgado del animal rumiante para su digestión y absorción. Las proteínas que llegan al intestino delgado podrían ser RUP o las de fuentes microbianas. Las necesidades de aminoácidos del animal huésped son satisfechas por RUP y proteínas microbianas. Tanto los rumiantes como los monogástricos requieren los aminoácidos esenciales en su dieta, y los aminoácidos no pueden almacenarse dentro del cuerpo, por lo que es necesario un suministro dietético constante. Algunas de las similitudes y diferencias en animales monogástricos y rumiantes en la digestión o degradación de proteínas se muestran en la siguiente tabla.

Monogástrica	Diferencias (Rumiantes)
El perfil de aminoácidos en el intestino delgado refleja la dieta	El perfil de aminoácidos en el intestino delgado es diferente de la dieta
Sin mejora de la proteína dietética de baja calidad	Proteína dietética de baja calidad
Calidad de la proteína no degradada	Proteína dietética de alta calidad
No se puede utilizar nitrógeno no proteico	Capaz de usar nitrógeno no proteico (por ejemplo, urea)
Se requiere un suministro constante de aminoácidos	Se requiere un suministro constante de aminoácidos

Investigación sobre el Potencial de “Bypass” de los Suplementos Proteicos: Entre los granos de cereales, el maíz tiene el mayor potencial de bypass. Sin embargo, cabe señalar que el maíz es deficiente en aminoácidos esenciales como la lisina y la metionina. Las fuentes de proteínas animales como la harina de pescado y la harina de carne tienen un alto potencial de derivación. Secar forrajes y tratamiento térmico aumenta el potencial de derivación. Los métodos de procesamiento de alimentos, como peletizado, rodillo de vapor. o descamación, tienden a desnaturalizar la proteína del alimento debido a la generación de calor, con lo que “protege” a la proteína de la lisis en el rumen. Las fuentes proteicas protegidas del rumen (mediante tratamiento con formaldehído) que permanecen intactas en el rumen y se disuelven en el abomaso están disponibles comercialmente.

Puntos Clave

1. La digestión de la proteína comienza en el estómago con HCl. El ácido desnaturaliza (despliega) las proteínas.
2. Pepsinógeno (inactivo) se convierte en pepsina (forma activa) por HCl. La pepsina escinde proteínas para formar péptidos.
3. El intestino delgado tiene varias enzimas. El páncreas libera tripsinógeno, quimotripsinógeno y procarboxipeptidasas.
4. La enterocinasa secretada por el duodeno convierte el tripsinógeno en tripsina, que luego convierte el quimotripsinógeno en quimotripsina y las procarboxipeptidasas en carboxipeptidasa.
5. La degradación por las enzimas pancreáticas y del intestino delgado resulta en aminoácidos y di- y tripéptidos.
6. La absorción por vellosidades y microvellosidades ocurre usando proteínas portadoras y energía. La absorción se ve afectada por la naturaleza de los aminoácidos. También se absorben algunas proteínas enteras y di- y tripéptidos.
7. En los rumiantes, los microbios del rumen liberan enzimas (proteasas y peptidasas) que escinden enlaces peptídicos y liberan aminoácidos.
8. Los microbios luego desaminan (eliminan el grupo amino) el aminoácido, liberando NH3 y esqueleto C.
9. Los microbios utilizan NH3, esqueleto C y energía para sintetizar sus propios aminoácidos.
10. Rumiante no tiene requerimiento de aminoácidos. En cambio, tienen un requerimiento de nitrógeno. Los rumiantes descomponen la proteína dietética en amoníaco y el esqueleto C a través de microbios ruminales y sintetizan su propia proteína microbiana. Por lo tanto, una porción del requerimiento de proteína de un rumiante puede ser satisfecha con nitrógeno no proteico (NPN). La urea es un ejemplo de NPN. Una fuente de carbohidratos fácilmente disponible para proporcionar el esqueleto C para la síntesis de proteínas es crítica. De lo contrario, el amoníaco tóxico se acumula rápidamente en el rumen.
11. Las proteínas que salen del rumen son proteínas microbianas y aquellas que escapan a la degradación ruminal (proteínas de derivación, proteínas que no se degradan extensamente en el rumen).
12. El procesamiento de alimentos puede afectar la capacidad de derivación de las proteínas.

Preguntas de revisión

1. Enumere las enzimas involucradas en la digestión de proteínas en el estómago y en el intestino delgado.
2. ¿Qué animales pueden utilizar nitrógeno no proteico (NPN) y por qué?
3. En los animales monogástricos, la digestión de proteínas comienza en el ___.
   1. Boca
   2. Estómago
   3. Pequeño intenstina
   4. Páncreas
4. La principal enzima digestiva secretada por el estómago es___.
   1. Ailasa
   2. Lipasa
   3. Pepsina
   4. Tripsina
5. Las proteínas que no están extensamente degradadas en el rumen también se llaman ___.
   1. “Proteínas de derivación”
   2. Proteínas no degradables del rumen
   3. Proteínas degradables en el rumen
   4. Tanto a como b son correctos
6. La tripsina no es responsable de activar la (s) proenzima (s) siguiente (s).
   1. Enteroquinasa
   2. Quimotripsinógeno
   3. Procarboxipeptidasa
   4. Todos son verdaderos
7. ¿Qué pasa con los aminoácidos en el rumen?