6.2: Cinética enzimática
( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\)
Las enzimas son catalizadores, generalmente proteínas, que ayudan a convertir otras moléculas llamadas sustratos en productos, pero a su vez no se modifican por la reacción. Cada enzima tiene alta especificidad para al menos una reacción, y puede acelerar esta reacción millones de veces. Sin enzimas, la mayoría de las reacciones bioquímicas son demasiado lentas para que la vida sea posible. Las enzimas son tan importantes para nuestras vidas que una mutación de un solo aminoácido en una enzima de las más de 2000 enzimas en nuestro cuerpo puede resultar en una enfermedad genética grave o letal.

dondeC es un complejo formado por la enzima y el sustrato. En la Fig. 6.1 se muestra una caricatura de la reacción de Michaelis-Menten con una enzima que cataliza una reacción entre dos sustratos. Comúnmente, el sustrato se proporciona continuamente a la reacción y el producto se elimina continuamente. La eliminación del producto ha sido modelada al descuidar la reacción inversaP+E→C. Una provisión continua de sustrato nos permite suponer queS se mantiene a una concentración aproximadamente constante.
Las ecuaciones diferenciales paraC y seP pueden obtener de la ley de acción de masas:
dC/dt=k1SE−(k−1+k2)CdP/dt=k2C.
Los bioquímicos suelen querer determinar la velocidad de reaccióndP/dt en términos de la concentración de sustratoS y la concentración total de enzimasE0. Podemos eliminarE a favorE0 de la ley de conservación que se conserve la enzima, libre y unida; es decir
d(E+C)dt=0⟹E+C=E0⟹E=E0−C
y podemos reescribir la ecuación paradC/dt eliminarE:
dCdt=k1S(E0−C)−(k−1+k2)C=k1E0S−(k−1+k2+k1S)C
Debido a queS se supone que se mantiene constante,C se espera que el complejo esté en equilibrio, con la tasa de formación igual a la tasa de disociación. Con esta llamada aproximación cuasi-estable, podemos suponer queC=0 en(6.3.4), y tenemos
C=k1E0Sk−1+k2+k1S
La velocidad de reacción viene dada por
dPdt=k2C=k1k2E0Sk−1+k2+k1S=VmSKm+S
donde se definen dos constantes fundamentales:
Km=(k−1+k2)/k1,Vm=k2E0.
La constante Michaelis-Menten o la constante MichaelisKm tiene unidades de concentración, y la velocidad máxima de reacciónVm tiene unidades de concentración divididas por el tiempo. La interpretación de estas constantes se obtiene considerando los siguientes límites:
as S→∞,C→E0 and dP/dt→Vm if S=Km,C=12E0 and dP/dt=12Vm.
Por lo tanto,Vm es la velocidad de reacción limitante obtenida saturando la reacción con sustrato de manera que cada enzima se une; yKm es la concentraciónS a la que solo la mitad de las enzimas están unidas y la reacción avanza a la mitad velocidad máxima.