6: Reacciones bioquímicas
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La bioquímica moderna, sin embargo, tuvo un inicio relativamente lento entre las ciencias, al igual que la biología moderna. La publicación de Isaac Newton de Principia Mathematica en 1687 precedió a Origin of Species de Darwin en 1859 por casi 200 años. Esto me parece increíble porque las ideas de Darwin son en muchos sentidos más simples y fáciles de entender que la teoría matemática de Newton. La mayor parte del retraso debe atribuirse a un conflicto fundamental entre ciencia y religión. Las ciencias físicas vivieron este conflicto, presenciando tempranamente la famosa persecución de Galileo por la Iglesia Católica en 1633, durante la cual Galileo se vio obligado a retractarse de su visión heliocéntrica pero el conflicto de religión con la biología evolutiva continúa incluso hasta nuestros días. Los avances en bioquímica se retrasaron inicialmente porque durante mucho tiempo se creía que la vida no estaba sujeta a las leyes de la ciencia como lo era la no-vida, y que solo los seres vivos podían producir las moléculas de la vida. Ciertamente, esto fue más una convicción religiosa que científica. Entonces Friedrich Wöhler publicó en 1828 su artículo histórico sobre la síntesis de la urea (un producto de desecho que neutraliza el amoníaco tóxico antes de la excreción en la orina), demostrando por primera vez que los compuestos orgánicos pueden crearse artificialmente.
Aquí presentamos modelos matemáticos para algunas reacciones bioquímicas importantes. Comenzamos por introducir un modelo útil para una reacción química: la ley de la acción masiva. Luego modelizamos lo que puede ser las reacciones bioquímicas más importantes, es decir, las catalizadas por enzimas. Utilizando el modelo matemático de cinética enzimática, consideramos tres propiedades enzimáticas fundamentales: inhibición competitiva, inhibición alostérica y cooperatividad.
- 6.3: Inhibición Competitiva
- La inhibición competitiva ocurre cuando las moléculas inhibidorascompiten con las moléculas de sustrato para unirse al sitio activode la misma enzima. Cuando un inhibidor está unido a la enzima, no se produce ningún producto por lo que la inhibición competitiva reducirá la velocidad de la reacción.
- 6.4: Inhibición alostérica
- El término alosterio proviene de la palabra griega allos, que significa diferente, y estéreos, que significa sólido, y se refiere a una enzima con un sitio de unión regulador separado de su sitio de unión activo. En nuestro modelo de inhibición alostérica, se supone que una molécula inhibidora se une a su propio sitio regulador en la enzima, lo que resulta en una menor afinidad de unión del sustrato a la enzima, o una tasa de conversión reducida de sustrato a producto.